RISS 학술연구정보서비스

검색
다국어 입력

http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.

변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.

예시)
  • 中文 을 입력하시려면 zhongwen을 입력하시고 space를누르시면됩니다.
  • 北京 을 입력하시려면 beijing을 입력하시고 space를 누르시면 됩니다.
닫기
    인기검색어 순위 펼치기

    RISS 인기검색어

      검색결과 좁혀 보기

      선택해제

      오늘 본 자료

      • 오늘 본 자료가 없습니다.
      더보기
      • 무료
      • 기관 내 무료
      • 유료
      • KCI등재

        Binding of Glutathione and ppGpp to Stringent Starvation Protein A (SspA)

        Taner Duysak,Le Phuong Nguyen,정제훈 대한화학회 2020 Bulletin of the Korean Chemical Society Vol.41 No.9

        Stringent starvation protein A (SspA) is a glutathione S-transferase homolog. In this study, his6-tagged SspA from Escherischia coli has been cloned and over-expressed. SspA binds glutathione and 1-chloro-2,4-dinitrobenzene, the substrates for glutathione S-transferases, with the dissociation constants as 225.0?±?34.4 ?M and 75.3?±?4.3 ?M, respectively. This observation is contradictory to the previous report that SspA, lacking glutathione S-transferase activity, does not bind glutathione. It has been reported that SspA is an RNA polymerase-associated transcription factor and that a functional relA gene is required for SspA to affect gene expression. A function of relA is to synthesize ppGpp, a global regulator in replication, transcription, and translation. This study shows for the first time that SspA binds ppGpp with the dissociation of constants of 109.1?±?7.2 ?M. This study may provide an insight why relA is required for regulating gene expression by SspA.

      연관 검색어 추천

      이 검색어로 많이 본 자료

      활용도 높은 자료

      해외이동버튼