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      Bacillus stearothermophilus가 생산하는 Xylanase의 정제 및 특성 = Purification and Characterization of an Extracellular Xylanase of Bacillus stearothermophilus

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      https://www.riss.kr/link?id=A19721531

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      국문 초록 (Abstract) kakao i 다국어 번역

      토양 분리균인 B. stearothermophilus가 생산하는 xylanase를 ammonium sulfate 분획, DEAE-Sepharose CL-6B ion exchange chromatography, Sephadex G-100 gel 여과 및 열처리 등의 과정을 거쳐 단일 단백질로 분리 정제하였다. 170,000의 분자량을 지닌 본 정제 xylanase는 pH 8과 pH 10 사이의 넓은 최적 pH를 보였으며 55℃에서 최대 활성을 나타내었다. 55℃에서 2시간의 열처리에 의해서도 활서의 손실이 거의 없을 정도로 열에 매우 안정하였으며 Co^2+와 Mn^2+에 의해서 현저한 활성화 효과를 보였다. 또한 larchwood xylan의 가수분해 산물로 주로 xylobiose와 xylotriose를 생성하였으며 약간의 xylose도 생성하였다. 따라서 본 정제효소는 endo-xylanase(EC 3.2.1.8)로 분류할 수 있었다.
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      토양 분리균인 B. stearothermophilus가 생산하는 xylanase를 ammonium sulfate 분획, DEAE-Sepharose CL-6B ion exchange chromatography, Sephadex G-100 gel 여과 및 열처리 등의 과정을 거쳐 단일 단백질로 분리 정제하였다...

      토양 분리균인 B. stearothermophilus가 생산하는 xylanase를 ammonium sulfate 분획, DEAE-Sepharose CL-6B ion exchange chromatography, Sephadex G-100 gel 여과 및 열처리 등의 과정을 거쳐 단일 단백질로 분리 정제하였다. 170,000의 분자량을 지닌 본 정제 xylanase는 pH 8과 pH 10 사이의 넓은 최적 pH를 보였으며 55℃에서 최대 활성을 나타내었다. 55℃에서 2시간의 열처리에 의해서도 활서의 손실이 거의 없을 정도로 열에 매우 안정하였으며 Co^2+와 Mn^2+에 의해서 현저한 활성화 효과를 보였다. 또한 larchwood xylan의 가수분해 산물로 주로 xylobiose와 xylotriose를 생성하였으며 약간의 xylose도 생성하였다. 따라서 본 정제효소는 endo-xylanase(EC 3.2.1.8)로 분류할 수 있었다.

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      다국어 초록 (Multilingual Abstract) kakao i 다국어 번역

      An extracellular xylanase of Bacillus stearothermophilus was purified to a single protein through a sequency of operations including ammonium sulfate fractionation, DEAE Sepharose CL-6B ion exchange chromatography, Sephadex G-100 gel filtration and heat treatment. The purified enzyme had a moleular weight of 170,000, the pH and temperature optima for the enzyme activity were pH 9.0 and 55℃, respectively. The activity was enhanced by Co^2+ and Mn^2+, and inhibited by Hg^2+. Pattern of hydrolysis demonstrated that the xylanase was an endo-splitting enzyme able to break down larchwood xylan at random giving xylobiose and xylotriose as the main end products.
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      An extracellular xylanase of Bacillus stearothermophilus was purified to a single protein through a sequency of operations including ammonium sulfate fractionation, DEAE Sepharose CL-6B ion exchange chromatography, Sephadex G-100 gel filtration and he...

      An extracellular xylanase of Bacillus stearothermophilus was purified to a single protein through a sequency of operations including ammonium sulfate fractionation, DEAE Sepharose CL-6B ion exchange chromatography, Sephadex G-100 gel filtration and heat treatment. The purified enzyme had a moleular weight of 170,000, the pH and temperature optima for the enzyme activity were pH 9.0 and 55℃, respectively. The activity was enhanced by Co^2+ and Mn^2+, and inhibited by Hg^2+. Pattern of hydrolysis demonstrated that the xylanase was an endo-splitting enzyme able to break down larchwood xylan at random giving xylobiose and xylotriose as the main end products.

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