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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      탄닌 흡착 크로마토그래피에 의한 Penicillium citrinum Nuclease P1의 부분정제 = Partial Purification of Nuclease P1 from Penicillium citrinum by Tannin Adsorption Chromatography

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      https://www.riss.kr/link?id=A108581246

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      As a new approach for protein purification, affinity characteristics of tannin for enzyme protein and its applicability to adsorption chromatography were investigated. Crude nuclease P₁ was first purified by fractionation of ammonium sulfate followed by tannin adsorption chromatography. Result showed that adsorption capacity of nuclease P₁ onto one gram of immobilized tannin was 40 ㎎ and recovery yield of the enzyme was 90%. Specific activity of the purified nuclease P₁ increased to 15.6 fold higher than of crude extract, recovering 55.396 of enzyme yield.
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      As a new approach for protein purification, affinity characteristics of tannin for enzyme protein and its applicability to adsorption chromatography were investigated. Crude nuclease P₁ was first purified by fractionation of ammonium sulfate followe...

      As a new approach for protein purification, affinity characteristics of tannin for enzyme protein and its applicability to adsorption chromatography were investigated. Crude nuclease P₁ was first purified by fractionation of ammonium sulfate followed by tannin adsorption chromatography. Result showed that adsorption capacity of nuclease P₁ onto one gram of immobilized tannin was 40 ㎎ and recovery yield of the enzyme was 90%. Specific activity of the purified nuclease P₁ increased to 15.6 fold higher than of crude extract, recovering 55.396 of enzyme yield.

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