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      • Nonenzymatic Cleavage of Escherichia coli Glutamine Synthetase by Dithiothreitol and Iron(III)

        전덕영,김강화,변시명,Jhon, Deok-Young,Kim, Kang-Hwa,Byun, Si-Myung 생화학분자생물학회 1989 한국생화학회지 Vol.22 No.4

        대장균 글루타민 합성효소에 대한 디티오트레이톨과 철 (III)이온에 의한 비효적 절단반응의 최적조건은 이 효소의 농도가 단량체로서 0.06 mM 일 때 디티오트레이톨 5 mM, 철 (III) 0.1 mM, pH 7.0, $37^{\circ}C$, 반응시간은 4시간이었다. 절단양상은 기질 및 기질유사체인 글루타민, 글루타민산, L-메치오닌 술폭시민 등 리간드의 첨가에 의하여 크게 변화되었다. 그러나 이들 화합물은 동일한 절단조건에 의해서 절단되는 피루브산 키나제에 대해서는 그 고유한 절단양상을 변화시키지 않았다. 이들 결과는 대장균 글루타민 합성효소의 디티오트레이톨과 철 (III) 이온에 의한 절단이 효소의 활성부위에서 일어남을 시사한다. Optimum reaction condition for the cleavage of Escherichia coli glutamine synthetase in the presence of oxygen, iron(III), and dithiothreitol has been established. The condition is 5 mM dithiothreitol, 0.1 mM iron(III), pH 7.0,$37^{\circ}C$, and 4hours of reaction time, when the enzyme concentration is 0.06 mM as subunit basis. The cleavage pattern strongly depends on the addition of ligands of the enzyme, glutamic acid, glutamine, L-methionine-S-sulfoximine, to the reaction mixture while the ligands do not change the cleavage pattern of rabbit muscle pyruvate kinase which is also attacked by the cleavage system. The results indicate that the cleavage reaction occurrs at the polypeptide segments which consist the active site of the glutamine synthetase.

      • Catalytic Mechanism of Rice Bran Lipoxygenase

        전덕영,이현재,Jhon, Deok-Young,Lee, Hyun-Jae 생화학분자생물학회 1985 한국생화학회지 Vol.18 No.2

        쌀겨로부터의 리폭시게나제 (EC 1.13.11.12)는 독특한 산화작용을 촉매하므로 이 촉매반응의 메카니즘을 좀더 자세히 규명키 위하여 연구를 추진하였음. 이 효소는 cis 구조의 이중 결합을 두개 이상 가지는 유리지방산에 대하여 기질 특이성을 냐타내고 있으며, 따라서 상대적으로 높은 활성을 보이며 여러가지 금속 이온이나 diisopropylfluorophosphate나 N-ethylmaleimide에 대하여는 별로 효소 활성도가 줄어들지 않았다. 그러나 금속 이온과 결합하는 chelating agent인 o-phenanthroline (1 mM) 이나 EDTA(1 mM) 등에 의하여는 약 70%의 효소 활성도의 감소를 보이고 있으며 또한 methylene blue 존재하에서 실시한 효소의 광산화 반응으로부터는 상당량의 효소 감소 현상을보여주고 있다. 한편 이 효소의 pK 값은 6.4와 7.3이었고 효소-기질간의 복합체는 단일 pK 값인 5.9를 나타냈다. 효소 반응에 따른 electronparamagnetic resonance 스펙트럼으로부터는 이 효소가 가지는 철 이온이 3에서 2가로 변화됨을 보여주였으며 이상의 실험 결과들을 바탕으로 이 효소에 의해 촉매되는 반응에 대한 가능한 모멜 메카니즘을 제안하여 보았다. Lipoxygenase (EC 1.13.11.12) from rice bran was studied to elucidate its catalytic reaction mechanism for the hydroperoxidation. This enzyme showed a very limited substrate specificity toward a series of free fatty acids having more than two isolated double bonds which have cis configuration. Metal chelating agents such as EDTA and o-phenanthroline showed a significant loss of the enzyme activity although the addition of exogeneous bivalent metal ions including magnesium, manganese, zinc and iron, etc. showed no effect on the ezyme activity. In addition, the enzyme was not affected by the treatment with diisopropylfluorophosphate and N-ethylmaleimide, but the photooxidation of the enzyme with methylene blue resulted in a marked loss of the enzyme activity. The pK values of the enzyme were estimated to be about 6.4 and 7.3, while the enzyme-substrate complex showed only one ionization at pH 5.9. Electronparamagnetic resonance spectrum for the free enzyme indicates the presence of a trivalent iron in the molecule, and its analysis during the hydroperoxidation suggests the valence state of iron is changed into divalent by the interaction with the substrate. Based on the nature of non-heme iron in the enzyme molecule, we proposed a model mechanism of the rice bran lipoxygenase catalyzed reaction.

      • SCOPUSKCI등재

        돼지감자중의 Inulin 분해효소에 관한 연구

        전덕영(Deok-Young Jhon),김명희(Myung-Hee Kim) 한국식품영양과학회 1988 한국식품영양과학회지 Vol.17 No.3

        돼지감자로부터 inulase를 분리한 다음 황산 암모늄침전, Sephadex G-100 겔 투과 및 DEAE-cellulose 크로마토그래피를 통하여 정제하여 최종적으로 회수율 42%의 6,470배 정제된 효소를 얻었다. 이 효소의 분자량은 57,000으로서 하나의 폴리펩티드로 구성되어 있었다. 이 효소의 최적 pH의 최적온도는 pH5.0과 33℃이었으며 몇 가지의 기질중 inulin에 대해서만 특이적으로 작용하였고 이에 대한 Km값은 20mM, Vmax는 943unit / ㎎-단백질이었다. 또한 이 효소는 metalloenzyme이 아니며 Hg^(2+), Cu^(2+), Mg^(2+) 등의 금속 이온에 의해 그 작용이 완전히 저해되었다. The inulase(EC 3.2.1.7) was isolated from the tuber of Jerusalem artichoke by conventioanl purification methods including ammonium sulfate fractionation, Sephadex G-100 filtration, and DEAE-cellulose column chromatography. The enzyme was purified 6,470 fold with 42% recovery. The enzyme was consisted of a polypeptide of Mw 57,000. The optimum temperature and the optimum pH for the enzyme action was 33℃ and pH 5.0, respectively. The enzyme was highly specific for inulin as a substrate. The km for inulin was 20mM. The inulase was not a metalloenzyme and was inhibited completely by 10mM Mg^(2+), Ca^(2+) or Hg^(2+).

      • 유전자증폭에 의한 식품 중 대장균군의 신속한 검출

        전덕영(Deok-Young Jhon),강어진(Eo-Jin Kang) 전남대학교 생활과학연구소 2004 生活科學硏究 Vol.14 No.-

        '스콜라' 이용 시 소속기관이 구독 중이 아닌 경우, 오후 4시부터 익일 오전 9시까지 원문보기가 가능합니다.

        식품에 오염된 분변오염의 지표가 되는 대장균군을 중합효소연쇄반응(PCR)을 이용하여 신속한 검사를 할 수 있는 방법을 개발하였다. 현재 사용되고 있는 대장균검사법은 유당부이온배지, BGLB배지 또는 데스옥시콜레이트 유당한천배지 등의 배지를 사용하여 미생물을 배양하는 방법으로서 신속한 결과를 얻을 수 없는 것이 단점이다. 유전자 증폭에 의한 방법은 빠르고 정확하며 다른 방법보다 오히려 경제적이다. 먼저 대장균 유전자 염기서열로부터 PCR에 필요한 시발물질 (primer)을 고안하고 대장균에 대하여 PCR을 수행하여 이를 우리나라의 대표적인 도시락인 김밥에서의 대장균 검사에 적용하였다. 유전자 증폭에 의하여 김밥으로부터 하루만에 대장균의 존재여부를 검사하는 방법은 다음과 같다: 유전자증폭기-Perkin-Elmer GeneAmp PCR system 2400, 유전자증폭용 튜브-PCR용 0.2㎖ 짜리 얇은 벽 튜브, 유전자 중합효소-Taq DNA polymerase, PCR primer-1차 PCR용 primer는 정방향의 것은 5’-GAT GGAGCATCAGGGCGGCTATACG-3’, 역방향의 것은 5’-CCCGTTGACTGCCTCTTCGCTGTAC-3’을 사용하며 2차 PCR용의 정방향 primer는 5’-CATCGCAGCGTAATGCTCTACACCA-3’, 역방향 primer는 5’-TATCGAAT CCTTTGCCACGCAAGTC-3’을 사용, PCR반응의 조건은 predenaturation 94℃/5분, denaturation 94℃/15초, annealing 65℃/15초, extension 72℃/20초, post-extension 72℃/5분으로 PCR은 20회를 반복 수행토록 한다. 1차 및 2차 PCR산물의 크기는 각각 835 bp와 412 bp이었다. 이 방법은 식품이나 음용수는 물론 행주나 도마 등의 식품용기구의 위생검사에도 적용이 가능하다. Current Korean official detection methods for E. coli and coliforms are based on the cultivation of microorganisms in a medium of lactose-bouillon, BGLB, or desoxycholate-lactose agar. While the conventional methods are time-consuming and laborious, polymerase chain reaction (PCR) technique is rapid, accurate, and economical. The purpose of this study is to develop a rapid detection method for coliforms, fecal indicator organisms, in food using PCR. The developed E. coli detection method from Kim-bab, a typical Korean lunch box, using PCR reaction as follows: Perkin-Elmer GeneAmp PCR system 2400. 0.2 ㎖ thin wall-PCR tube, Taq DNA-polymerase, forward primer - 5’-GATGGAGCATCAGGGCGGCTATACG-3’, reverse primer- 5’-CCCGTTGACTGCCTCTTCGCTGTAC-3’, forward primer for secondary PCR-5’-CATCGCAGCGTAATGCTCTACACCA-3’, reverse primer for secondary PCR - 5’-TATCGAATCCTTTGCCACGCAAGTC- 3’, reaction condition for PCR - pre-denaturation 94℃/5 min, denaturation 94℃/15 sec, annealing 65℃/15 sec, extension 72℃/20 sec, and post-extension 72℃/5 min with 20 cycles from denaturation to extension steps. This method can be applied to the safety inspection of food-handling tools such as dishcloth and chopping board as well as food and drinking water.

      • SCOPUSKCI등재
      • Partial Purification and Properties of Invertase from Jerusalem Artichoke Tuber

        김명희,전덕영,Kim, Myung-Hee,Jhon, Deok-Young 생화학분자생물학회 1988 한국생화학회지 Vol.21 No.4

        돼지감자에서 sucrose의 가수분해를 촉매하는 invertase(EC 3.2.1.26)를 71배로 부분 정제하였다. 전기 영동을 한 결과 순수효소는 한개의 polypeptide chain으로 구성되어 있었고, 그 분자량은 86,000이었다. 효소활성에 필요한 적정 pH와 적정온도는 각각 pH 7.0, $40^{\circ}C$였다. 이 효소는 sucrose에 대하여 높은 가수분해 활성도를 보였으나, inulin에 대해서는 전혀 작용하지 않았다. Sucrose에 대한 이 효소의 Km값은 24.7 mM이었다. The invertase (EC 3.2.1.26), which catalyzes the hydrolysis of sucrose, has been purified 71-fold from Jerusalem artichoke tuber. Electrophoresis showed that the native enzyme is consisted of single polypeptide chain of 86,000 daltons. Optimum pH and temperature for the enzyme action were pH 7.0 and $40^{\circ}C$, respectively. The enzyme exhibited high hydrolytic activity to sucrose, but no activity on inulin. The enzyme had an apparent Km of 24.7 mM for sucrose.

      • KCI등재

        시판 배추김치 중 Weissella cibaria 박테리오파지의 분리 및 특성

        강혜영(Hye-Young Kang),전덕영(Deok-Young Jhon) 한국식품영양과학회 2021 한국식품영양과학회지 Vol.50 No.10

        김치 제조에는 원료로부터 도입된 젖산세균이 관여하며 양질의 김치 생산은 다양한 젖산세균 종의 적절한 생육에 달려있다. 박테리아의 천이에 중요한 요소 중 하나는 박테리오파지의 존재이다. 이 연구에서는 상업적으로 유통되는 배추김치에서 젖산세균 파지를 플라크 측정법을 사용하여 분리하였다. 상업용 김치에서 파지를 분리하기 위해 같은 김치 중의 우점종 젖산세균 종을 숙주로 사용하였다. 분리된 모든 젖산세균은 Weissella cibaria, Lactobacillus sakei, Lactobacillus curvatus 및 Leuconostoc mensenteroides에 속하였다. 그러나 파지의 경우 시판 배추김치에 W. cibaria 파지(PWC)만 분리되었으며 그 검출률은 27%였다. 투과전자현미경으로 파지의 머리 길이가 99±4 nm, 너비가 39±4 nm이고 짧은 비수축성 꼬리가 29±5 nm임을 알 수 있었다. PWC는 방출량이 세포당 ~300 PFU이고 W. cibaria를 파괴하는 데 2 시간이 걸렸다. 이 파지의 D 값은 50°C에서 80초였고 파지는 60°C에서는 10초만에 감염성을 잃었다. PWC는 pH 3.0에서 불안정했지만, pH 4.0~10.0에서 5시간 동안 안정적이었다. 분리된 W. cibaria를 스타터로 사용했을 때 김칫국물에서 PWC의 수가 증가했으며 파지 첨가로 인해서 김치의 pH 감소가 억제되었다. 본 연구는 시판되는 배추김치에서 자체 감염 박테리오파지를 분리하여 김치 발효에 적용한 최초의 연구이다. Lactic acid bacteria (LAB) originating from raw materials are involved in the production of kimchi, and the production of good quality kimchi depends on the proper growth of various LAB species. One of the important factors affecting the bacterial community succession is the presence of bacteriophages. In this study, LAB phages were isolated from commercially distributed baechu-kimchi (Chinese cabbage kimchi) using a plaque assay. To isolate the phages from commercial kimchi, a dominant species of LAB in the same kimchi was used as a host. All the isolated LAB belonged to Weissella cibaria, Lactobacillus sakei, Lactobacillus curvatus, and Leuconostoc mensenteroides. However, in the case of phage, only the W. cibaria phage (PWC) was isolated from commercial baechu-kimchi, and the detection rate was 27%. Transmission electron microscopy revealed that the length of the phage’s head was 99±4 nm, the width was 39±4 nm, and the short non-contractile tail was 29±5 nm. PWC released ∼300 plaque forming units (PFU)/cell and took 2 h to kill and lyse W. cibaria. The decimal reduction time (D value) of this phage was 80 s at 50°C and it lost infectivity in 10 s at 60°C. PWC was unstable at a pH of 3.0, but was stable at pH 4.0∼10.0 for 5 hours. When the isolated W. cibaria was used as a starter, the number of PWCs in the kimchi broth increased, and the decrease in the pH of kimchi was suppressed by the addition of the phage. This study is the first one to investigate the effect of re-infecting baechu-kimchi with bacteriophages isolated from commercial baechu-kimchi.

      • KCI등재

        당장법으로 제조한 다시마, 양파, 알로에, 매실 및 케일 삼출액의 화학적 및 미생물학적 특성

        최미영(Mi-Young Choi),전덕영(Deok-Young Jhon) 한국식품저장유통학회 2021 한국식품저장유통학회지 Vol.28 No.6

        다시마, 양파, 알로에, 매실 그리고 케일의 가식 부분을 대상으로 하여 설탕을 사용한 당장법으로 삼출액을 제조하고, 이를 제조 1개월 후부터 1년까지 항아리와 스테인리스강 용기에 저장하면서 기간별로 당분과 유기산 함량의 변화를 조사하고, 젖산을 생성하는 우점종 세균을 분리 및 동정하였다. 양파와 알로에 삼출액은 젖산 음료에 해당하며, 다시마의 경우 젖산과 초산이 함유되어 있었다. 케일 삼출액 중의 주된 유기산은 초산이었고, 매실액은 구연산 함량이 높았다. 또한, 용기가 삼출물의 종류에 따라 그 삼출물의 조성에도 영향을 미치는 것을 확인하였다. 삼출액의 pH는 전반적으로 낮아졌으며, 일반세균수와 젖산 생성 세균수는 저장 기간이 늘어남에 따라 점점 감소하거나 검출되지 않았다. 세균수는 매실 삼출액의 경우에만 측정되지 않았으며, 모두 18종의 우점종 젖산생성 세균이 확인되었다. 16S rRNA 유전자 염기서열을 확인한 결과, 이들 미생물은 모두 L. homohiochii, L. plantarum 그리고 B. megaterium 속으로 분류되었다. 이 중에서 염기서 열이 서로 다른 9종의 미생물을 설탕 첨가 배지에서 4일 동안 배양한 결과, 10% 이하의 조건에서 모두 잘 자랐으며, 특히 Lactobacillus 속은 내당성이 커서 20-50%의 높은 당 농도에서도 생육하였다. 이들은 종에 따라 차이는 있지만, 설탕을 포도당과 과당으로 가수분해하며, 젖산을 발효 생산하였다. 우점종 젖산 생성 세균이 삼출액의 종류에 따라 서로 다름도 확인하였다. 이 연구 결과는 이들 미생물을 스타터로 하여 당장법에 따른 삼출액을 제조하는 등 식품산업에 응용될 수 있을 것이다. Exudates were prepared using sucrose from the edible parts of sea tangle, aloe, onion, maesil (Prunus mume fruit) and kale. Changes in the amount of sugar and organic acid were investigated during 12-month storage of the exudates in hangari (a traditional Korean jar) and stainless-steel containers. Dominant lactic acid-producing bacteria were isolated and identified. Lactic acid was the major organic acid in the exudates of sea tangle, onion, and aloe, whereas citric acid and acetic acid were the major organic acids in maesil and kale exudates, respectively. In addition, it was confirmed that container type affected the composition of each exudate. Overall, the pH of these exudates decreased without any significant changes in acidity. As the storage time increased, viable bacterial counts decreased, and the number of acid-producing bacteria also decreased or disappeared. A total of 18 dominant species of lactic acid-producing bacteria were screened and classified into Lactobacillus homohiochii, Lactobacillus plantarum, and Bacillus megaterium based on 16S rRNA gene sequencing. Lactobacillus spp. showed high sugar tolerance and multiplied even at sucrose concentrations of 20-50%. Depending on the strain, these dominant bacteria hydrolyze sucrose to glucose and fructose, with lactic acid as the final product. The dominant type of lactic acid-producing bacteria differed depending on the type of sugaring exudate. Further research on the role of these microorganisms in the food industry, such as preparing exudates using bacterium as a starter material, is required.

      • Purification and Characterization of Polyol Dehydrogenase from Gluconobacter melanogenus

        조남철,김강화,전덕영,Cho, Nam-Chul,Kim, Kang-Hwa,Jhon, Deok-Young 생화학분자생물학회 1990 한국생화학회지 Vol.23 No.2

        Gluconobacter melanogenus의 세포질과 세포막으로부터 NAD(P) 비요구성 폴리올 탈수소 효소를 분리하여 순차적으로 CM-셀롤로오즈의 통과, 풀리에칠렌 글리콜 침전, DEAE-Sephacel 컬럼의 통과, SP-5 PW 컬럼을 이용한 HPLC를 행하여 정제하였다. 정제된 효소는 소단위의 구조, 흡수 스펙트럼이 서로 같았고 기질특이성은 유사하였다. 이 효소는 시토크륨 C특유의 552, 522, 418 nm에서 흡수 피크를 갖는 흡수 스펙트럼을 보였다. 효소 중의 산화된 시토크롬 성분은 기질인 만니톨에 의하여 빠르게 환원되었다. 두 효소는 모두가 SDS-전기영동에 의하여 분자량이 63 K, 52 K, 20.5 K인 소단위로 구성되어 있음을 보였다. 그 중에서 분자량이 52 K인 소단위가 산화된 시토크롬 C와 같은 흡수 스펙트럼을 나타냈다. 이 효소는 제한된 기질특이성을 보였는데 D-lyxo 구조를 갖는 기질인 만니톨이나 솔비톨에 대하여만 효소활성을 보였으며 특히 만니톨에 대한 활성도가 컸다. From cytoplasm and cell membrane of Gluconobacter melanogenus NAD(P) independent polyol dehydrogenases were purified by polyethylene glycol precipitation, conventional CM-cellulose and DEAE-Sephacel column, and HPLC SP column chromatography. The two enzymes gave same subunit structure, same absorption spectrum, and similar substrate specificity. The enzyme showed a characteristic absorption spectrum of cytochrome c showing maxima at 552, 522, and 418 nm. The oxidized cytochrome component of the enzyme was rapidly reduced by a substrate, D-mannitol. Based on SDS-PAGE, the purified enzyme was composed of three different subunits having Mr of 63 K, 52 K and 20.5 K, respectively. The second subunit (Mr 52 K) showed oxidized cytochrome c absorption spectrum. The enzyme had a restricted substrate specificity toward the polyols having D-lyxo configuration like D-mannitol and D-sorbitol showing higher activity on D-mannitol.

      • The Presence of an Antioxidant Protein to Inhibit Enzyme Inactivation by an Ascorbate/Fe(III)/$O_2$, Mixed-function Oxidation System in Yeasts

        김강화,조남철,전덕영,Kim, Kang-Hwa,Cho, Nam-Chul,Jhon, Deok-Young Korean Society for Biochemistry and Molecular Biol 1990 한국생화학회지 Vol.23 No.3

        Saccharomyces와 Candida의 두 종류 효모 추출물 중에서 아스코르브산/철(III)/산소 혼합기능 산화계를 보다 선택적으로 억제하는 항산화 활성의 존재를 확인하였다. 두 효모의 조단백질을 DEAE관을 이용한 고속액체 크로마토그래피 방법으로 분리하였을 때 디티오트레이톨이나 아스코르브산을 전자공여체로 하는 혼합기능 산화계에 의한 효소의 불활성화를 억제하는 각각 세 종류의 항산화 활성도가 검출되었다. 이 중 두 효모 모두에서 동일하게 0.22M 염화칼륨 농도에서 용출되는 분획 중에 포함되어 있는 항산화 활성도는 아스코르브산/철(III) 산소 혼합기능 산화계를 선택적으로 억제하였다. 이는 디티오트레이톨/철(III)/산소와 아스코르브산/철(III)/산소 두 혼합기능 산화계를 같은 정도로 억제하는 카탈라제나 S. cerevisiae에서 정제 보고된 티올기 특이적 항산화 단백질로서 디티오트레이톨/철(III)/산소 혼합기능 산화계만을 억제하는 활성도와는 전혀 다른 것으로서 카탈라제 활성도를 나타내지 않았고 티올기 특이적 항산화 단백질에 대한 항체와 반응하는 단백질도 함유하지 않았다. 따라서 이들 효모 중에는 카탈라제와 티올기 특이적 항산화 단백질외에 아직 보고되지 않은 새로운 종류의 항산화 단백질이 있는 것으로 추정된다. Antioxidant activity which specifically inhibits the mixed-function oxidation(MFO) system comprised of ascorbate, Fe(III), and $O_2$ was found from both extracts of Saccharomyces cerevisiae and Candida pseudotropicalis. From crude extracts of the yeast three different antioxidant activities against MFO systems containing dithiothreitol (DTT) or ascorbate as an electron donor could be separated by a HPLC-DEAE column chromatography. Antioxidant activity of the fraction eluted at 0.22 M potassium chloride from both yeast preparations selectively inhibited the ascorbate/Fe(III)/$O_2$ MFO system. It differed from catalase activity which inhibits DTT/Fe(III)/$O_2$ and ascorbate/Fe(III)/$O_2$ MFO systems with similar extent and thiol-specific antioxidant activity which was reported from S. cerevisiae and inhibits DTT/Fe(III)/$O_2$ MFO system specifically. The active fraction showed no catalase activity and did not carry immunoreactive protein which specifically reacts with antibody against thiol-specific antioxidant protein. The results suggest that there is another type of antioxidant protein besides catalase and thiol-specific antioxidant protein in yeast.

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