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    원양산 오징어(Illex argentinus) 내장으로부터 Exopeptidase의 분획

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    국문 초록 (Abstract) kakao i 다국어 번역

    원양산 오징어 내장 조효소로부터 아세톤법, 황산암모늄법, 음이온교환 크로마토그래피법 및 겔 여과법을 이용하여 exopeptidase를 분획한 다음, 각 분획방법별 fraction들의 효소 활성(총활성 및 비활성), 정제도 및 회수율 등을 검토하여 최적 분획조건을 구명하고자 하였다. 아세톤 분획법의 경우 아세톤의 최종농도가 30~40%가 되도록 분획하는 것이, 황산암모늄 분획법의 경우 황산암모늄을 60~70%의 포화농도가 되도록 분획하는 것이, 음이온교환 크로마토그래피의 경우 0.2 M NaCl을 이용하여 분획하는 것이, 그리고, 겔 여과의 경우 분자량 30~50 kDa 범위의 것을 분획하는 것이 효율적이었다. 분획방법별 최적 활성 fraction간의 상호비교에서 LeuPNA 및 ArgPNA에 대한 총활성 및 회수율은 겔여과가, 비활성 및 정제도는 황산암모늄에 의한 분획법이 가장 우수한 것으로 나타났다. 원양산 오징어 내장으로부터 탈 이온수로 조효소를 추출한 다음, 겔 여과로 분획한 exopeptidase의 식품가공소재로서 산업적 이용을 위해서는 겔여과법의 특성을 기초로 하여 추출 조효소로부터 연속 및 대량처리를 위한 공정개발이 필요할 것으로 사료된다.
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    원양산 오징어 내장 조효소로부터 아세톤법, 황산암모늄법, 음이온교환 크로마토그래피법 및 겔 여과법을 이용하여 exopeptidase를 분획한 다음, 각 분획방법별 fraction들의 효소 활성(총활성 및...

    원양산 오징어 내장 조효소로부터 아세톤법, 황산암모늄법, 음이온교환 크로마토그래피법 및 겔 여과법을 이용하여 exopeptidase를 분획한 다음, 각 분획방법별 fraction들의 효소 활성(총활성 및 비활성), 정제도 및 회수율 등을 검토하여 최적 분획조건을 구명하고자 하였다. 아세톤 분획법의 경우 아세톤의 최종농도가 30~40%가 되도록 분획하는 것이, 황산암모늄 분획법의 경우 황산암모늄을 60~70%의 포화농도가 되도록 분획하는 것이, 음이온교환 크로마토그래피의 경우 0.2 M NaCl을 이용하여 분획하는 것이, 그리고, 겔 여과의 경우 분자량 30~50 kDa 범위의 것을 분획하는 것이 효율적이었다. 분획방법별 최적 활성 fraction간의 상호비교에서 LeuPNA 및 ArgPNA에 대한 총활성 및 회수율은 겔여과가, 비활성 및 정제도는 황산암모늄에 의한 분획법이 가장 우수한 것으로 나타났다. 원양산 오징어 내장으로부터 탈 이온수로 조효소를 추출한 다음, 겔 여과로 분획한 exopeptidase의 식품가공소재로서 산업적 이용을 위해서는 겔여과법의 특성을 기초로 하여 추출 조효소로부터 연속 및 대량처리를 위한 공정개발이 필요할 것으로 사료된다.

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    다국어 초록 (Multilingual Abstract) kakao i 다국어 번역

    For the effective use of exopeptidase from squid viscera as food processing aids, the viscera of Argentina shortfin squid (Illex argentinus) were fractionated by various methods such as acetone treatment, ammonium sulfate treatment, anion exchange chromatography, and gel filtration. The positive exopeptidase fractions were obtained from the fraction Ⅱ treated by cold acetone (30~40%, w/w), the fraction Ⅴ by ammonium sulfate (60~70% saturation), the fraction Ⅱ (0.2 M NaCl) by anion exchange chromatography, and the fraction Ⅰ (30~50 kDa) by gel filtration. The specific activities of positive fractions from viscera of Illex argentinus against substrates were higher to LeuPNA than to ArgPNA. Total activity and recovery against LeuPNA of positive fraction by gel filtration were 1,867 U and 30.69%, respectively, which were the highest among those of positive fraction. The results suggested that the gel filtration chromatography method was the most efficient method for the fractionation of exopeptidase from viscera of Illex argentinus.
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    For the effective use of exopeptidase from squid viscera as food processing aids, the viscera of Argentina shortfin squid (Illex argentinus) were fractionated by various methods such as acetone treatment, ammonium sulfate treatment, anion exchange chr...

    For the effective use of exopeptidase from squid viscera as food processing aids, the viscera of Argentina shortfin squid (Illex argentinus) were fractionated by various methods such as acetone treatment, ammonium sulfate treatment, anion exchange chromatography, and gel filtration. The positive exopeptidase fractions were obtained from the fraction Ⅱ treated by cold acetone (30~40%, w/w), the fraction Ⅴ by ammonium sulfate (60~70% saturation), the fraction Ⅱ (0.2 M NaCl) by anion exchange chromatography, and the fraction Ⅰ (30~50 kDa) by gel filtration. The specific activities of positive fractions from viscera of Illex argentinus against substrates were higher to LeuPNA than to ArgPNA. Total activity and recovery against LeuPNA of positive fraction by gel filtration were 1,867 U and 30.69%, respectively, which were the highest among those of positive fraction. The results suggested that the gel filtration chromatography method was the most efficient method for the fractionation of exopeptidase from viscera of Illex argentinus.

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    목차 (Table of Contents)

    • Abstract
    • 서론
    • 재료 및 방법
    • 결과 및 고찰
    • 감사의 글
    • Abstract
    • 서론
    • 재료 및 방법
    • 결과 및 고찰
    • 감사의 글
    • 요약
    • 문헌
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    참고문헌 (Reference)

    1 김혜숙, "원양산 오징어(Illex argentinus) 내장의 endoprotease 및 exopeptidases의 분포 및 추출조건 검토" 한국응용생명화학회 50 (50): 308-315, 2007

    2 "http:// badasori.momaf.go.kr/matrix/momaf/trans/tratns.jsp" Ministry of Maritime Affairs and Fisheries.

    3 Aspmo SI, "Use of hydrolysates from Atlantic cod (Gadus morhua L.) viscera as a complex nitrogen source for lactic acid bacteria" 248 : 65-68, 2005

    4 Vo VT, "Purification and some properties of two aminopeptidases from sardines" 47 : 2453-2459, 1983

    5 Umetsu H, "Purification and properties of an aminopeptidase from the mid-gut gland of scallop (Patinopecten yessoensis)" 136b : 935-942, 2003

    6 Chiou TK, "Purification and properties of an aminopeptidase from mullet, Mugil cephalus, roe" 52 : 235-242, 1988

    7 Nishimura T, "Purification and properties of aminopeptidase H from bovine skeletal muscle" 42 : 2709-2712, 1994

    8 Perez-Guzman AE, "Purification and characterization of x-prolyl-dipeptidyl aminopeptidase from Lactococcus lactis subsp. cremoris NRRL 634" 22 : 935-958, 2006

    9 Gildberg A, "Purification and characterization of cathepsin D from the digestive gland of the pelagic squid Todarodes sagittatus" 39 : 85-94, 1987

    10 Nishiwaki T, "Purification and characterization of an aminopeptidase from edible basidiomycete Grifola frondosa.Biosci Biotechnol Biochem 65:424-427" 65 : 424-427, 2001

    1 김혜숙, "원양산 오징어(Illex argentinus) 내장의 endoprotease 및 exopeptidases의 분포 및 추출조건 검토" 한국응용생명화학회 50 (50): 308-315, 2007

    2 "http:// badasori.momaf.go.kr/matrix/momaf/trans/tratns.jsp" Ministry of Maritime Affairs and Fisheries.

    3 Aspmo SI, "Use of hydrolysates from Atlantic cod (Gadus morhua L.) viscera as a complex nitrogen source for lactic acid bacteria" 248 : 65-68, 2005

    4 Vo VT, "Purification and some properties of two aminopeptidases from sardines" 47 : 2453-2459, 1983

    5 Umetsu H, "Purification and properties of an aminopeptidase from the mid-gut gland of scallop (Patinopecten yessoensis)" 136b : 935-942, 2003

    6 Chiou TK, "Purification and properties of an aminopeptidase from mullet, Mugil cephalus, roe" 52 : 235-242, 1988

    7 Nishimura T, "Purification and properties of aminopeptidase H from bovine skeletal muscle" 42 : 2709-2712, 1994

    8 Perez-Guzman AE, "Purification and characterization of x-prolyl-dipeptidyl aminopeptidase from Lactococcus lactis subsp. cremoris NRRL 634" 22 : 935-958, 2006

    9 Gildberg A, "Purification and characterization of cathepsin D from the digestive gland of the pelagic squid Todarodes sagittatus" 39 : 85-94, 1987

    10 Nishiwaki T, "Purification and characterization of an aminopeptidase from edible basidiomycete Grifola frondosa.Biosci Biotechnol Biochem 65:424-427" 65 : 424-427, 2001

    11 Raksakulthai R, "Purification and characterization of aminopeptidase fractions from squid (Illex illecebrosus) hepatopancreas" 23 : 123-144, 1999

    12 Raksakulthai R, "Purification and characterization of a carboxypeptidase from squid hepatopancreas (Illex illecebrosus)" 49 : 5019-5030, 2001

    13 Lowry OH, "Protein measurement with the Folin phenol reagent" 193 : 265-275, 1951

    14 Hameed KS, "Isolation and characterization of cathepsin C from atlantic short finned squid Illex illecebrosus" 82B : 241-246, 1985

    15 Aspmo SI, "Hydrolysates from Atlantic cod (Gadus morhua L.) viscera as components of microbial growth media" 40 : 3714-3722, 2005

    16 Horn SJ, "Growth of Lactobacillus plantarum in media containing hydrolysates of fish viscera" 99 : 1082-1089, 2005

    17 Kurokawa T, "Development of intestinal brush border aminopeptidase in the larval Japanese flounder Paralichthys olivaceus" 162 : 113-124, 1998

    18 Heu MS, "Development and fractionation of proteolytic enzymes from an inedible seafood product" 32 : 458-465, 1999

    19 Izawa N, "Debittering of protein hydrolysates using Aeromonas caviae aminopeptidase" 45 : 543-545, 1997

    20 Nishiwaki T, "Debittering of enzymatic hydrolysates using an aminopeptidase from edible Basidiomycete Grifola frondosa" 93 : 60-63, 2002

    21 Barry CM, "Debittering of a tryptic digest of bovine β-casein using porcine kidney general aminopeptidase and X-prolydipeptidyl aminopeptidase from Lactococcus lactis subsp. cremoris AM2" 65 : 1145-1150, 2000

    22 Dawson RMC, "Data for biochemical research. 3rd ed" Oxford Univ Press 417-441, 1986

    23 Garcia-Carreno FL, "Characterization of proteinase classes in langostilla (Pleuroncodes planipes) and crayfish (Pacifastacus astacus) extracts" 17 : 97-113, 1993

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    2023 평가 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가)
    2020-01-01 등재 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) KCI등재
    2014-06-24 학회명변경 한글명 : 한국식품영양과학회지 -> 한국식품영양과학회
    영문명 : Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition -> The Korean Society of Food Science and Nutrition
    KCI등재
    2014-04-02 학회명변경 한글명 : 한국식품영양과학회 -> 한국식품영양과학회지
    영문명 : 미등록 -> Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
    KCI등재
    2011-01-01 등재 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
    2009-01-01 등재 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
    2007-01-01 등재 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
    2005-01-01 등재 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
    2002-07-01 등재 등재학술지 선정 (등재후보2차) KCI등재
    2000-01-01 등재 등재후보학술지 선정 (신규평가) KCI등재후보
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    기준연도 WOS-KCI 통합IF(2년) KCIF(2년) KCIF(3년)
    2016 1.03 1.03 1.13
    KCIF(4년) KCIF(5년) 중심성지수(3년) 즉시성지수
    1.18 1.2 1.993 0.21
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