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- 저자 : 남해선(Nnm, Hae-Seon) (검색결과 3 건)
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세로무늬 먼지진드기의 실험실적 배양에서 나프탈렌의 효과
이선화(Lee Sun-Hwa),남해선(Nnm, Hae-Seon) 한국산학기술학회 2006 한국산학기술학회논문지 Vol.7 No.4
집먼지진드기는 호흡기 알레르기 질환 즉, 소아 천식, 알레르기성 비염, 아토피 피부염 등의 가장 중요한 기인항원으로 알려져 있다. 본 연구는 일반 살충제로 알려진 나프탈렌이 먼지진드기에 대해서도 유의한 살충효과를 나타내는지를 확인하기 위해 실시되었다. 페트리디쉬에 5 g의 혼합배지를 넣고 나프탈렌 농도를 달리한 6개의 그룹을 설정한 후 살아있는 세로무늬 먼지진드기 20마리씩을 분주하여 25℃ , 상대습도 75% 조건에서 4 주간 배양하였다. 그룹별 나프탈렌 농도에 따른 회수 된 먼지진드기의 개체수는 0 ㎎에서 (대조군) 191.5, 1 ㎎에서 24.3, 2 ㎎에서 1.3, 3 ㎎에서 1.3 이었고,5 ㎎ 및 10 ㎎ 그룹에서는 살아있는 먼지진드기가 회수되지 않았다. 이상으로 나프탈렌은 실험실적 조건에서 세로무늬 먼지진드기에 대한 살충효과가 있는 것으로 확인되었다. The house dust mites are well known to the most important causative allergens of major allergic diseases like pediatric asthma, allergic rhinitis or atopic dermatitis. This study was done for assessment of naphthalene effect against breeding suppression of the house dust mites. Twenty live adult house dust mites (Derrnatophagoides pteronyssinus) were each inoculated on mixed culture media containing 0 ㎎ (control), 1 ㎎, 2 ㎎, 3 ㎎, 5 ㎎, and 10 ㎎ naphthalene and incubated at 25'c with a relative humidity of 75%. After 4 weeks mean number of live house dust mites were 191.5, 24.3, 1.3, 1.3, 0, and 0, respectively. Above results showing that the naphthalene can suppress of breeding the house dust mites in vitro.
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단백질의 메탈 킬레이션 화합물 제조 및 확인에 관한 연구
김성호(Kim Sung Ho),남해선(Nnm, Hae-Seon),이윤진(Lee, Yoon-Jin) 한국산학기술학회 2007 한국산학기술학회논문지 Vol.8 No.5
생체내에 존재하는 효소 등의 단백질은 그 골격을 이루는 아미노산 이외에 다양한 형태로 금속 원소들과 킬레이션을 이루고, 고유한 생리활성을 나타낸다. 단백질과 금속과의 킬레이션을 체계적으로 연구하기 위하여 가수분해 하여 얻은 펩타이드와 Zn(Ⅱ) 이온을 반응시키고, MALDI-TOF 질량분석기로 킬레이트 반응전 후의 펩타이드의 분자량을 측정하여 킬레이트 반응 생성물을 확인하는 분석법을 개발하고자 한다. In living system, various types of metal chelated protein show their intrinsic biological activities. In order to investigate the chelation reaction between protein and metal, zinc chelated peptide was systhesized by the peptide, hydrolyzed protein, with zinc. And simple analytical method fot the chelation reaction was developed using MALDI-TOF mass spectrometry.
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α₁(I) 및 α₂(I) 사슬 콜라겐의 질량분석법 개발 연구
김광연(Kim, Kwang-Yon),조선영(Cho, Seon-Young),이상한(Lee, Sang-Han),남해선(Nnm, Hae-Seon),김성호(Kim Sung Ho) 한국산학기술학회 2005 한국산학기술학회논문지 Vol.6 No.2
포유동물에서 중요한 구조단백질인 콜라겐은 다양한 조직내 단백질 조성과 사슬간 복잡한 가교결합의 존재로 인해 그 구조가 복잡하고 다양하여, 직접적으로 분석할 적당한 방법이 없었다. 본 연구에서는 간단한 전처리만으로 다수의 생체분자 시료에 대해 정확한 분자량 측정이 가능한 매트릭스 보조 레이저 탈착/이온화 비행시간 질량분석법(MALDI-TOF MS)을 이용하여 콜라겐과 조각화된 콜라겐을 분석하고 이의 아미노산 서열을 사중극자-비행시간 직렬 질량분석법(Q-TOF MSIMS)으로 확인하여, 시료 중의 콜라겐의 종류에 대한 정보를 확인하여, MALDI-TOF 질량분석을 이용한 콜라겐 분석에서 콜라겐의 종류를 쉽게 예측할 수 있는 방법을 제시하고자 하였다. 쥐의 꼬리에서 분리한 콜라겐을 SDS-PAGE로 분리한 결과 10개의 band를 얻을 수 있었는데, 같은 시료를 MALDI-TOF MS로 확인하여 각 band의 정확한 분자량을 결정할 수 있었다. SDS-PAGE상의 10개의 분리된 band에 대해 각각 tryptic digestion 후 MALDI-TOF 질량분석을 수행한 결과 4개의 band에서 type I 콜라겐의 α₁-chain 내의 fragment인 Gly1056-Arg 1 073을 확인할 수 있었고, 5개의 band에서 type I 콜라겐의 α₂내의 fragment인 Gly985-Argl002을 확인하였다. 잔재한 콜라겐의 가교결합으로 인해 예상되는 fragment 중 둘만이 확인되었지만, 확인된 fragment를 통해 적어도 7개의 band에서는 type I 콜라겐이 존재함을 확인할 수 있었다. 확인된 두 콜라겐 fragment의 아미노산 서열을 Q-TOF MS/MS로 분석한 결과 MALDI-TOF MS에서의 예측과 일치함을 확인할 수 있었으며, 이를 통해 확인된 두 fragment에 의한 peak을 지문으로 하여 MALDI-TOF MS 측정시에 시료내의 type I 콜라겐의 존재를 쉽게 확인할 수 있음을 볼 수 있었다. Collagen is the important structural proteins in mammals with various peptide composition and cross The direct analysis of collagen protein was not suitable because of its structural complexity and diversity. In this study, we suggest the simple way of collagen analysis by introducing matrix-assisted laser desorption/ionization time-of flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) to identify the collagen and its trypsin-digested fragments, and by subsequent time-of-flight tandem mass spectrometry(Q- TOF MS/MS) to analyze the amino acid sequences of identified fragments. Using the collagen samples extracted from the tail of mouse, 10 separated bands were found in SDS-PAGE, and the masses of most bands could be more finely determined by MALDI-TOF MS. When each 10 separated proteins was tryptic digested and introduced to MALDI-TOF, the Gly1056-Arg1073 fragment from α₂-chain was identified in four bands, and the Gly1056-Arg1073 fragment from α₁chain was identified in five bands, both in type I collagen. Although few fragments were found because of the cross-linkings left in digested collagen sample, it could be determined that the type I collagen existed at least in 7 separated bands. When the amino acid sequences of two identified fragments were analyzed by Q- TOF MS/MS, both sequences were identical with those determined by MALDI-TOF MS. It suggested that the two peaks in MALDI-TOF MS caused by the fragments identified in this work could be used as the fingerprint to simply identify type I collagen in protein samples.
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