Segmented labor markets and earnings determination in the South Korean labor market

국문 초록 (Abstract)

본 논문은 한국의 노동자의 임금 결정에 대한 노동 시장의 구조의 영향을 고찰하고자 한다. 내부 노동 시장의 관점에 입각하여, 한국의 노동시장은 고용관계의 내부화의 정도에 의하여 분절화되었다. 여기서 고용 관계의 내부화의 정도는 노동자의 시장에서의 힘과 사용자에 대한 교섭력의 정도로 결정되었다. 기존의 한국노동 시장에 대한 연구는 1980년대 후반까지는 내부 노동 시장의 발전이 대기업의 대졸 사무직 노동자에게 한정되었었고, 생산직 노동자의 고용관계는 외부 시장의 힘에 직접적으로 노출 되어 있었다는 사실을 제시한다. 하지만, 1987년 중반에 일어난 민주화 운동의 결과 대규모 노동조합이 있는 대규모 기업의 생산직 노동자들은 유리한 시장에서의 힘을 갖게 되고 조직적 능력이 증가됨에 따라 그들의 내부 노동 시장을 발전시키게 되었다. 이러한 변화는 결국 한국 노동 시장은 1980년대 말에 더욱 분화되었다는 사실을 보여준다. 본 논문은 이러한 상황변화 후에 한국 남성 임금노동자의 임금결정이 노동 시장 구조에 의해 어떠한 영향을 받는가를 고찰하기 위해 다음과 같은 가정을 1989년 노동부 임금실태조사의 표본을 !
통!
하여 경험적으로 검증하였다:노동자가 내부 노동 시장에 결합될 확률은 인적자본에 의해 정의 영향을 받고, 노동자의 내부 노동 시장에서의 임금은 조직적인 절차와 연관된 개인의 특성에 의해 정의 영향을 받는다. 결합과정은 다항 로짓 회귀모델로, 분절 노동 시장에서의 임금 결정은 표본 선택모델을 사용하여 각각 경험적 분석을 하였다. 분석 결과는 위의 가정 중 결합과정만 지지하는 것으로 나타났다. 남성 임금노동자가 내부 노동 시장에 결합될 확률은 인적 자본의 증가에 따라 높아지지만, 내부 노동 시장에서의 임금 또한 인적 자본 변수에 의해 더욱 많이 영향을 받는 것으로 나타났다. 한편, 덜 내부화된 노동 시장에서는 조직의 절차와 관련된 개인의 특성이 인적 자본변수보다 임금의 결정에 더 많은 영향을 미치는 것으로 나타났다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions.
Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM.
We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some.
To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion!
m!
utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay.
In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein.
Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn.
In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA.
Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.