東京都心地域における定住人口·土地利用の變動と定��機能の維持·回復に關する硏究

국문 초록 (Abstract)

최근 일본의 대도시 도심지역에서는 정주인구(야간 상주인구)가 감소하는 추세에 있다. 도심일부지역에서는 거품경제가 걷히면서, 空地·空家가 속출하고 있으며, 업무빌딩의 공실률도 증가하고 있다. 이에 따라 도심정주시책과 토지의 유효이용책에 대한 관심이 도시 계획가와 경제학자들 사이에서 고조되고 있다.
도심에 사람이 살고, 토지가 유용하게 이용되는 것이 바람직하다고 하는 것에 대해서는, 도시 계획가와 경제학자의 사이에 어느 정도 합의가 형성되었지만, 어떤 도심정주추진 시책이 좋을까, 어떻게 토지의 유효이용을 추진해야 하는 가에 대해서는 도시계획가와 경제학자가 견해를 달리하고 있다.
본 연구는 도심지역에 있어서 정주인구의 회복과 토지의 효율적 이용을 위해 여러 가지 정책이 제안되고 있으나, 이들 정책에 대한 의견이 엇갈려 있다는 데에 연구의 시발점을 두고 있다. 본 연구에서는 도심지역에서는 직장과 주거가 공존하는 것이 바람직하다는 전제하에, 도심정주인구의 유지회복과 토지의 효율적 이용을 위해서는 토지이용규제의 보완과 공공에 의한 주택의 공급, 사회기반시설의 정비가 필요하다는 입장에서, 정주인구의 변화와 주택공급, 토지이용의 양적 변화를 연동시켜, 정주정책과 토지이용정책을 유기적으로 연결시키고자 하였다.
본 연구는 6장으로 구성되어 있다.
제1장과 제2장에서는, 도심거주문제의 배경과 개황을 서술한 후에, ①도심거주촉진의 논거, ②도심거주관점에서 본 성장관리정책의 위상, ③일부 경제학자가 주장하고 있는 토지고도이용론과 시장메카니즘론의 합리적·비합리적 측면, 그리고 대부분의 도시계획가가 주장하고 있는 토지이용규제의 유지·강화론의 타당성을 검토하고, ④도심거주를 촉진함에 있어 현행 도시계획제도의 과제는 무엇인가를 기술하여, 본 연구의 배경과 의의를 밝히고자 하였다.
제3장과 4장에서는 동경의 도심6구의 각 町丁(659개 지역)를 대상지역으로 하여, 1975-95년의 20년간의 정주인구, 주택소유별 세대수, 용도별 건물의 연상면적, 지정용적률, 도로율, 전면도로폭원 등의 data를 이용하여 회귀분석,분산분석,rate-share분석 등을 통해,주택의 공급과 토지이용의 변화가 정주인구의 회복과 변화에 미치는 영향을 파악하고자 했다. 또한 지정용적률의 완화에 의해 토지가 고도로 이용될 수 있을지 그 여부에 대한 분석을 했다.
제5장에서는 기존의 정주정책, 토지이용정책을 개관하고, 제6장에서는 제2장∼제5장에서 분석한 결과를 바탕으로 職住의 균형을 위해서는 기존의 정주시책을 어떻게 활용할 것인지, 새로운 연구과제로서는 무엇이 있는 지에 대해 언급하였다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions.
Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM.
We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some.
To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion!
m!
utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay.
In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein.
Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn.
In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA.
Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.