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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      SCIE SCOPUS KCI등재

      효모 미토콘드리아의 K + 활성화 알데히드탈수소효소의 정제와 반응메카니즘에 관한 연구 = Study on the Reaction Mechanism of Purified Yeast Mitochondrial K + Activated Aldehyde Dehydrogenase

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      https://www.riss.kr/link?id=A3291236

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      Yeast (Saccharomyces cerevisiae) mitochondrial K^+ activated aldehyde dehydrogenase (ALDH) was purified and the effect of Li^+ and Me^(2+) was investigated. It was found that both 50 mM Li^+ and Mg^(2+) inhibited the dehydrogenase reaction of ALDH as much as 50% and 76% respectively while the esterase reaction of this enzyme was stimulated 13% and 8%. This suggested that Li^+ and Me^(2+) stimulated deacylation of the intermediate thioester but inhibited the dissociation of Enzyme-NADH complex and the K^+ activation might be involved in the dissociation of Enzyme-NADH complex which seemed to be the rate limiting step in the ALDH catalyzed reaction.
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      Yeast (Saccharomyces cerevisiae) mitochondrial K^+ activated aldehyde dehydrogenase (ALDH) was purified and the effect of Li^+ and Me^(2+) was investigated. It was found that both 50 mM Li^+ and Mg^(2+) inhibited the dehydrogenase reaction of ALDH as ...

      Yeast (Saccharomyces cerevisiae) mitochondrial K^+ activated aldehyde dehydrogenase (ALDH) was purified and the effect of Li^+ and Me^(2+) was investigated. It was found that both 50 mM Li^+ and Mg^(2+) inhibited the dehydrogenase reaction of ALDH as much as 50% and 76% respectively while the esterase reaction of this enzyme was stimulated 13% and 8%. This suggested that Li^+ and Me^(2+) stimulated deacylation of the intermediate thioester but inhibited the dissociation of Enzyme-NADH complex and the K^+ activation might be involved in the dissociation of Enzyme-NADH complex which seemed to be the rate limiting step in the ALDH catalyzed reaction.

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