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朴映淳,李承兩,朴泰水,庾基洙,李 弘,金允坤 圓光大學校 1982 論文集 Vol.16 No.2
본 연구에서는 토끼 골격근 소포체에서 분리한 근소포체의 ATPase활성에 대한 일반적 특성과 수종의 2가 양이온(??)의 영향에 관한 연구를 하였다. ATPase활성과 Ca uptake에 미치는 2가 양이온의 저해 효과와 저해기작은 Dixon plot, Lineweaver-Burk plot, Hanes-Woolf plot, Woolf-Augustinsson-Hofstee plot, Eadie-Scatchard plot, Arrhenius plot등을 이용하여 분석하였으며 그 결과는 다음과 같다. 1. 근소포체의 ATPase는 ??과 ??의 존재하에서 활성화 되어지며 ??의 농도가 4mM일 때 ??의 최적 농도는 0.1mM이었다. 2. 근소포체의 ATPase는 ??-ATPase와 (??)-ATPase로 구성되어 있고 (??) - ATPase의 활성은 ??-ATPase의 활성보다 높았다. 3. ATPase의 활성화 에너지는 약 19Kcal/mol이었다. 4. ATPase 활성에 미치는 2가 양이온은 12.5㎛과 400㎛의 범위 내에서 이온 농도가 증가됨에 따라서 활성도는 점점 감소되었다. 5. ATPase활성율 50% 저해시키는데 2가 양이온의 농도는 Ki값과 같아서 ??, ??, ?? Pd ??에 대한 각각의 농도는 10㎛, 30㎛, 130㎛ 및 350㎛이었다. 특히 ??은 저 농도에서 (12.5-100㎛)는 활성제로, 고농도에서 (200-400㎛)는 저해제로 작용하는 것 같다. 6. 2가 양이온은 ATPase의 Km에는 변화를 주지 않으나 Vmax의 저하를 일으키는 것으로 보아 비경쟁 저해제임이 판정되었다. 7. 2가 양이온은 가역적 저해제임이 판명되었다. 8. Ca 吸收能에 대한 CuCl₂의 阻害는 50~500㎛의 CuCl₂농도에서 현저히 나타났으며 이 현상은 Ca 吸收能과 ATPase 活性과 밀접한 관계를 보여주는 것이다. General properties of the ATPase and the effects of the divalent cations (??) on the total ATPase activity of the fragmented sarcoplasmic reticulum (FSR) isolated from rabbit skeletal muscle were investigated in the present resent research. The inhibitory effect of divalent cations on the FSR ATPase activity and its mechanism were analyzed by various plots such as Dixon plot, Lineweaver-Burk plot, Hanes-woolf plot, Eadie-Scatchard plot and Arrhenius plot. The results obtained were as follows: 1. The FSR ATPase is activated by ?? and ??; the optimum concentration of is 0.1 mM in the presence of 4 mM MgCl₂. 2. The FSR ATPase could be distinguished as ??-ATPase and (??)-ATPase. The activity of (??)-ATPase predomiant over that of ??-ATPase. 3. The apparent energies of activation for total ATPase was approximately 19Kcal/mole. 4. The inhibitory effects of the divalent cations on the enzyme activity increased as the concentrations of the divalent cations increased in the concentrations between 12.5 and 400㎛. 5. Concentration of 50% inhibition for each divalent cation was almost identical with the inhibition constant (ki). The Ki's were 10,30,130, and 350㎛ for ??, ??, ??, and ??, respectively. ?? seemed to be anactivator at lower concentrations and an inhibior at higher concentratios. 6. The divalent cations did not change the Km but decreased the Vmax of the FRS ATPase, suggesting that they are noncompetitive inhibitors on the FSR ATPase. 7. The divalent cations were also found to be revesible inhibitors on the FSR ATPase. 8. The inhibitory effect of CuCl₂on a uptake increased as the concentration CuCl₂increased in the range between 50㎛.
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