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능이버섯(Sarcodon aspratus(Berk.)S.Ito)에서 분리한 단백질 가수분해 효소의 구조적 특성
엄태붕,유관성,김미경,유재수,손희숙,이태규 전북대학교 농업과학기술연구소 1989 農大論文集 Vol.20 No.-
Properties of a protease purified from sarcodon aspratus have investigated. The enzyme display a glycosylated serine pretense with molecular weight of 13,500(± 1,000) and pl 9.8. The enzyme is affected by treatment with rose bengal, N-bromosuc einimide and phenylmethylasulfonyl fluoride, with the deactivation mode of first order kinetics, Therefore, it seems that tryptophan and serine are eHenti83for the enzyme activity.
Free Radicals의 특성과 생체내에서 그 방어 Systems
엄태붕 전북대학교 유전공학연구소 1990 遺傳工學硏究所報 Vol.3 No.1
지금까지 in vivo 와 in vitro에 생길 수 있는 Radical반응의 종류와 그것에 대한 방어 System을 고찰하여 보았다. 생명체는 그 생체 기능을 유지하기 위하여 끊임없이 Radicals을 생성해야하며 생성된 Radicals을 즉시 제거해야만 하는 운명을 가지고 있다. 즉 생명체는 이들 사이의 정교한 균형을 유지하여야만 생존한다 할 수 있다. 인간의 몸은 기계와 같은 것이므로 이러한 균형을 깨드릴 수 있는 조건에 자주 노출되게 되면 DNA의 복제로부터 단백질 합성에 이르는 단계까지 누적되는 손상을 가져오리라 생각된다. 비록 노화는 여러 가설이 있지만 Radicals의 의해 점진적인 DNA와 단백질의 손상(Mutation이나 화학적 수식)을 수반하는 증세라고 표현하는 것도 무리가 아닐 것이다. 어떻게 보면 세포 수명은 이미 유전자 수준에서 결정 효율성의 차이로 설명할 수 있지 않을까? 즉 이러한 차이가 Species간의 세포 수명을 결정하지 않나 생각이 든다.
엄태붕,홍재식,정기태,이강배 한국균학회 1984 韓國菌學會誌 Vol.12 No.2
The effects of cultural conditions in the rice straw media for cellulolytic enzymes production by Pleurotus sajor-caju were investigated. The optimum moisture content, pH and temperature for enzymes production were 60%, 7.0 and 35℃ in C₁-cellulase, and 60%, 5.0 and 25℃ in C₁-cellulase, and 60%, 7.0 and 20℃ in β-glucosidase, respectively. When light was irradiated during the cultivation period, C₁-cellulase and β-glucosidase production were decreased but C₁-cellulase production increased at 500∼1,000 lux. During the cultivation period, C₁-cellulase production was contrary to C_x-cellulase and β-glucosidase. Among the various materials added, rice bran was effective to C₁-cellulase production, cotton seed cake and rice bran to C_x-cellulase production, and defatted soybean and fish meal to β-glucosidase production. The optimum concentration of rice bran for enzymes production were 20% in C₁-, C_x-cellulase and 10% in β-glucosidase.
능이〔Sarcodon aspratus(Berk.) S. Ito〕에서 분리한 단백질 가수분해 효소의 특성
엄태붕(Tai-Bong Uhm),유관성(Kwan-Sung Ryu),김미경(Mi-Kyung Kim),류재수(Jai-su Yoo),손희숙(Hee-Sook Sohn),이태규(Tae-Kyoo Lee) 한국식품영양과학회 1991 한국식품영양과학회지 Vol.20 No.1
Sarcodon aspratus에서 분리한 단백질가수분해 효소의 특성을 조사하였다. 이 효소는 당을 함유한 protease이며, N-CBZ-과 N-T-BOCL-L-amino acid의 alanine, glycine, methionine, glutamine, cystein유도체는 비교적 강하게 가수분해시키나 valine, proline, isoleucine유도체는 거의 분해하지 못하였다. 따라서 이 효소는 아미노산에 대해 비교적 넓은 기질 특이성을 가진 것으로 생각된다. 또한 이 효소는 bromelanin inhibitor에 의해 저해되었기 때문에 이 효소의 active site주위는 bromelain의 active site와 유사한 것으로 추측되었다. 그러나 두 효소를 ribonudease A를 기질로 peptide mapping한 결과 이 효소와 bromelain은 cleavage site가 완전히 달랐다. Properties of a protease purified from Neungee〔Sarcodon aspratus(Berk.) S. Ito〕 have been investigated. The enzyme displays a glycosylated serine protease.<br/> The enzyme is able to hydrolyze alanine, glycine, methionine, glutamine, and cysteine of N-CBZ-and N-t-BOC-L-amino acid derivatives relatively strongly but splits valine, proline, and isoleucine derivatives with low affinity, which means the enzyme has the broad substrate spectrum toward the amino acids.<br/> Interestingly, the enzyme was inhibited by bromelain inhibitor. That is, the active site environment of the enzyme is believed to be similar to that of bromelain. However, peptide mapping studies show that the two enzymes have distinct different cleavage sites.