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        • In Vitro Translation of Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase Isozyme mRNA and In Vivo Isotope Labeling of the Enzyme from Peking Duck

          이상철,김유삼,Lee, Sang-Chul,Kim, Yu-Sam 생화학분자생물학회 1985 한국생화학회지 Vol.18 No.3

          오리의 uropygial gland와 간에서 $poly(A)^+mRNA$를 분리하여 그들의 in vitro translation mixture로부터 pI 6.6인 glucose-6-phosphate dehydorgenase를 분리 하고 in vivo isotope labeling된 같은 효소를 분리하여 SDS polyacrylamide disc gel electrophoresis를 통하여 비교하였다. 그 결과 in vitro translation mixture로 부터 분리한 효소와 in vivo labeling된 효소는 그것이 uropygial gland의 것이거나 간의 것이거나 모두가 uropygial gland에서 직접 정제한 효소와 같은 크기임을 알 수 있었다. 이러한 사실은 uropygial gland에 존재하는 pI 6.6인 glucose-6-phosphate dehydrogenase가 갖는 효소적 특성은 소수의 아미노산의 차이에 기인하는 것으로 예측된다. One glucose-6-phosphate dehydrogenase with pI of 6.6 was isolated from in vitro translation mixture and was compared with in vivo isotopically labeled enzyme by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular size of the enzymes, isolated by antibody prepared against the purified enzyme and protein A agarose, are very similar to each other. This result suggests that the specific catalytic properties of the enzyme from the uropygial gland may depend on the minor difference in amino acid sequence.

        • KCI등재

          고속 열차용 대형 알루미늄 부품의 GAP 대응 로봇 자동화 용접 기술

          이상철,Lee, Sang Chul 대한용접접합학회 2013 대한용접·접합학회지 Vol.31 No.1

          Robotized MIG welding of large aluminium components for high speed trains is state-of-the-art. The implementation of online laser cameras enables seam tracking and adoptive modification of welding parameters. A constant fill is achieved regardless of the gap tolerances. Friction Stir Welding has been introduced to the market as a reliable and fast joining technology. The advantages of high welding speeds and the elimination of arc light, fumes and liquefaction in the welding spot lead to economical realisation of heavy-duty gantry systems. FSW robots offer a high flexibility with regard to welding of curved parts, and can be equipped with laser cameras for exact joint tracking.

        • SCOPUSKCI등재

          전산화단층사진을 이용한 타액선의 정량분석에 관한 연구

          이상철,이삼선,허민석,최순철,박태원,유동수,Lee Sang-Chul,Lee Sam-Sun,Heo Min-Suk,Choi Soon-Chul,Park Tae-Won,You Dong-Soo 대한영상치의학회 1999 Imaging Science in Dentistry Vol.29 No.1

          Purpose: The purpose of this study was to calculate the size and CT number of both normal parotid and submandibular gland. and evaluate their relation to sex, age and obesity using computed tomography. Materials and Methods: The computed tomography was performed parallel to the Frankfurt plane in 46 subjects with healthy salivary gland. The subjects were divided into the three groups (young, middle. old) according to their ages. The size of salivary gland was determined as maximum cross-sectional area and the CT number of salivary gland was determined as the mean CT number of three ROI's. The body mass index was calculated from weight and height. Results: The mean maximum cross-sectional area was 7.79(±1.25)cm² on parotid gland and 4.12(±0.83) cm² on submandibular gland. The mean CT number was -4.43(±23.87) HU on parotid gland and 50.01(±15.63) HU on submandibular gland. There was decreasing pattern of the maximum cross-sectional area of submandibular gland and the CT number of both parotid and submandibular gland according to age(p<0.05). As the body mass index increased. the maximum cross-sectional area of parotid gland increased and CT number of both parotid and submandibular gland decreased(p<0.05). The maximum cross-sectional area of submandibular gland in male was larger than that in female(p<0.05). As the maximum cross-sectional area and CT number of left salivary gland increased. those of right gland increased(p<0.05). Conclusion : Intra-individual differences in salivary gland size and CT number is considered in the age and individual obesity.

        • 인체 ${\alpha}1$-antitrypsin cDNA의 분리 및 E.coli 내에서의 발현

          이상철,유명희,Lee, Sang-Chul,Yu, Myeong-Hee 생화학분자생물학회 1989 한국생화학회지 Vol.22 No.2

          인체 간 cDNA library로부터 올리고 뉴클레오티드 프로브를 이용하여 ${\alpha}1$-antitrypsin (${\alpha}1$-AT) cDNA를 지닌 파지 클론을 스크린하였다. 선별된 클론에는 1.3 k bp의 DNA가 삽입되어 있었으며 이를 pUC9 벡터에 다시 클론닝하여 분석한 결과 이미 보고된 ${\alpha}1$-AT cDNA 서열과 일치함을 알 수 있었다. ${\alpha}1$-AT cDNA를 E. coli에서 발현시키기 위해 택 (tac) 프로모터에 의해 전사가 활성화되도록 발현벡터 pT-AT를 제조하였다. 플라스미드 pT-AT에 의해 형질전환된 E. coli JM109 균주에서 재조합 단백질의 발현을 유도한 결과 ${\alpha}1$-AT의 활성이 검증되었으며, 발현된 ${\alpha}1$-AT는 사람 피에서 정제한 ${\alpha}1$-AT와 그 면역학적 특성이 동일함을 알 수 있었다. 또한 같은 세포 추출액을 SDS-polyacrylamide 젤 전기영동법으로 분석한 결과 Coomassie Brilliant Blue로 단백질 밴드를 염색했을 때는 발현된 ${\alpha}1$-AT를 검증할 수 없었으나, ${\alpha}1$-AT에 대한 rabbit IgG 항체와 펄옥시다제가 연결된 anti-rabbit IgG goat 항체를 사용하여 웨스턴 블릿을 한 결과 ${\alpha}1$-AT 밴드가 기대했던 분자량 위치에서 확인되었다. 이와 같이 생산된 재조합 ${\alpha}1$-AT는 본래의 ${\alpha}1$-AT보다 분자량이 작은 것으로 나타났는데 이는 E. coli 세포내에서 발현된 ${\alpha}1$-AT는 glycosylation이 안된 형태의 것이기 때문일 것이다. Human ${\alpha}1$-AT cDNA was screened from human liver cDNA library, by use of oligonucleotide probes. DNA insert of 1.3 kbp from a positive clone was subcloned into pUC9 plasmid and was analyzed by restriction enzyme digestion and partial DNA sequencing. The obtained gene was identical to human ${\alpha}1$-AT cDNA reported previously. In order to express ${\alpha}1$-AT cDNA under regulation of tac promoter, expression vector pT-AT was constructed. E. coli JM109 cells transformed with pT-AT showed ${\alpha}1$-AT activity upon induction of recombinant protein synthesis. The recombinant ${\alpha}1$-AT was immunologically identical to authentic ${\alpha}1$-AT that was purified from human blood. When the recombinant cell lysates were analyzed on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, the expressed ${\alpha}1$-AT was not detected by staining with Coomassie Brilliant Blue. However Western blotting of the same gel, using rabbit IgG against ${\alpha}1$-AT and peroxidase-conjugated goat anti-rabbit IgG antibody, showed the existence of ${\alpha}1$-AT at the expected molecular weight region. Molecular weight of recombinant ${\alpha}1$-AT was slightly lower than that of authentic ${\alpha}1$-AT; which presumably was due to lack of glycosylation inside E. coli cells.

        • KCI등재

          치자(梔子)가 JNK와 NF-kB를 통한 항산화와 항염증의 대사과정에 미치는 영향

          이상철,심성용,김연섭,Lee, Sang-Chul,Sim, Sung-Yong,Kim, Youn-Sub 대한한방안이비인후피부과학회 2016 한방안이비인후피부과학회지 Vol.29 No.2

          Objectives : The purpose of this study is to observe the effects of Gardeniae Fuctus(GF) on the metabolic process of antioxidant and anti-inflammation. Methods : 4-HNE was injected into PC-12 cell to cause oxidative stress-induced inflammatory response, and then a western blot was conducted to observe the expression of Nuclear Factor-kB (NF-kB) and c-Jun N-terminal kinase (JNK) protein that are important factors involved with inflammation. Results : 1. The Gardeniae Fuctus water extract 50 ㎍ and 100 ㎍ significantly suppressed the increase in JNK protein expression in PC-12 cell. 2. The Gardeniae Fuctus water extract 50 ㎍, 100 ㎍ and 200 ㎍ significantly suppressed the increase in NF-kB protein expression in PC-12 cell. Conclusion : These results suggest that the Gardeniae Fuctus water extract has antioxidative and anti-inflammatory activity through suppressing the activity of JNK and NF-kB.

        • Identification of Essential Cysteine and Arginine Residues in Glucose-6-phosphate Dehydrogenase from the Uropygial Gland of Duck

          이상철,김유삼,Lee, Sang-Chul,Kim, Yu-Sam 생화학분자생물학회 1985 한국생화학회지 Vol.18 No.2

          오리의 uropygial gland로 부터 pI 6.6인 glucose-6-phosphate dehydorgenase를 순수하게 정제하여 효소활성과 기질 및 보조효소와의 결합에 관여하는 아미노산에 대해 조사하였다. Cysteine의 -SH기에 특이하게 반응하는 p-chloromercuriphenylsulfonic acid, 5,5'-dithio-bis-(2-nitrobenzoic acid), N-ethylmaleimide와 arginine의 guanidino기에 특이하게 반응하는 phenylglyoxal 등이 효소의 활성을 억제한다는 사실로 보아 효소의 active site나 그 근처에 cysteine과 arginine이 존재하는 것으로 예상된다. 또한 glucose-6-phosphate가 존재할 때 이 reagent들에 의한 효소의 활성억제에 아무런 영향이 없었으나 $NADP^+$존재하에서는 효소의 활성억제 현상이 크게 감소한다는 사실로 미루어 cysteme과 arginine이 $NADP^+$와 효소가 결합하는 위치냐 또는 그 부근에 있는 것으로 판단된다. $Mg^{++}$이 존재할 때 p-chloromercuriphenylsulfonic acid, 5,5'-dithio-bis(2-nitrobenzoic acid)와 phenylglyoxal에 의한 효소의 활성 억제가 더 크게 나타났는데, 이러한 사실은 EDTA와 $Mg^{++}$이 공존할 때 이 reagent에 의한 활성 억제가 EDTA가 존재하지 않을 때 보다 감소하였다는 것으로 보아 $Mg^{++}$이 이 reagent에 의한 효소의 활성 억제를 증가시킨다는 사실을 확인하였다. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from the uropygial gland of duck was purified in an electrophoretically homogenous form and its essential amino acid for catalysis was investigated. Three -SH group directed reagents, p-chloromercuriphenylsulfonic acid, 5,5'-dithio-bis-(2-nitrobenzoic acid) and N-ethylmaleimide, inhibited the enzyme activituy, and arginine directed reagent, phenylglyoxal, also inhibited the enzyme activity. The inhibition of the enzyme by these reagents was protected by addition of $NADP^+$ whereas it was not affected by that of glucose-6-phosephate indicating that essential -SH and guanidino group are located on the $NADP^+$ binding region of active site. $Mg^{++}$ promoted the inhibition of the enzyme by the -SH and guanidino group directed reagents. But the promotion of the inhibition was considerably recovered in the presence of EDTA. This results suggested that divalent metal cation may affect the conformational change toward the susceptible one against modifying reagents.

        • Pyridoxal-5'-Phosphate에 의한 Rhizobium trifolii Malonyl-CoA Synthetase의 화학변형

          이상철,김유삼,Lee, Sang-Chul,Kim, Yu-Sam 생화학분자생물학회 1993 한국생화학회지 Vol.26 No.3

          Pyridoxal-5’-phosphate가 Rhizobium tifolii에서 정제한 malonyl-CoA synthetase를 가역적으로 불활성화 하였다. 반응의 2차 속도상수는 pH 7.0, $30^{\circ}C$에서 $2975 M^{-1}{\cdot}min^{-1}$이었다. PLP에 의해 불활성화된 효소는 완충용액으로 희석하였을 때 가역적으로 활성을 회복하였으나, $NaBH_4$로 환원 후 희석한 효소는 활성을 회복하지 못하였다. PLP와 반웅 후 $NaBH_4$로 환원한 효소액은 325 nm에서 톡징적인 Schiff base의 홉광도 변화를 보였다. ATP가 PLP에 의한 효소의 불활성화를 저해하였다. 이러한 결과들은 malonyl-CoA synthetase의 ATP 결합부위나 그 주위에 효소활성에 필수적인 amine group이 존재함을 시사한다. Pyridoxal-5'-phosphate inactivated malonyl-CoA synthetase from Rhizobium trifolii reversibly. The second-order rate constant, $K_i$ was $2975 M^{-1}{\cdot}min^{-1} $ at pH 7.0, $30^{\circ}C$. Inactivation of malonyl-CoA synthetase by PLP was reversed by dilution but not after reduction with $NaBH_4$. The spectra of malonyl-CoA synthetase, inactvated by PLP and reduced by $NaBH_4$, showed a characteristic Schiff base absorption change at 325 nm. ATP protected the enzyme from inactivation by PLP. These studies indicated that an essential amine is located at or near ATP binding region of the enzyme active site.

        • Rhizobium trifolii Malonyl-CoA Synthetase의 촉매반응에 관여하는 아미노산 Residue의 화학변형

          이상철,김유삼,Lee, Sang-Chul,Kim, Yu-Sam 생화학분자생물학회 1993 한국생화학회지 Vol.26 No.3

          Rhizobium tnifolii에서 정제한 malonyl-CoA synthetase가 2,3-butanedione과 diethylpyro-carbonate(DEP)에 의해 불활성화 되었다. 각 불활성화 반응은 pseudo first-order kinetics으로 나타났다. 2,3-Butanedion에 의한 효소의 불활성화 반응의 2차 속도상수는 pH 8.0, $30^{\circ}C$에서 $17.4M^{-1}{\cdot}min^{-1}$이었다. DEP에 의해 효소가 빠르게 불활성화되었으며 반응의 2차속도상수는 pH 7.1, $30^{\circ}C$ 에서 $780M^{-1}{\cdot}min^{-1}$이었다. 각 시약과 반응차수는 1.06과 1.03이였다. ATP가 위의 2가지 시약에 의한 효소의 불활성화를 저해하였다. 이러한 결과들은 malonyl-CoA synthetase의 ATP 결합부위나 그 주위에 효소활성에 필수적인 arginine residue와 histidyl residue가 존재함을 시사한다. Malonyl-CoA synthetase from Rhizobium trifolii was inactivated by 2,3-butanedione and diethylpyrocarbonate (DEP). In each case, inactivation followed pseudo first-order kinetics. The second-order rate constant for the inactivation by 2,3-butanedione was $17.4M^{-1}{\cdot}min^{-1}$ at pH 8.0, $30^{\circ}C$. DEP rapidly inactivated the enzyme with the second-order rate constant, $780M^{-1}{\cdot}min^{-1}$ at pH 7.1, $30^{\circ}C$. The reaction order of inactivation with respect to reagents were 1.06 and 1.03 respectively. The substrate, ATP, afforded the protection against the inactivation of the enzyme caused by the reagent, respectively. These results indicate that arginine and histidyl residues essential for the enzyme activity are located at or near the ATP binding region of the active site.

        • KCI등재

          석회암 공동지역의 교량기초 보강에 관한 연구

          이상철,류창열,조국환,Lee,Sang-Chul,Ryu,Chang-Yeol,Cho,Kook-Hwan 한국방재학회 2011 한국방재학회논문집 Vol.11 No.1

          '스콜라' 이용 시 소속기관이 구독 중이 아닌 경우, 오후 4시부터 익일 오전 7시까지 원문보기가 가능합니다.

          국내 강원도 지역에 광범위하게 분포하고 있는 불규칙한 석회암 공동(空洞)은 구조물의 사용성 저하 및 붕괴 등 예기치 못한 사고를 유발할 수 있다. 따라서 석회암 공동분포지역에서는 구조물의 기초지지력 증진을 위한 적절한 지반보강공사가 요구되며, 환경오염 문제를 최소화할 수 있어야 한다. 일반적으로 석회암 공동의 기초지지력 확보를 위해 시공하는 R.J.P(Rod Jet Pile) 공법은 주입재료를 시멘트모르타르를 사용하지만, 석회암 공동의 특성상 공동을 통한 시멘트성분의 유출로 인근지역의 식수오염과 양어장의 송어폐사가 발생하였다. 따라서 이러한 문제점을 해결하기 위해서 국내 외 적용가능한 보강공법들을 비교 검토하였으며, 실내시험을 통해 주입재료를 선정하였다. 또한, 1, 2단계로 구분하여 시공하고 선정된 보강재료 주입을 통해 저유동성 재료를 사용하는 비배출압밀공법을 한단계 향상시킨 몰탈압입공법을 제안하고 시험시공을 하였다. 시험시공 동안 인근지역 양어장의 수질변화가 거의 발생하지 않았으며, 시공위치에서 코어를 채취하여 압축강도를 측정한 결과 기준강도 5 MPa 이상으로 구조물의 기초지반 지지력을 확보하는 것으로 분석되었다. 따라서 몰탈압입공법은 주변 수질환경에 대한 친환경성을 확보함과 동시에 기초지반 지지력을 확보하는 것으로 검토 되었다. Irregular distributions of limestone cavity in Gang-Won province area may cause unexpected accidents from reduced serviceability or failure of structure. It is requested that an appropriate ground reinforcement method should be used to improve bearing capacity of structure, and the method should also be satisfied with environmental requirements. Among several methods used for foundation constructions in cavity area, Rod Jet Pile(RJP) method has been widely used. While the RJP method was used to improve bearing capacity for the railway bridge foundations, water pollutions of drinking water as well as fishery located adjacent to this project area were occurred. The main reason of the water pollution was cement runoff used in cement mortar during injecting material in RJP method. Laboratory tests were performed to prevent water pollution. The compaction mortar method using low movable material was selected for this project. The quality of water at a fishery adjacent to the site and the compressive strength of cores taken from the construction site were measured. Test results show that the water pollutions was minimized, and the average compressive strength of foundation material was over 5 MPa. As a result of this study, compaction mortar method can be used to ensure the bearing capacity of foundation and to prevent environment pollutions.

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