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    Purification and characterization of chloroplast fructose-1, 6-bisphosphatase from pea leaves : 완두 엽록체 Fructose bisphosphatase의 분리정제 및 특성

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    국문 초록 (Abstract) kakao i 다국어 번역

    엽록체 fructose-1, 6-bisphosphatase를 완두 잎으로부터 1,300배 정제하였다. 정제된 효소는 거의 순수하였고 SDS polyacrylamide 전기 영동하여 얻은 monomer의 분자량은 약 40,000 이었다. 효소는 pH7.5 에서 활성이 없었으나 dithiothreitol 혹은 알카리 pH 에서 활성화가 되었다. 이 결과는 분리된 fructose-1, 6-bisphosphatase가 엽록체로부터 얻어진것임을 나타낸다. Fructose-1, 6-phosphate와 Mg에 대한 효소 포화곡선은 Hill 상수 2.6 및 3.1 을 가진 sigmodial 한 모양을 보여주는데 이는 이 효소가 multimer로 구성된 allosterio 한 것임을 알 수 있다. 최고활성의 반에 요구되는 기질농도는 40 uM 로서 이는 시금치 엽록체 효소에 대한 80 uM 값 (Zimmermann et al., 1976) 보다 작았다.
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    엽록체 fructose-1, 6-bisphosphatase를 완두 잎으로부터 1,300배 정제하였다. 정제된 효소는 거의 순수하였고 SDS polyacrylamide 전기 영동하여 얻은 monomer의 분자량은 약 40,000 이었다. 효소는 pH7.5 에서 ...

    엽록체 fructose-1, 6-bisphosphatase를 완두 잎으로부터 1,300배 정제하였다. 정제된 효소는 거의 순수하였고 SDS polyacrylamide 전기 영동하여 얻은 monomer의 분자량은 약 40,000 이었다. 효소는 pH7.5 에서 활성이 없었으나 dithiothreitol 혹은 알카리 pH 에서 활성화가 되었다. 이 결과는 분리된 fructose-1, 6-bisphosphatase가 엽록체로부터 얻어진것임을 나타낸다. Fructose-1, 6-phosphate와 Mg에 대한 효소 포화곡선은 Hill 상수 2.6 및 3.1 을 가진 sigmodial 한 모양을 보여주는데 이는 이 효소가 multimer로 구성된 allosterio 한 것임을 알 수 있다. 최고활성의 반에 요구되는 기질농도는 40 uM 로서 이는 시금치 엽록체 효소에 대한 80 uM 값 (Zimmermann et al., 1976) 보다 작았다.

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    다국어 초록 (Multilingual Abstract) kakao i 다국어 번역

    Chloroplast fructose bisphosphatase (Fructose-1, 6-bisphosphatase) was purified 1,300 fold from pea leaves. the purified enzyme appeared homogeneous and the approximate molecular weight of the monomer was 40,000, as determined by sodium dodecyl sulfate polyaorylamide gel electrophoresis. The enzyme was inactive at pH7.5, while it was activated by dithiothreitol or alkaline pH, indicating that the purified fructose bisphosphatase was originated from ohloroplast. The enzyme saturation curves with fructose bisphosphate and Mg^(2+) show sigmoidal shapes with almost same Hill coefficients (2.6 and 3.1, respectively), suggesting that the enzyme is composed of multimer. The substrate conoentration required for half-maximal activity was 40 uM which is a comparable value (80 uM) for spinach chloroplast fructose bisphosphatase (Zimmermann et al., 1976).
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    Chloroplast fructose bisphosphatase (Fructose-1, 6-bisphosphatase) was purified 1,300 fold from pea leaves. the purified enzyme appeared homogeneous and the approximate molecular weight of the monomer was 40,000, as determined by sodium dodecyl sulfat...

    Chloroplast fructose bisphosphatase (Fructose-1, 6-bisphosphatase) was purified 1,300 fold from pea leaves. the purified enzyme appeared homogeneous and the approximate molecular weight of the monomer was 40,000, as determined by sodium dodecyl sulfate polyaorylamide gel electrophoresis. The enzyme was inactive at pH7.5, while it was activated by dithiothreitol or alkaline pH, indicating that the purified fructose bisphosphatase was originated from ohloroplast. The enzyme saturation curves with fructose bisphosphate and Mg^(2+) show sigmoidal shapes with almost same Hill coefficients (2.6 and 3.1, respectively), suggesting that the enzyme is composed of multimer. The substrate conoentration required for half-maximal activity was 40 uM which is a comparable value (80 uM) for spinach chloroplast fructose bisphosphatase (Zimmermann et al., 1976).

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    목차 (Table of Contents)

    • Contents
    • Abstracts = 1
    • Introduction = 2
    • Materials and Methods = 6
    • Results and Discussion = 10
    • Contents
    • Abstracts = 1
    • Introduction = 2
    • Materials and Methods = 6
    • Results and Discussion = 10
    • References = 15
    • Legends for Figure = 18
    • 초록 = 21
    • Table = 22
    • Figure = 25
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