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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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§ ※ ☆ ★ ○ ● ◎ ◇ ◆ □ ■ △ ▽ → ← ↑ ↓ ↔ 〓 ◁ ◀ ▷ ▶ ♤ ♠ ♡ ♥ ♧ ♣ ⊙ ◈ ▣ ◐ ◑ ▒ ▤ ▥ ▨ ▧ ▦ ▩ ♨ ☏ ☎ ☜ ☞ † ‡ ↕ ↗ ↙ ↖ ↘ ♭ ♩ ♪ ♬ ㉿ ㈜ № ㏇ ™ ㏂ ㏘ ℡ ＃ ＆ ＊ ＠ ª º
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      저자 : Bayumy A. B. Youssef (검색결과 1 건)
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      • A New Method for Refining3D Protein Predicted Models Based on 3D Random Walk

        Shaheera Rashwan,Bayumy A. B. Youssef 보안공학연구지원센터 2016 International Journal of Bio-Science and Bio-Techn Vol.8 No.1

        Predicting protein 3D structures from the amino acid sequence is still a hard and unsolved task after five decades of efforts. High-resolution models can be built only if the target protein has a known homologue. If not, it must be built from scratch which yields in most cases to protein models of low-resolution, i.e. far from their native structure. In this paper, we present a new refinement method of 3D protein predicted models. The new method relies on the motion that the atoms in a protein take randomly in the 3D space leading to folding. Experimental results using the CASP benchmark show the assessment and the quality of the new method in comparison with the traditional methods that depend on molecular dynamics simulation.We prove that 55 % of cases were successfully enhanced by the new method.

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