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    Characterization of a 27 kDa Fibrinolytic Enzyme from Bacillus amyloliquefaciens CH86-1 Isolated from Cheonggukjang

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    Bacillus amyloliquefaciens CH86-1 isolated from cheonggukjang was found to have strong fibrinolytic activity when grown on Luria-Bertani medium, and this activity increased sharply when the cells entered the stationary phase. The major fibrinolytic enzyme, AprE86-1, was purified from culture supernatant and identified by tandem mass spectrometry. The molecular weight of the mature enzyme was determined to be 27 kDa by sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrophoresis. The optimum pH of partially purified AprE86-1 was 6.0-7.0 and it was stable at up to $45^{\circ}C$.
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    Bacillus amyloliquefaciens CH86-1 isolated from cheonggukjang was found to have strong fibrinolytic activity when grown on Luria-Bertani medium, and this activity increased sharply when the cells entered the stationary phase. The major fibrinolytic en...

    Bacillus amyloliquefaciens CH86-1 isolated from cheonggukjang was found to have strong fibrinolytic activity when grown on Luria-Bertani medium, and this activity increased sharply when the cells entered the stationary phase. The major fibrinolytic enzyme, AprE86-1, was purified from culture supernatant and identified by tandem mass spectrometry. The molecular weight of the mature enzyme was determined to be 27 kDa by sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrophoresis. The optimum pH of partially purified AprE86-1 was 6.0-7.0 and it was stable at up to $45^{\circ}C$.

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