Capitalist development, the state and big business in Korea : a sociological study of the Korean chaebol

국문 초록 (Abstract)

본 논문은 한국의 자본주의 발전, 국가와 대기업에 관한 사회학적 연구로서, 한국 국가와 자본가 계급의 내적, 외적 관계의 분석을 통해 정치사회학의 국가이론과 사회계급이론에 기여하고자 한다.
첫째, 본 논문은 한국 대자본의 형성에 미치는 국가와 외국자본의 전반적 영향을 역사적으로 살펴보며, 국가, 국내, 외국 자본 삼자의 관계를 사회학적으로 설명하고자 한다. 둘째, 본 논문은 국가의 경제개입 측면을 강조한 기존의 국가중심적 연구와 달리, 한국의 지정학적 환경, 군부와 관료의 급속한 확대가 한국 국가 구조와 역량, 권위주의적 정치체계와 정부와 대기업의 관계에 대한 이해를 위해 중요한 요소임을 밝히고자 한다. 섯째, 급속한 경제성장 과정 중, 한국 국가는 경제발전 목표를 성취하기 위하여 대기업과 구조적 관계를 유지해왔으며, 대기업은 국민경제 발전의 주요 수행자가 되었으며, 특히, 한국 국가는 대기업의 소유구조, 관리체계와 사회 네트웍 (social network)을 형성하는데 중요한 역할을 수행하였음을 조사하고자 한다.
1960년대와 1970년대의 급속한 경제성장의 견인차 역할을 수행한 한국의 발전국가 (developmental state) 는 1980년대 이후로 경제 자유화와 정치 민주화에 의해서 점차로 쇠퇴하였다. 그 후 한국의 국가는 변화하는 세계경제의 새로운 환경에 적응하고 있으며, 국가 적응력(state adaptablity)은 점차 지구화하는 대기업과 함께 협력하고 조절하는 새로운 관계를 형성하고 있다. 그리하여, 1980년대 이후 한국은 국가주도 산업화에서 국가와 기업간의 협조와 조절의 관계로 전환하는 새로운 발전과정의 사례로 볼 수 있다. 또한 점차 강력해지는 한국의 대기업 엘리트는 광범한 공식, 비공식 네트웍을 통해서 국가 엘리트와 구조적인 사회연합을 발전시켜다.
본 논문의 궁극적 결론으로서, 한국 대기업 엘리트는 지배집단과 구조적 관계를 형성했으며, 사회 내에서 지배적인 경제, 사회적 지위를 성취하고 있다. 대기업 엘리트는 다른 엘리트 집단과의 긴밀하 네트웍을 형성하여 경제적 계급에서 사회적 계급으로 전화 했으며, 상층계급의 중요한 구성부분이 되었다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions.
Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM.
We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some.
To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion!
m!
utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay.
In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein.
Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn.
In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA.
Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.