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컨택맵과 모폴로지 연산을 이용한 단백질의 알파 나선 검출
강의성,Patrice Koehl 한국차세대컴퓨팅학회 2012 한국차세대컴퓨팅학회 논문지 Vol.8 No.4
단백질의 기능은 단백질의 입체 구조과 밀접한 관련을 가지고 있는 것으로 잘 알려져 있다. 알려져 있지 않은 단백질의 기능적 특징을 알아내거나 신약 디자인을 위한 처리 과정을 개발할 때, 단백질의 입체 구조는 단백질의 기능적 특성에 대한 유용한 정보들을 제공해 준다. 단백질의 입체 구조는 단백질 2차 구조인 알파 나선(-Helix)들과 베타 병풍(-sheet)들이 하나 또는 몇 개의 덩어리로 뭉쳐짐으로써 형성된다. 따라서, 단백질 내의 알파 나선이나 베타 병풍을 알아 내는 것은 단백질 구조를 분석하는데 있어서 매우 중요한 일이다. 단백질 구조를 나타내는 컨택맵은 이진 영상이라고 할 수 있으며, 알파 나선과 베타 병풍에 대한 특징적인 패턴이 컨택맵에 나타나는 것을 볼 수 있다. 본 논문에서는 단백질을 구성하는 2차 구조 중 알파 나선을 컨택맵과 모폴로지 연산을 이용하여 검출하는 방법을 제안한다. 제안한 방법에서는 알파 나선을 효과적으로 검출하기 위한 컨택맵 임계치와 구조적 연산자를 실험적으로 미리 결정하였다. 알파 나선을 검출하기 위하여 잔기(residue) 간의 거리 행렬에 임계치를 적용하여 컨택맵을 얻고 나서 선정된 구조적 요소를 이용하여 모폴로지 연산을 수행한다. 실험 결과 제안한 방법은 단백질 구조 내의 알파 나선을 검출할 수 있음을 보였다.
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A quality metric for homology modeling: the H-factor
di Luccio, Eric,Koehl, Patrice BioMed Central 2011 BMC bioinformatics Vol.12 No.-
<P><B>Background</B></P><P>The analysis of protein structures provides fundamental insight into most biochemical functions and consequently into the cause and possible treatment of diseases. As the structures of most known proteins cannot be solved experimentally for technical or sometimes simply for time constraints, <I>in silico </I>protein structure prediction is expected to step in and generate a more complete picture of the protein structure universe. Molecular modeling of protein structures is a fast growing field and tremendous works have been done since the publication of the very first model. The growth of modeling techniques and more specifically of those that rely on the existing experimental knowledge of protein structures is intimately linked to the developments of high resolution, experimental techniques such as NMR, X-ray crystallography and electron microscopy. This strong connection between experimental and <I>in silico </I>methods is however not devoid of criticisms and concerns among modelers as well as among experimentalists.</P><P><B>Results</B></P><P>In this paper, we focus on homology-modeling and more specifically, we review how it is perceived by the structural biology community and what can be done to impress on the experimentalists that it can be a valuable resource to them. We review the common practices and provide a set of guidelines for building better models. For that purpose, we introduce the H-factor, a new indicator for assessing the quality of homology models, mimicking the R-factor in X-ray crystallography. The methods for computing the H-factor is fully described and validated on a series of test cases.</P><P><B>Conclusions</B></P><P>We have developed a web service for computing the H-factor for models of a protein structure. This service is freely accessible at http://koehllab.genomecenter.ucdavis.edu/toolkit/h-factor.</P>
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