단백질 폴딩 반응에서 정전기적 상호작용의 역할을 라이신 29를 알라닌으로 치환한 변이 유비퀴틴을 사용하여 탐색하였다. 유비퀴틴의 입체구조에서 라이신 29의 곁사슬은 글루탐산 16과 아...
http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.
변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.
https://www.riss.kr/link?id=A101029326
김대원 (강릉원주대학교) ; 박순호 (강릉원주대학교) ; Kim, Dae Won ; Park, Soon-Ho
2014
Korean
KCI등재,SCOPUS,ESCI
학술저널
560-568(9쪽)
0
0
상세조회0
다운로드국문 초록 (Abstract)
단백질 폴딩 반응에서 정전기적 상호작용의 역할을 라이신 29를 알라닌으로 치환한 변이 유비퀴틴을 사용하여 탐색하였다. 유비퀴틴의 입체구조에서 라이신 29의 곁사슬은 글루탐산 16과 아...
단백질 폴딩 반응에서 정전기적 상호작용의 역할을 라이신 29를 알라닌으로 치환한 변이 유비퀴틴을 사용하여 탐색하였다. 유비퀴틴의 입체구조에서 라이신 29의 곁사슬은 글루탐산 16과 아스파르산 21의 곁사슬과 근접한 거리에 있어서 곁사슬끼리 정전기적 상호작용을 통하여서 삼차원 입체구조를 안정화시킬 것으로 예측되었다. 라이신을 알라닌으로 치환하여 정전기적 상호작용을 제거하였을 때 유비퀴틴의 native state의 구조적 안정성이 ~20% 감소한 점은 라이신 29에 의한 정전기적 상호작용이 단백질 삼차구조의 안정성에 상당히 기여하고 있다는 점을 시사하였다. 폴딩 반응의 진행 과정을 stopped-flow 장치로 측정한 folding kinetics 실험은 이전에 관찰된 것과 마찬가지로 unfolded state에서 native state로 진행하는 과정에 중간단계를 거치는 three-state on-pathway 메커니즘을 따르는 것으로 나타났다. 더욱이 라이신 29에 의한 정전기적 상호작용이 중간단계의 구조적 안정성에 기여하는 정도가 native state의 구조적 안정성에 기여하는 정도의 ~55%인 것으로 나타났다. 이는 유비퀴틴 폴딩의 중간단계의 구조도 라이신 29에 의한 정전기적 상호작용에 의하여 상당히 안정화 된다는 것을 의미하며 따라서 정전기적 상호작용이 단백질 삼차원 입체구조의 골격이 완성된 폴딩의 마지막 단계에 형성되어 단백질 native state의 안정성에만 기여하는 것이 아니라 중간단계가 형성되는 폴딩 반응의 초기에도 형성되어 폴딩 반응을 이끌어가는데도 기여한다는 것을 의미한다.
다국어 초록 (Multilingual Abstract)
The contribution of electrostatic interactions to protein folding reaction was studied by using mutant ubiquitin with lysine to alanine mutation at residue position 29. Based on the three dimensional structure of ubiquitin, lysine 29 is located close ...
The contribution of electrostatic interactions to protein folding reaction was studied by using mutant ubiquitin with lysine to alanine mutation at residue position 29. Based on the three dimensional structure of ubiquitin, lysine 29 is located close to negatively charged glutamate 16 and aspartate 21 and considered to stabilize the native state of ubiquitin by electrostatic interactions between these residues. The equilibrium unfolding experiment showed that the native stability was decreased by about ~20% upon mutation. This observation indicates lysine 29 indeed forms electrostatic interactions with nearby residues. Folding kinetics measurements using stopped-flow device and quantitative analysis of kinetics data indicate that ubiquitin folds from unfolded state to native state via intermediate state as observed previously. This intermediate state was observed to form immediately after the initiation of folding reaction. The folding intermediate was shown to be destabilized considerably upon lysine to alanine mutation. These observations indicate that electrostatic interactions can form early stage of protein folding and hence lead the folding reaction.
참고문헌 (Reference)
1 Kim, P. S, 51 : 459-, 1982
2 Wolynes, P. G, 267 : 1619-, 1995
3 Wintrode, P. L, 18 : 246-, 1994
4 Khorasanizadeh, S, 32 : 7054-, 1993
5 Khorasanizadeh, S, 3 : 193-, 1996
6 Park, S.-H, 37 : 676-, 2004
7 Kim, P. S, 59 : 631-, 1990
8 Myers, J. K, 4 : 2138-, 1995
9 Gill, S. C, 182 : 319-, 1989
10 Schellman, J. A, 17 : 1305-, 1978
1 Kim, P. S, 51 : 459-, 1982
2 Wolynes, P. G, 267 : 1619-, 1995
3 Wintrode, P. L, 18 : 246-, 1994
4 Khorasanizadeh, S, 32 : 7054-, 1993
5 Khorasanizadeh, S, 3 : 193-, 1996
6 Park, S.-H, 37 : 676-, 2004
7 Kim, P. S, 59 : 631-, 1990
8 Myers, J. K, 4 : 2138-, 1995
9 Gill, S. C, 182 : 319-, 1989
10 Schellman, J. A, 17 : 1305-, 1978
11 Pace, C. N, 131 : 266-, 1986
12 Peterman, B. F, 93 : 442-, 1979
13 Tanford, C, 24 : 1-, 1970
14 Mathews, C. R, 154 : 498-, 1987
15 Chen, B, 28 : 691-, 1989
16 Vijay-Kumar, S, 194 : 531-, 1987
17 Baldwin, R. L, 1 : R1-, 1996
18 Tanford, C, 24 : 1-, 1970
19 Shortle, D, 46 : 217-, 1995
20 Pace, C. N, "Protein Structure, a Practical Approach" Oxford University Press 311-, 1990
21 Bachmann, A, "Protein Folding Handbook, Part I" WILEYVCH 379-, 2005
2007 개정·2009 개정 중학교 과학 교과서 화학영역에 사용된 과학 글쓰기 문항의 비교 분석
또래도우미 활동이 학업성취도 및 과학에 대한 인식에 미치는 영향
학술지 이력
연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
---|---|---|---|
2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | |
2011-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2009-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2007-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2005-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2002-01-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | |
1999-07-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) |
학술지 인용정보
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 0.21 | 0.21 | 0.18 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.18 | 0.14 | 0.364 | 0.05 |