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    KCI등재

    갯벌로부터 분리된 미생물에 의해 생산된 지질 분해 효소의 특성 = Characterization of Lipase Produced from the Microorganisms Isolated from Mud-flat

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    https://www.riss.kr/link?id=A104497037

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    다국어 초록 (Multilingual Abstract) kakao i 다국어 번역

    This study was performed to characterize the lipases produced from Gelidibacter sp. YH333 and Vibrio sp. YH339 isolated from mud flats for industrial application of a lipase. Amount of the lipases secreted from the isolated strains was sharply increased in the proportion of increase of number of the cells. The lipases produced from the isolated strains were constitutively secreted from the cells. The lipase activity of Gelidibacter sp. YH333 was higher than that of Vibrio sp. YH339 to p-nitrophenyl esters. The lipases produced from both strains showed the highest activity in p-nitrophenyl laulate among various p-nitrophenyl esters. The molecular weights of the lipases from Gelidibacter sp. YH333 were about 50 KDa and 25 KDa, respectively. Molecular weight of the lipase from Vibrio sp. YH339 was about 50 KDa.
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    This study was performed to characterize the lipases produced from Gelidibacter sp. YH333 and Vibrio sp. YH339 isolated from mud flats for industrial application of a lipase. Amount of the lipases secreted from the isolated strains was sharply increas...

    This study was performed to characterize the lipases produced from Gelidibacter sp. YH333 and Vibrio sp. YH339 isolated from mud flats for industrial application of a lipase. Amount of the lipases secreted from the isolated strains was sharply increased in the proportion of increase of number of the cells. The lipases produced from the isolated strains were constitutively secreted from the cells. The lipase activity of Gelidibacter sp. YH333 was higher than that of Vibrio sp. YH339 to p-nitrophenyl esters. The lipases produced from both strains showed the highest activity in p-nitrophenyl laulate among various p-nitrophenyl esters. The molecular weights of the lipases from Gelidibacter sp. YH333 were about 50 KDa and 25 KDa, respectively. Molecular weight of the lipase from Vibrio sp. YH339 was about 50 KDa.

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    국문 초록 (Abstract) kakao i 다국어 번역

    본 연구는 산업적으로 활용할 수 있는 lipase를 개발하기 위해 갯벌에서 분리된 Gelidibacter sp. YH333와 Vibrio sp. YH339
    에 의해 생산되는 lipase의 특성에 대해 연구하였다. 분리 균주들로부터 세포 외로 방출하는 lipase의 양은 세포수의 증가와 비례하여 급격하게 증가하였다. 분리 균주들에 의해 생산
    되는 lipase는 대부분 세포 외로 lipase를 방출함으로 lipase가
    세포 밖으로 constitutively하게 분비됨을 알 수 있었다. 두 균주에서 생산된 lipase 모두 p-nitrophenyl laulate(C12:0)에서 가장 높은 활성을 보여 주었다. Gelidibacter sp. YH333에서 생산된 lipase가 Vibrio sp. YH339에 의해 생성된 lipase보다 모든 기질에 있어 높은 활성을 보여주고 있다. Gelidibacter sp.
    YH333에서는 약 50 KDa, 25 KDa 등 두 개의 lipase가 확인되었고 Vibrio sp. YH339에서는 약 50 KDa에 해당하는 lipase가
    확인되었다.
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    본 연구는 산업적으로 활용할 수 있는 lipase를 개발하기 위해 갯벌에서 분리된 Gelidibacter sp. YH333와 Vibrio sp. YH339 에 의해 생산되는 lipase의 특성에 대해 연구하였다. 분리 균주들로부터 세포 외...

    본 연구는 산업적으로 활용할 수 있는 lipase를 개발하기 위해 갯벌에서 분리된 Gelidibacter sp. YH333와 Vibrio sp. YH339
    에 의해 생산되는 lipase의 특성에 대해 연구하였다. 분리 균주들로부터 세포 외로 방출하는 lipase의 양은 세포수의 증가와 비례하여 급격하게 증가하였다. 분리 균주들에 의해 생산
    되는 lipase는 대부분 세포 외로 lipase를 방출함으로 lipase가
    세포 밖으로 constitutively하게 분비됨을 알 수 있었다. 두 균주에서 생산된 lipase 모두 p-nitrophenyl laulate(C12:0)에서 가장 높은 활성을 보여 주었다. Gelidibacter sp. YH333에서 생산된 lipase가 Vibrio sp. YH339에 의해 생성된 lipase보다 모든 기질에 있어 높은 활성을 보여주고 있다. Gelidibacter sp.
    YH333에서는 약 50 KDa, 25 KDa 등 두 개의 lipase가 확인되었고 Vibrio sp. YH339에서는 약 50 KDa에 해당하는 lipase가
    확인되었다.

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    참고문헌 (Reference)

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    3 Bjrkling, F, "The future impact of industrial lipases" 9 : 360-363, 1991

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    5 Anguita, J, "Purification, gene cloning, amino acid sequence analysis, and expression of an extracellular lipase from an Aeromonas hydrophyla human isolate" 59 : 2411-2417, 1993

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    8 Margesin, R, "Properties of cold-adapted microorganisms and their potential role in biotechnology" 33 : 1-14, 1994

    9 Tanaka, S, "Pollutions of inland waters and remedial technology. Foods Food Ingred" 176 : 27-36, 1998

    10 Guo, Z, "New opportunity for enzymatic modification of fats and oils with industrial potentials" 3 : 2615-2619, 2005

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    2 Ban, K, "Whole cell biocatalyst for biodiesel fuel production utilizing Rhizopus oryzae cells immobilized within biomass support particles" 8 : 39-43, 2001

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    4 Alquati, C, "The cold‐active lipase of Pseudomonas fragi: Heterologous expression, biochemical characterization and molecular modeling" 269 : 3321-3328, 2002

    5 Anguita, J, "Purification, gene cloning, amino acid sequence analysis, and expression of an extracellular lipase from an Aeromonas hydrophyla human isolate" 59 : 2411-2417, 1993

    6 Park, SH, "Purification and enzyme properties of alkaline lipase from the Pseudomonas sp" 22 : 271-276, 1994

    7 Han-KiLee, "Purification and characterization of cold active lipase from psychrotrophic Aeromonas sp. LPB 3" 한국미생물학회 41 (41): 22-27, 2003

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    13 Kulakova, L, "Cold‐active serine alkaline protease from the psychotropic bacteria Shewanella strain Ac10: gene cloning and enzyme cloning purification and characterization" 65 : 611-617, 1999

    14 Takeshi, S, "Cold-active lipolytic activity of psychtrophic Acinetobacter sp" 92 : 144-148, 2001

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    17 Jaeger, KE, "Bacterial lipases" 15 : 29-63, 1994

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    2010-01-01 등재 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
    2007-01-01 등재 등재학술지 선정 (등재후보2차) KCI등재
    2006-01-01 등재 등재후보 1차 PASS (등재후보1차) KCI등재후보
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    2016 0.55 0.55 0.67
    KCIF(4년) KCIF(5년) 중심성지수(3년) 즉시성지수
    0.74 0.76 1.104 0.11
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