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Chromosome region maintenance 1에 의한 ULK2의 핵 외부로의 이송
박도원경 ( Park Do Won Kyoung ),강상순 ( Sang Sun Kang ) 충북대학교 과학교육연구소 2018 과학교육연구논총 Vol.34 No.1
우리의 선행 연구로 ULK2가 PY-NLS를 통해 핵 안으로 이동 할 수 있다는 것이 입증했기 때문에 단백질이 핵에서 세포질로 어떻게 이동 되는지는 자연스러운 질문이다. ULK2에서 NES (Fx<sub>2-4</sub>Fx<sub>2-4</sub>LxL/I)모티프로 아미노산 서열을 검사했을 때, C terminal domain에서 추정 CRM1 결합 추정 모티프 (<sup>38</sup>iksinkknlsksqill<sup>53</sup>)를 확인했다. 따라서 ULK2가 CRM1 과 상호 작용하여 핵 밖으로 이동 하는지 여부를 조사했고 그 결과 CRM1 이 C-terminal domain에서 ULK2의 추정 NES motif mutant (<sup>38</sup>iksinkknlsksqill<sup>53</sup>: I51D 돌연변이)를 통해 ULK2 wild type과 CRM1 과 상호 작용을 비교했다. CRM1 과의 ULK2 의 상호 작용은 ULK2의 subcellular localization를 매개하며, 또한 자가소화활성의 억제를 유도한다는 증거를 찾았다. 따라서, 이번 연구로 ULK1 과 구별되는 특성 중 하나인 핵 안 밖으로의 이동에 의한 ULK2 (핵과 세포질 사이의 셔틀 단백질)조절과 활성화에 기반을 둔 분자 메커니즘 존재에 대한 새로운 이론을 제공한다. Uncoordinated Dl-like kinase 2 (ULK2), a member of the serine/threonine kinase family,plays an essential role in the regulation of autophagy in mammalian cells. Because of the role of autophagy in normal cellular homeostasis and multiple diseases, better mechanistic insight into this process may result in the development of novel therapeutic approaches. Previously, we reported that a potential NES motif in the N-terminal domain of ULK2 required to import into the nuclear. Here, we present evidence that ULK2 associates with chromosome region maintenance 1(CRM1) tor its export from the nucleus, reverselv. We identified a potential NES motif (<sup>38</sup>iksinkknlsksqill<sup>53</sup>) in the S/P space domain of ULK2; this motif is similar to the consensus NES motif (FX<sub>2-3</sub>FX<sub>2-3</sub>LXL/I). Using a pull-down approach,we observed that ULK2 interacts physically with CRM1 both in vivo and in vitro. Confocal microscopy confirmed the co-localization of ULK2 and CRM1. Localization of ULK2 to the nuclear region was disrupted by mutations in the putative CRM 1-binding motif (<sup>38</sup>iksinkknlsksqill<sup>53</sup>a<sup>38</sup>iksinkkn IsksqDll<sup>53</sup>; 15 ID). Furthermore, in transient transfection assays, absence of the CRM1 binding site mutant (nuclear localization form) was associated with a substantial decrease in autophagy activity (but decrease in the in vitro serine-phosphorylation) compared with ULK2 wild type. Thus, we suggest that CRM1 interacts with ULK2 through ULK2’s putative NES motif and exports it from the nucleus to the cytoplasm thereby playing a role as a shuttle protein.
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