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      우유의 κ-Casein에서 분해된 Glycomacropeptide에 관한 연구; II. Trichloroacetic acid의 농도에 따른 κ-Casein Macropeptide 분별 특성의 변화 = Glycomacropeptide Hydrolysed from Bovine κ-Casein ; II. Chromatographic Changes of κ-Casein Macropeptide as Related to Trichloroacetic Acid Concentration

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      https://www.riss.kr/link?id=A105013960

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      다국어 초록 (Multilingual Abstract)

      Bovine κ-casein macropeptide was prepared by adding TCA (3, 6, and 12%) treatment after chymosin reaction. Each TCA soluble macropeptide was fractionated into five peaks by ion exchange column chromatography. In proportion to TCA concentrations, the ratio of peak area showed different the elution pattern. At the 6 and 12% TCA concentration, area ratio of P-I which did not content carbohydrates was decreased to 19.9 and 17.0% of total peak area respectively. The area of P-III was changed from 10.2% to 26.2 and 13.2% when the TCA concentration was increased from 3 to 6 and 12%. Cholera toxin binding activity of κ-casein macropeptide eluted at 0.17~0.18M NaCl gradient, was not inhibited by 6 and 12% TCA treatments. The use of 6% TCA as extraction buffer was feasible and led to an effective separation of the peak III.
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      Bovine κ-casein macropeptide was prepared by adding TCA (3, 6, and 12%) treatment after chymosin reaction. Each TCA soluble macropeptide was fractionated into five peaks by ion exchange column chromatography. In proportion to TCA concentrations, the ...

      Bovine κ-casein macropeptide was prepared by adding TCA (3, 6, and 12%) treatment after chymosin reaction. Each TCA soluble macropeptide was fractionated into five peaks by ion exchange column chromatography. In proportion to TCA concentrations, the ratio of peak area showed different the elution pattern. At the 6 and 12% TCA concentration, area ratio of P-I which did not content carbohydrates was decreased to 19.9 and 17.0% of total peak area respectively. The area of P-III was changed from 10.2% to 26.2 and 13.2% when the TCA concentration was increased from 3 to 6 and 12%. Cholera toxin binding activity of κ-casein macropeptide eluted at 0.17~0.18M NaCl gradient, was not inhibited by 6 and 12% TCA treatments. The use of 6% TCA as extraction buffer was feasible and led to an effective separation of the peak III.

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      국문 초록 (Abstract)

      κ-casein을 정제한 후 여기에 chymosin을 반응시켜 얻어진 κ-casein macropeptide에 대한 trichloroacetic acid 처리에 대한 영향을 조사하고자 ion exchange column으로 분별하여 chromatogram을 비교하였다. P-I의 경우 3% TCA에서는 전체 peak 면적 대비 46.64%이었으나, 6%와 12% TCA로 영향을 크게 받아 많이 침전되었으며, 상대적으로 당 함량이 높은 peak들은 TCA의 영향을 비교적 적게 받는 것으로 나타났다. Cholera 독소와 결합하는 것으로 보고된 P-III는 3% TCA에서는 10.2%이었으나 6% TCA 경우에는 26.3%로 상대적 면적이 증가하였으나 12% TCA로 처리한 경우에는 13.2%로 감소하였다. 0.2~0.3M의 NaCl에서 용출되는 peak는 12% TCA에서도 상당한 안정성을 보였다. 0.18M의 NaCl gradient에서 용출되는 P-III는 6% 및 12% TCA 처리시에도 cholera 독소와 반응하는 것으로 나타났다.
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      κ-casein을 정제한 후 여기에 chymosin을 반응시켜 얻어진 κ-casein macropeptide에 대한 trichloroacetic acid 처리에 대한 영향을 조사하고자 ion exchange column으로 분별하여 chromatogram을 비교하였다. P-I의 경...

      κ-casein을 정제한 후 여기에 chymosin을 반응시켜 얻어진 κ-casein macropeptide에 대한 trichloroacetic acid 처리에 대한 영향을 조사하고자 ion exchange column으로 분별하여 chromatogram을 비교하였다. P-I의 경우 3% TCA에서는 전체 peak 면적 대비 46.64%이었으나, 6%와 12% TCA로 영향을 크게 받아 많이 침전되었으며, 상대적으로 당 함량이 높은 peak들은 TCA의 영향을 비교적 적게 받는 것으로 나타났다. Cholera 독소와 결합하는 것으로 보고된 P-III는 3% TCA에서는 10.2%이었으나 6% TCA 경우에는 26.3%로 상대적 면적이 증가하였으나 12% TCA로 처리한 경우에는 13.2%로 감소하였다. 0.2~0.3M의 NaCl에서 용출되는 peak는 12% TCA에서도 상당한 안정성을 보였다. 0.18M의 NaCl gradient에서 용출되는 P-III는 6% 및 12% TCA 처리시에도 cholera 독소와 반응하는 것으로 나타났다.

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      참고문헌 (Reference)

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      8 Oh, "Glycomacropeptide hydrolysed from bovine κ-casein I. The fractionation of glycomaropeptide. Korean J. Food Sci. Ani. Resour. 17" 51-57, 1997

      9 Kim, "Fractionation of κ-casein macropeptide. Korean J. Ani. Sci. 13" 82-86, 1971

      10 Chang, "Efficient precipitation and accurate quantitation of detergent-solublized membrane proteins. Anal. Biochem." 205 : 22-26, 1992

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      12 Pohl, "Concentration of proteins and removal of solutes. In Method in enzymology vol. 182. Guide to protein purification. Deutscher" Academic Press. London 68-83, 1993

      13 El-Salam, "Characteristics and potential uses of the casein macropeptide. Int. Dairy Journal 6" 327-341, 1996

      14 Lieske, "A new method to estimate caseinomacropeptide and glycomacropeptide from trichloroacetic acid filtrates. Michwissenschaft. 51" 431-434, 1996

      15 Slattery, "A examination of models. J. Dairy Sci. 59" 547-, 1976

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      2019-02-28 학술지명변경 외국어명 : Korean Journal for Food Science of Animal Resources -> Food Science of Animal Resources KCI등재
      2010-01-01 평가 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
      2008-09-30 학술지명변경 외국어명 : 미등록 -> Korean Journal for Food Science of Animal Resources KCI등재
      2008-01-01 평가 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
      2005-01-01 평가 등재학술지 선정 (등재후보2차) KCI등재
      2004-01-01 평가 등재후보 1차 PASS (등재후보1차) KCI등재후보
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