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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      SCIE SCOPUS KCI등재

      소의 간 미토콘드리아 Matrix Aldehyde Dehydrogenase 의 반응메카니즘에 관한 연구 = Reaction Mechanism of Bovine Liver Mitochondrial Matrix Alehyde Dehydrogenase

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      https://www.riss.kr/link?id=A3289747

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      The initial velocity data and NADH inhibition behavior of the purified bovine liver mitochondrial matrix aldehyde dehydrogenase (EC 1.2.1.3, ALDH) indicated that the ALDH reaction might be proceeded by sequential ordered mechanism, first NAD^+ is bound with the enzyme followed by aldehyde and then the oxidized product (acid) would be removed followed by NADH. This enzyme also showed esterase activity. We examined its esterase activity as well as dehydrogenase activity through various kinetic approchs and chemical modification techniques and we found that the active site of dehydrogenase reaction and esterase reaction might be different.
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      The initial velocity data and NADH inhibition behavior of the purified bovine liver mitochondrial matrix aldehyde dehydrogenase (EC 1.2.1.3, ALDH) indicated that the ALDH reaction might be proceeded by sequential ordered mechanism, first NAD^+ is boun...

      The initial velocity data and NADH inhibition behavior of the purified bovine liver mitochondrial matrix aldehyde dehydrogenase (EC 1.2.1.3, ALDH) indicated that the ALDH reaction might be proceeded by sequential ordered mechanism, first NAD^+ is bound with the enzyme followed by aldehyde and then the oxidized product (acid) would be removed followed by NADH. This enzyme also showed esterase activity. We examined its esterase activity as well as dehydrogenase activity through various kinetic approchs and chemical modification techniques and we found that the active site of dehydrogenase reaction and esterase reaction might be different.

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