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Purification and Biochemical Characterizations of Calmodulin from Bovine Brain
이상열,권헌영,김정희,이서구,Lee, Sang-Yeol,Kwon, Heun-Young,Kim, Jung-Hye,Rhee, Sue-Goo 생화학분자생물학회 1990 한국생화학회지 Vol.23 No.2
세포내에서 칼슘이 작용하는 반응을 조절하는 calmodulin 단백질을, 소의 뇌로부터 순수 분리하여 여러 가지 생화학적 성질을 연구하였다. 이것은 칼슘의 존재하에서 분자량이 15,000으로 나타나고, 칼슘을 제거한 상태의 분자량은 21,000으로 나타남으로써, 칼슘이 calmodulin에 결합하여 단백질의 3차원적 구조에 상당한 변화를 유발시킨다는 사실을 알 수 있었다. 또한 자외선스팩트럼을 조사해본 결과 259, 265, 279 nm의 세 군데에서 최대 흡수 peak가 나타났는데, 이것은 calmodulin 단백질의 아미노산 조성 중 tryptophan이 존재하지 않으므로 인하여, phenylalanine과 tyrosine의 흡광도에 의한 영향으로 생각된다. 또한 칼슘과 calmodulin 농도를 변화시키면서, Ins(1, 4, 5) $P_3$-Kinase의 효소 활성도를 측정하여 본 결과, $6{\mu}M$ calmodulin이 효소반응용액에 존재할 경우 이들을 첨가하지 않은 때에 비하여 최대 7배까지의 효소 활성도를 증가시켰다. 이러한 실험 결과로부터, 최적 농도의 $Ca^{2+}$/calmodulin 복합체는 기질과 반응하기에 부적합한 구조의 target 효소와 결합하여, 활동적이고 반응하기에 매우 좋은 조건의 구조를 갖는 효소로 바꾸어 줌으로써 생체내의 반응조절에 중요한 역할을 한다는 사실을 알 수 있었다. Calmodulin, a heat stable $Ca^{++}$-binding protein, is a multifunctional modulator, mediating many of the $Ca^{++}$ effects in cellular functions. This protein interacts reversibly with $Ca^{++}$ to form a protein/$Ca^{++}$ complex, whose activity is regulated by cellular flux of $Ca^{++}$. Calmodulin from bovine brain was purified to complete homogeneity by heat, acid treatment and hydrophobic interaction chromatography. The biochemical properties of the purified protein were examined under various criteria. It was estimated to have an apparent molecular weight of 21K and 15K in the absence or presence of $Ca^{++}$ respectively, which would mean the great conformational changes were induced by the binding of $Ca^{++}$ to calmodulin. The calmodulin had distinct ultraviolet absorption peaks at 259, 265, and 279 nm due to phenylalanine and tyrosine residues. Also, this protein activated the Ins(1,4,5) $P_3$-Kinase of which role is very important in cellular signal transduction, about seven folds (at $6{\mu}M$ $Ca^{++}$ and $1.0{\mu}M$ calmodulin) with a $Ca^{++}$-dependent manner.
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소의 뇌로부터 Calmodulin 단백질의 순수분리 및 생화학적 성질 연구
이상열,권헌영,김정희,이서구 ( Sang Yeol Lee,Heun Young Kwon,Jung Hye Kim,Sue Goo Rhee ) 생화학분자생물학회 1990 BMB Reports Vol.23 No.2
Calmodulin, a heat stable Ca^(++)-binding protein, is a multifunctional modulator, mediating many of the Ca^(++) effects in cellular functions. This protein interacts reversibly with Ca^(++) to form a protein/ Ca^(++) complex, whose activity is regulated by cellular flux of Ca^(++). Calmodulin from bovine brain was purified to complete homogeneity by heat, acid treatment and hydrophobic interaction chromatography. The biochemical properties of the purified protein were examined under various criteria. It was estimated to have an apparent molecular weight of 21K and 15K in the absence or presence of Ca^(++) respectively, which would mean the great conformational changes were induced by the binding of Ca^(++) to calmodulin. The calmodulin had distinct ultraviolet absorption peaks at 259, 265, and 279 nm due to phenylalanine and tyrosine residues. Also, this protein activated the Ins(1,4,5) P₃-Kinase of which role is very important in cellular signal transduction, about seven folds (at 6 μM Ca^(++) and 1.0 μM calmodulin) with a Ca^(++)-dependent manner.
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