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      KCI등재 SCOPUS

      Xylogone sphaerospora 유래 β-mannanase 정제 및 Konjac Glucomannan 가수분해 올리고당의 중합도별 Bifidobacterium spp.에 대한 증식활성 = Purification of Xylogone sphaerospora β-mannanase and Growth Activity of Bifidobacterium spp. by Konjac Glucomannan Hydrolysates

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      다국어 초록 (Multilingual Abstract)

      Xylogone sphaerospora β-mannanase was purified by Sephadex G-100 column chromatography.
      The specific activity of the purified enzyme was 8.44 units/ml protein, representing an 56.27-folds purification of the original crude extract. The final preparation thus obtained showed a single band on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight was determined to be 42 kDa.
      Konjac glucomannan was hydrolyzed by the purified β-mannanase, and then the hydrolysates was separated by activated carbon column chromatography. The main hydrolysates were composed of D.P. (Degree of Polymerization) 3 and 4 glucomannooligosaccharides. For elucidate the structure of D.P 3 and 4 glucomannooligosaccharides, sequential enzymatic action was performed. D.P 3 and 4 were identified as M-G-M and M-M-G-M (G- and M- represent glucosidic and mannosidic linkages).
      To investigate the effects of konjac glucomannooligosaccharides on in vitro growth of Bifidobacterium longum, B. bifidum, B. infantis, B. adolescentis, B. animalis, B. auglutum and B. breve.
      Bifidobacterium spp. were cultivated individually on the modified-MRS medium containing carbon source such as D.P. 3 and D.P. 4 glucomannooligosaccharides, respectively. B. longum and B. bifidum grew up 3.9-fold and 2.8-fold more effectively by the treatment of D.P. 4 glucomannooligosaccharides, compared to those of standard MRS medium. Especially, D.P. 4 was more effective than D.P. 3 glucomannooligosaccharide on the growth of Bifidobacterium spp.
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      Xylogone sphaerospora β-mannanase was purified by Sephadex G-100 column chromatography. The specific activity of the purified enzyme was 8.44 units/ml protein, representing an 56.27-folds purification of the original crude extract. The final prepara...

      Xylogone sphaerospora β-mannanase was purified by Sephadex G-100 column chromatography.
      The specific activity of the purified enzyme was 8.44 units/ml protein, representing an 56.27-folds purification of the original crude extract. The final preparation thus obtained showed a single band on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight was determined to be 42 kDa.
      Konjac glucomannan was hydrolyzed by the purified β-mannanase, and then the hydrolysates was separated by activated carbon column chromatography. The main hydrolysates were composed of D.P. (Degree of Polymerization) 3 and 4 glucomannooligosaccharides. For elucidate the structure of D.P 3 and 4 glucomannooligosaccharides, sequential enzymatic action was performed. D.P 3 and 4 were identified as M-G-M and M-M-G-M (G- and M- represent glucosidic and mannosidic linkages).
      To investigate the effects of konjac glucomannooligosaccharides on in vitro growth of Bifidobacterium longum, B. bifidum, B. infantis, B. adolescentis, B. animalis, B. auglutum and B. breve.
      Bifidobacterium spp. were cultivated individually on the modified-MRS medium containing carbon source such as D.P. 3 and D.P. 4 glucomannooligosaccharides, respectively. B. longum and B. bifidum grew up 3.9-fold and 2.8-fold more effectively by the treatment of D.P. 4 glucomannooligosaccharides, compared to those of standard MRS medium. Especially, D.P. 4 was more effective than D.P. 3 glucomannooligosaccharide on the growth of Bifidobacterium spp.

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      국문 초록 (Abstract)

      Sephadex G-100 column chromatography에 의해 Xylogone sphaerospora 유래 β-mannanase의 정제를 수행하여 비활성8.44 units/ml, 정제배율 56.27을 나타내었다. SDS-PAGE에 의한단일밴드를 확인하였고, 분자량은 42 kDa으로 결정되었다. 정제효소에 의해 konjac glucomannan을 가수분해하여 activated carbon column chromatography에 의해 당가수분해물을 분리 회수하여 TLC에 의해 주요 당가수분해물은 중합도 3과 4의hetero type으로 확인되었으며 D.P. 3과 4의 예상되는 구조는 본연구실에서 확보하고 있는 standard glucomannooligosaccharides 에 의한 TLC에서 나타나는 Rf value상으로 1차적으로 확인하고, Aspergillus niger 5-16 유래 정제 β-mannosidase를 단계적으로 처리하여 가수분해 pattern을 TLC로 해석한 결과 D.P. 3 의 구조식은 비환원말단 mannose로 부터 2번째에 1분자의glucose가 결합하고 있는 hetero type의 구조(M-G-M)로, D.P. 4 의 구조식은 비환원말단 mannose로부터 3번째에 1분자의glucose가 결합하고 있는 hetero type의 구조(M-M-G-M)로 예상하고 있다. B. longum, B. bifidum, B. infantis, B. adolescentis, B. animalis, B. auglutum, B. breve의 생육활성에 대한 중합도3과4의 영향을 검토하기 위하여 modified-MRS 배지 상에 탄소원으로 중합도 3과 4를 대체하여 생육활성을 비교한 결과 B.
      longum에서는 D.P 4 glucomannooligosaccharide를 탄소원으로대체한 경우 표준 MRS배지와 비교하여 3.9배의, D.P. 3을 처리한 경우에도 2.7배의 상대 활성을 나타내어 가장 우수한 생육활성을 나타냈었으며, B. breve의 경우에서도 D.P 4에서 2.47 배, D.P 3에서 2.08배의 활성을 나타내었으며 B. bifidum에 있어서는 D.P. 4의 경우 2.8배의 상대활성을 나타내었다.
      Bifidobacterium 7균주 모두에 대해서 중합도 4의 올리고당이중합도 3의 올리고당보다 생육활성에 크게 기여하는 것으로 나타났다.
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      Sephadex G-100 column chromatography에 의해 Xylogone sphaerospora 유래 β-mannanase의 정제를 수행하여 비활성8.44 units/ml, 정제배율 56.27을 나타내었다. SDS-PAGE에 의한단일밴드를 확인하였고, 분자량은 42 kDa으...

      Sephadex G-100 column chromatography에 의해 Xylogone sphaerospora 유래 β-mannanase의 정제를 수행하여 비활성8.44 units/ml, 정제배율 56.27을 나타내었다. SDS-PAGE에 의한단일밴드를 확인하였고, 분자량은 42 kDa으로 결정되었다. 정제효소에 의해 konjac glucomannan을 가수분해하여 activated carbon column chromatography에 의해 당가수분해물을 분리 회수하여 TLC에 의해 주요 당가수분해물은 중합도 3과 4의hetero type으로 확인되었으며 D.P. 3과 4의 예상되는 구조는 본연구실에서 확보하고 있는 standard glucomannooligosaccharides 에 의한 TLC에서 나타나는 Rf value상으로 1차적으로 확인하고, Aspergillus niger 5-16 유래 정제 β-mannosidase를 단계적으로 처리하여 가수분해 pattern을 TLC로 해석한 결과 D.P. 3 의 구조식은 비환원말단 mannose로 부터 2번째에 1분자의glucose가 결합하고 있는 hetero type의 구조(M-G-M)로, D.P. 4 의 구조식은 비환원말단 mannose로부터 3번째에 1분자의glucose가 결합하고 있는 hetero type의 구조(M-M-G-M)로 예상하고 있다. B. longum, B. bifidum, B. infantis, B. adolescentis, B. animalis, B. auglutum, B. breve의 생육활성에 대한 중합도3과4의 영향을 검토하기 위하여 modified-MRS 배지 상에 탄소원으로 중합도 3과 4를 대체하여 생육활성을 비교한 결과 B.
      longum에서는 D.P 4 glucomannooligosaccharide를 탄소원으로대체한 경우 표준 MRS배지와 비교하여 3.9배의, D.P. 3을 처리한 경우에도 2.7배의 상대 활성을 나타내어 가장 우수한 생육활성을 나타냈었으며, B. breve의 경우에서도 D.P 4에서 2.47 배, D.P 3에서 2.08배의 활성을 나타내었으며 B. bifidum에 있어서는 D.P. 4의 경우 2.8배의 상대활성을 나타내었다.
      Bifidobacterium 7균주 모두에 대해서 중합도 4의 올리고당이중합도 3의 올리고당보다 생육활성에 크게 기여하는 것으로 나타났다.

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      참고문헌 (Reference)

      1 Hoffman, K., "Ver nderungen der bakteriellen Darmbesiedlung nach Lactulose-gaben" 99 : 608-613, 1969

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      3 김유진, "Trichoderma harzianum 유래 β-mannanase에 의한Locust Bean Gum 가수분해 올리고당의 동정 및Bifidobacterium spp.에 대한 생육활성" 한국응용생명화학회 48 (48): 364-369, 2005

      4 박성은, "Trichoderma harzianum 유래 β-mannanase에 의한 Locust Bean Gum Galactomannan 가수분해 올리고당의 중합도별 Bifidobacterium spp.에 대한 생육활성" 한국산업식품공학회 11 (11): 279-283, 2007

      5 Deya, A. M., "Studies on the application of galactosyl lactose for infant formula" 79 : 19-26, 1982

      6 Kusakabe, I., "Struture of the glucomannooligosaccharides resulting from the hydrolysis of konjac glucomannan produced by a β-mannanase from Streptomyces sp" 48 : 2943-2950, 1985

      7 Zama, M., "Specificity of β-mannanase from Penicillium purpurogenum for konjac glucomannan, Agric. Biol" 52 : 519-524, 1988

      8 McCleary, B. V., "Purification and properties of a mannoside mannohydrolase from guar" 101 : 74-79, 1982

      9 Duffand, G. D., "Purification and characterization of extremely thermostable β-mannanase, β-mannosidase, and α- galactosidase from the hyperthermophilic eubacterium Thermotoga neapolitana 5068. Appl. Environ" 63 : 169-177, 1997

      10 Lowry, O., "Protein measurement with the folin phenol reagent" 193 : 271-275, 1951

      1 Hoffman, K., "Ver nderungen der bakteriellen Darmbesiedlung nach Lactulose-gaben" 99 : 608-613, 1969

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      3 김유진, "Trichoderma harzianum 유래 β-mannanase에 의한Locust Bean Gum 가수분해 올리고당의 동정 및Bifidobacterium spp.에 대한 생육활성" 한국응용생명화학회 48 (48): 364-369, 2005

      4 박성은, "Trichoderma harzianum 유래 β-mannanase에 의한 Locust Bean Gum Galactomannan 가수분해 올리고당의 중합도별 Bifidobacterium spp.에 대한 생육활성" 한국산업식품공학회 11 (11): 279-283, 2007

      5 Deya, A. M., "Studies on the application of galactosyl lactose for infant formula" 79 : 19-26, 1982

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      20 박귀근, "Bacillus sp.유래 β-Mannanase의 정제 및 Chromatography에 의한 Xanthan Gum 가수분해물의 분리" 한국식품영양과학회 32 (32): 562-566, 2003

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      연월일 이력구분 이력상세 등재구분
      2023 평가예정 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가)
      2020-01-01 평가 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) KCI등재
      2015-12-30 학술지명변경 한글명 : Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry -> Applied Biological Chemistry
      외국어명 : Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry -> Applied Biological Chemistry
      KCI등재
      2010-05-06 학술지명변경 한글명 : 한국응용생명화학회지 -> Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry KCI등재
      2010-01-01 평가 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
      2008-01-01 평가 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
      2006-01-01 평가 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
      2004-01-01 평가 등재학술지 유지 (등재유지) KCI등재
      2001-07-01 평가 등재학술지 선정 (등재후보2차) KCI등재
      1999-01-01 평가 등재후보학술지 선정 (신규평가) KCI등재후보
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      학술지 인용정보

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      기준연도 WOS-KCI 통합IF(2년) KCIF(2년) KCIF(3년)
      2016 0.81 0.21 0.61
      KCIF(4년) KCIF(5년) 중심성지수(3년) 즉시성지수
      0.49 0.43 0.422 0.06
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