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양희천(Hee-Cheon Yang),손희숙(Hee-Suk Son),심규광(Kyu-Kwang Shim),오찬호(Chan-Ho Oh),최동성(Dong-Seong Choi) 한국식품영양과학회 1992 한국식품영양과학회지 Vol.21 No.1
아그배로 부터 아세톤 침전, DEAE-cellulose 칼럼 크로마토그라피, Ultro-AcA 54겔여과의 과정을 거쳐 peroxidase를 분리 정제하고, 그의 특성을 조사하였다. 아그배peroxidase의 반응 최적 pH는 4.5, 반응 최적 온도는 80℃이었고, 30℃ 이하의 온도와 pH 5.0에서 안정하였으며, 80℃에서 15분간 보존했을 때 거의 불활성화되었다. OPDA에 높은 활성을 나타내었으나, phenol류 기질에 대해서는 약간의 활성을 나타내었으며, OPDA와 H₂O₂에 대한 Km치는 각각 1. 65mM, 7.97mM이었다. 아그배 peroxidase에 대한 저해작용은 L-ascorbic acid와 sodium L-ascorbate가 가장 컸고, 금속이온 중 Mn^(2+)만이 5mM 농도에서 효소의 활성을 증가시켰다. Peroxidase in the fruit of Malus sieboldii (Regel) Rehder was partially purified by DEAE-cellulose column chromatography and Ultro-AcA 54 gel filtration. The optimum pH of peroxidase was 4.5 and optimum temperature was 80℃. The enzyme was stable at pH 5.0 and below 30℃, and inactivated by heat treatment at 80℃ for 15min. In the presence of 30mM H₂O₂ Km value on o-phenylenediamine as substrate was 1.65mM, and in the presence of 10mM o-phenylenediamine Km value on H₂O₂ was 7.97mM. L-Ascorbic acid and sodium L-ascorbate greatly inhibited the enzyme activity and among several metal ions Mn^(2+) only increased the activity at 5mM.
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