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Streptomyces속 균주가 생성하는 $\alpha$-D-Glucosidase 저해물질의 작용상
도재호,주현규 한국미생물 · 생명공학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.1
본 저해물질은 10Mug의 Alpha-D-glucosidase에 대해서 50Mug 및 100Mug을 첨가했을 때 저해율은 각각 60, 80 정도였으며 enzyme-inhibitor complex를 비교적 서서히 형성하여 5분간 진처리하였을 때 약 55의 저해율을 나타내었다. 그리고 Alpha-D-glucosidase, Alpha-galactosidase및 Beta-galactosidase를 제외한 탄수화물 분해효소에 대해서는 저해능이 없었으며, Alpha-D-glucosidase에 대한 저해양상은 non-competitive type 이었으며 Ki 값은 118 $\mu$g/m$\ell$였다. The inhibitor had the inhibitory activities against hydrolysis of PNPG, sucrose and ONPG by $\alpha$-Dglucosidase, $\alpha$ - and $\beta$ -galactosidase, but it did not inhibit amylases and other carbohydrases. Kinetic studies exhibited that the inhibitory substance non-competitively inhibited the enzyme reaction with a Ki value of 118 $\mu$g/m$\ell$, and enzyme-inhibitor complex was formed slowly.
도재호,김상달 한국미생물 · 생명공학회 1982 한국미생물·생명공학회지 Vol.10 No.3
A strain of Streptomyces sp. (YS-40) which was able to produce penicillinase, was isolated from soil and the enzymatic characteristics of this enzyme were investigated. The crude enzyme was obtained with the fractionation by 80 % cold acetone. The optimal temperature and pH of this enzyme was 45$^{\circ}C$ and 5.0 respectively. The stable pH range of the enzyme was between pH 5.5 and 8.0 at 37$^{\circ}C$. By heat treatment at 6$0^{\circ}C$ and 8$0^{\circ}C$ for 10 min, the remained relative activities were about 50%, 30% respectively. The activity of the enzyme was inhibited by Cu$^{++}$, $_Mn^{++}$, Zn$^{++}$ but Co$^{++}$, Li$^{++}$, $Ca^{++}$, $Mg^{++}$ $Ba^{++}$ did not affect. Among 11 chemical reagents, ethylenedi aminetetra-acetic acid disodium salt (EDTA-2Na), sodium dodecyl sulfate (SDS) and sodium fluoride inhibited the enzyme activity. Streptonyces sp. (YS-40) 가 생산하는 penicillinase의 효소학적 성질을 조사한 결과는 다음과 같다. 본 효소의 작용 적용온도는 45$^{\circ}C$이며 최적pH는 5.0부근이었다. 열처리에 대해서는37$^{\circ}C$에서도 불안정하였으며 6$0^{\circ}C$와 8$0^{\circ}C$에서 60분간 처리했을 때 각각 60%, 80%가 실활되었으나 안정 pH범위는 4.5~8.5로서 비교적 넓었다. 금속 ion의 농도가 $10^{-3}$M로 반응액에 첨가 되었을 때 Cu$^{++}$의 경우 25%정도 실활시켰으며 2 $\times$$10^{-3}$M에서는 50% 정도 실활시켰다. SDS에 의해서 강하게 저해되었으며 EDTA, sodium fluoride 에 의해서 강하게 저해되었으나 MIA, L-cystine, urea에 의해서는 저해를 받지 않았다.
도재호,인만진,김동청 한국산업식품공학회 2018 학술대회 및 심포지엄 Vol.2018 No.04
육계(Cinnamomum cassia Presl)의 물 추출물이 알코올대사 효소인 alcohol dehydrogenase (ADH)와 aldehyde dehydrogenase(ALDH)의 활성에 미치는 영향을 확인하였다. 육계 추출물은 100 μg/ml의 농도에서 ADH의 활성을 98.8% 저해하였고, ALDH의 활성은 32.5% 저해함으로써 ALDH에 비해 ADH에 대한 저해효과가 탁월하였다. 육계를 80℃의 물로 2시간 이상 추출하였을 때 ADH의 저해 효과가 가장 높았다. 육계 추출물은 37℃, pH 2의 조건에서 4시간 이상 방치하여도 ADH의 저해 효과가 거의 100% 유지되어 ADH 활성 저해 물질은 산에 매우 강한 것으로 나타났다. 또한 100℃의 물에서 2시간 끓여도 ADH 저해활성이 92.8% 유지되어 육계 추출물의 ADH 활성 저해 물질은 열에도 매우 강한 것으로 나타났다. 육계 추출물을 열풍건조 및 감압농축 과정을 거치고 나면 ADH 저해활성이 사라지는 것으로 보아 육계 추출물의 ADH 활성 저해 물질은 쉽게 증발하는 휘발성 향기성분으로 판단된다. 향후 육계 추출물의 ADH 활성 저해물질의 구조와 활성저해 메커니즘을 규명함으로써 육계 추출물의 숙취해소 천연소재로의 활용을 기대할 수 있다.
Streptomyces속 균주가 생성하는 α-D- Glucosidase 저해물질의 물리화학적 성질
도재호,주현규 한국산업미생물학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.1
정제된 저해물질의 R_f치는 0.12∼0.71 사이였으며 melting point는 154.3∼155.3℃로 나타났다. 물, formic acid, ethylene glycol monomethyl ether에는 용해되지만 그외 대부분의 용매에서는 불용성이었고 흡습성이 매우 큰 물질이었다. Phenol-sulfuric acid, ninhydrin, silvernitrate-sodium hydroxide 반응은 양성이었으나 DNS 반응에서는 음성이며 자외선 조사하에서 형광을 나타내었다. 저해물질의 구성성분은 fructose와 aspartic acid로 확인되었으며 분자량이 약 1,050 정도였다. α-D-Glucosidase inhibitor purified in a pure form was amorphous powder which gave a single spot at Rf value 0.12-0.71 with various developing solvent systems on silica gel thin layer chromatography, and melting point was 154.3-155.3℃. It was disolved in water, formic acid and ethylene glycol monoethyl ether, and was very high hygroscopic substance. Biochemical reaction of the substance was positive to phenol sulfuric acid, ninhydrin, silver nitrate-sodium hydroxide, but negative to DNS reagent. Acid hydrolysis gave fructose and aspartic acid as sole sugar and amino acid constituents respectively. Moelcular weight of the inhibitor was estimated to be 1,050 by Shphadex G-25 column chromatography.
Streptomyces속 균주가 생성하는 $\alpha$-D-Glucosidase Inhibitor(III) -저해물질의 정제 및 안정성-
도재호,주현규 한국미생물 · 생명공학회 1989 한국미생물·생명공학회지 Vol.17 No.5
A strain of Streptomyces sp. (YS-221-B) extracellularly produced an inhibitory substance for $\alpha$-D-Glucosidase. The substance was purified 96-fold from culture filtrate by dialysis, heat treatment, adsorption on active carbon, Bio-Gel P-10 and Sephadex G-75 column chromatography with yield of 9.2%. The substance was stable in pH range from 7.0 to 11.0 at 37$^{\circ}C$, and a treatment at 10$0^{\circ}C$ for 20 min diminished only 15% of the original activity. The inhibitor was not inactivated by the treatment of $\alpha$-, $\beta$-amylases, glucoamylases, trypsin and chymotrypsin but inactivated by pyoteases from Streptomyces griseus and Tritirachium album.