세포 분열 및 성장 촉진에 영향을 주는 상피세포 성장인자(Epidermal Growth Factor, EGF)는 다양한 의학적 용도를 갖고 있는 호르몬 단백질이다. 본 연구에서는 human EGF 유전자를 대장균 코돈에 최적...
http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.
변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.
https://www.riss.kr/link?id=A107073333
2020
Korean
KCI등재
학술저널
559-568(10쪽)
1
0
상세조회0
다운로드국문 초록 (Abstract)
세포 분열 및 성장 촉진에 영향을 주는 상피세포 성장인자(Epidermal Growth Factor, EGF)는 다양한 의학적 용도를 갖고 있는 호르몬 단백질이다. 본 연구에서는 human EGF 유전자를 대장균 코돈에 최적...
세포 분열 및 성장 촉진에 영향을 주는 상피세포 성장인자(Epidermal Growth Factor, EGF)는 다양한 의학적 용도를 갖고 있는 호르몬 단백질이다. 본 연구에서는 human EGF 유전자를 대장균 코돈에 최적화 하고 pRSET 벡터에 클로닝하여 발현벡터를 구축하였다. Human EGF를 봉입체가 아닌 활성이 있는 형태로의 과량 발현을 위해 코돈의 최적화와 더불어 최초로 샤페론 공발현이 시도되었다. 발현된 Native protein 형태의 재조합 human EGF는 고순도로 정제하기 위해 Ion Exchange Chromatography를 2번 연속적으로 수행하여 순수 분리 정제되었고, ELISA 분석결과 99% 이상으로 재조합 EGF의 활성도가 상업용 EGF와 유사하게 나타났으며, 세포증식시험 결과 인간 재조합 EGF는 인체피부 섬유아세포의 세포증식을 촉진하는 것으로 확인 되었다. 본 연구의 인간 EGF 발현 시스템은 양적인 측면 뿐 아니라 성공적인 활성형태의 발현으로 추가적인 재접힘 과정 및 N 말단의 융합부분을 제거하기 위한 크로마토그래피 작업이 필요가 없다는 점에서 기존의 방법들에 대체 될 수 있는 효과적인 인간 EGF 발현 시스템을 제공하고 있다.
다국어 초록 (Multilingual Abstract)
Epidermal growth factor (EGF) is a hormone protein that affects cell growth and proliferation, and has various medical applications. In the present study, the gene of human EGF was codon-optimized with E. coli and the expression vector was constructed...
Epidermal growth factor (EGF) is a hormone protein that affects cell growth and proliferation, and has various medical applications. In the present study, the gene of human EGF was codon-optimized with E. coli and the expression vector was constructed by cloning into pRSET. In order to obtain the recombinant human EGF in an active form rather than an inclusion body, chaperone co-expression was attempted along with codon optimization, for the first time. The expressed human EGF was isolated in the pure form by performing Ion Exchange Chromatography in two consecutive runs. ELISA analysis showed that the activity of purified EGF was greater than 99%, which is similar to commercially available EGF. Cell proliferation test confirmed that the recombinant human EGF has the ability to promote cell proliferation of human skin fibroblasts. The human EGF expression system of this study gives a significant amount of protein, and does not require the renaturation step and the additional chromatographic system to remove a fusion contaminant, thereby providing a very useful alternative to conventional expression systems for the preparation of recombinant human EGF.
목차 (Table of Contents)
참고문헌 (Reference)
1 강진선, "피부투과 기능성 펩타이드를 이용한 경피투과성 상피세포성장인자의 개발" 사단법인 대한화장품학회 45 (45): 175-184, 2019
2 김종석, "코돈 최적화된 유전자를 이용한 재조합 대장균으로부터 인간 인터페론 베타 발현" 한국생물공학회 32 (32): 16-21, 2017
3 성기현, "융합 파트너를 이용한 인간 상피세포성장인자의 재조합 대장균에서 발현과 정제 연구" 한국화학공학회 56 (56): 711-717, 2018
4 Jung Woo Yi, "Topical Gel Formulations of Epidermal Growth Factor and Their Wound Healing Effects" 40 (40): 411-417, 1996
5 Kushagra Singhal, "The Trigger Factor Chaperone Encapsulates and Stabilizes Partial Folds of Substrate Proteins" 11 (11): e1004444-, 2015
6 Suk Young Kim, "The Role of Heat Shock Protein in Perinatal Fields" 16 (16): 2005
7 Bukau, B, "The Hsp70 and Hsp60chaperone machines" 92 (92): 351-366, 1998
8 Parthasarathy Seshacharyulu, "Targeting the EGFR signaling pathway in cancer therapy" 16 (16): 15-31, 2012
9 Soung-Hun Roh, "Subunit conformational variation within individual GroEL oligomers resolved by Cryo-EM" 114 (114): 8259-8264, 2017
10 Kim, B.-L, "Study on Soluble Expression of Recombinant Human Epidermal Growth Factor Using Various Fusion Partners in Escherichia coli" 35 : 2007
1 강진선, "피부투과 기능성 펩타이드를 이용한 경피투과성 상피세포성장인자의 개발" 사단법인 대한화장품학회 45 (45): 175-184, 2019
2 김종석, "코돈 최적화된 유전자를 이용한 재조합 대장균으로부터 인간 인터페론 베타 발현" 한국생물공학회 32 (32): 16-21, 2017
3 성기현, "융합 파트너를 이용한 인간 상피세포성장인자의 재조합 대장균에서 발현과 정제 연구" 한국화학공학회 56 (56): 711-717, 2018
4 Jung Woo Yi, "Topical Gel Formulations of Epidermal Growth Factor and Their Wound Healing Effects" 40 (40): 411-417, 1996
5 Kushagra Singhal, "The Trigger Factor Chaperone Encapsulates and Stabilizes Partial Folds of Substrate Proteins" 11 (11): e1004444-, 2015
6 Suk Young Kim, "The Role of Heat Shock Protein in Perinatal Fields" 16 (16): 2005
7 Bukau, B, "The Hsp70 and Hsp60chaperone machines" 92 (92): 351-366, 1998
8 Parthasarathy Seshacharyulu, "Targeting the EGFR signaling pathway in cancer therapy" 16 (16): 15-31, 2012
9 Soung-Hun Roh, "Subunit conformational variation within individual GroEL oligomers resolved by Cryo-EM" 114 (114): 8259-8264, 2017
10 Kim, B.-L, "Study on Soluble Expression of Recombinant Human Epidermal Growth Factor Using Various Fusion Partners in Escherichia coli" 35 : 2007
11 Singh, S. M., "Solubihzation and refolding of bacterial inclusion body proteins" 99 (99): 303-310, 2005
12 Chen, G. F. T, "Role of the AGA/AGG codons, the rarest codons in global gene expression in Escherichia coli" 8 (8): 2641-2652, 1994
13 Kumar, V, "Robbins and Cotran Pathologic Basis of Disease" Elsevier Saunders 2005
14 Woo, G. W, "Recombinant Human Epidermal Growth Factor" 11 (11): 79-84, 2008
15 Kane, J. F, "Novel in-frame two codon translational hop during synthesis of bovine placental lactogen in a recombinant strain of Escherichia coli" 20 (20): 6707-6712, 1992
16 Hartl, F. U, "Molecular chaperones in the cytosol: From nascent chain to folded protein" 295 (295): 1852-1858, 2002
17 Hartl, F. U, "Molecular chaperones in cellular protein folding" 381 (381): 571-580, 1996
18 Yujin E. Kim, "Molecular Chaperone Functions in Protein Folding and Proteostasis"
19 Kwon, M, "Improvement of production of active cyclodextrin glucanotransferase by coexpression GroEL/ES chaperone in E. coli"
20 Su, Z, "High-Level Expression and Purification of Human Epidermal Growth Factor with SUMO Fusion in Escherichia coli" 13 (13): 785-792, 2006
21 Ma, Y, "High Efficient Expression, Purification, and Functional Characterization of Native Human Epidermal Growth Factor in Escherichia coli" 0 : 2016
22 Heejin Jeong, "Fusion protein synthesis technology development and research trend" BRIC View 2017-T38
23 Frydman, J, "Folding of Newly Translated Proteins In Vivo: The Role of Molecular Chaperones" 70 (70): 603-647, 2001
24 Carpenter G, "Epidermal growth factor" 45 (45): 2116-2122, 2000
25 Cui Shuo-shuo, "Effects of co-expression of molecular chaperones on heterologous soluble expression of the cold-active lipase Lip-948" Elsevier BV 77 (77): 166-172, 2011
26 Hyun Sook Kim, "Effect of Recombinant Epidermal Growth Factors on Irradiated Fibroblast Proliferation" 24 (24): 58-, 2006
27 Ikemura, T, "Correlation between the abundance of Escherichia coli transfer RNAs and the occurrence of the respective codons in its protein genes: A proposal for a synonymous codon choice that is optimal for the E. coli translational system" 151 (151): 389-409, 1981
28 Tokuoka, M, "Codon optimization increases steady-state mRNA levels in Aspergillus oryzae heterologous gene expression" 74 (74): 6538-6546, 2008
29 Ferrer Soler, L, "Cloning, expression and purification of human epidermal growth factor using different expression systems Journal of Chromatography" 788 (788): 113-123, 2003
30 김경혜, "3차원(3D) 지방조직유래 간엽줄기세포 조건화 배지의 면역반응 억제 능력과 이를 함유한 크림 타입 화장품의 유효성 평가" 한국피부과학연구원 17 (17): 25-36, 2019
동결보존액에 Zardaverine의 첨가가 동결-융해 후 돼지 정자의 운동학적 특성에 미치는 영향
메리놀회 관할 청주교구 내덕동 주교좌성당의 건축적 특징
문헌 고찰을 통해 본 靈山齋에 등장한 여름 果實의 생리활성 효과 규명(Ⅰ)
학술지 이력
연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
---|---|---|---|
2026 | 평가예정 | 재인증평가 신청대상 (재인증) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (재인증) | |
2017-07-01 | 평가 | 등재후보로 하락(현장점검) (기타) | |
2017-07-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (계속평가) | |
2015-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2011-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | |
2008-01-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | |
2007-08-28 | 학술지등록 | 한글명 : 한국산학기술학회논문지외국어명 : Journal of Korea Academia-Industrial cooperation Society | |
2007-07-06 | 학회명변경 | 영문명 : The Korean Academic Inderstrial Society -> The Korea Academia-Industrial cooperation Society | |
2007-01-01 | 평가 | 등재후보 1차 PASS (등재후보1차) | |
2005-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) |
학술지 인용정보
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 0.68 | 0.68 | 0.68 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.66 | 0.61 | 0.842 | 0.23 |