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- 저자 : 전희재(Hee-Jae Jun) (검색결과 4 건)
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Won Hee Jang(장원희),Sang-Jin Kim(김상진),Young Joo Jeong(정영주),Hee Jae Jun(전희재),Il Soo Moon(문일수),Dae-Hyun Seog(석대현) 한국생명과학회 2012 생명과학회지 Vol.22 No.12
KIF5/Kinesin-I는 경쇄(light chain)를 통하여 결합함으로써 다양한 운반체들을 미세소관을 따라 운반한다. Kinesin light chains (KLCs)은 tetratricopeptide repeat (TPR) 영역을 매개로 운반체와 결합한다. 현재까지 KLCs와 결합하는 많은 운반체들이 확인되었으나 KLCs가 어떻게 특정운반체를 인식하여 결합하는지는 아직 확실히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서 KLC1의 TPR 영역과 결합하는 단백질을 분리하기 위하여 효모 two-hybrid system을 이용하여 탐색한 결과 amyloid precursor protein (APP)과 결합하는 것으로 보고된 protein interacting with APP tail 1 (PAT1)을 분리하였다. KLC1은 PAT1의 C-말단 부위와 결합하며, PAT1은 KLC1의 TPR 영역을 포함한 부위와 결합함을 효모 two-hybrid assay로 확인하였다. 또한 PAT1는 KLC2와도 결합하였지만 kinesin heavy chains (KHCs)인 KIF5A, KIF5B, KIF5C와는 결합하지 않았다. 단백질간 결합은 glutathione S-transferase (GST) pull-down assay와 공동면역침강으로도 확인하였다. 생쥐의 뇌 파쇄액을 PAT1 항체와 APP 항체로 면역침강을 행한 결과 KLC와 KHCs가 같이 침강하였다. 이러한 결과들은 PAT1이 Kinesin-I와 APP 포함 소포간의 상호작용을 매개한다는 것을 시사한다. A conventional kinesin, KIF5/Kinesin-I, transports various cargoes along the microtubule through interaction between its light chain subunit and the cargoes. Kinesin light chains (KLCs) interact with many different cargoes using their tetratricopeptide repeat (TPR) domain, but the mechanism underlying recognition and binding of a specific cargo has not yet been completely elucidated. We used the yeast two-hybrid assay to identify proteins that interact with the TPR domain of KLC1. We found an interaction between the TPR domain of KLC1 and an amyloid precursor protein (APP)-binding protein PAT1 (protein interacting with APP tail 1). The yeast two-hybrid assay demonstrated that the TPR domain-containing region of KLC1 mediated binding to the C-terminal tail region of PAT1. PAT1 also bound to KLC2 but not to kinesin heavy chains (KIF5A, KIF5B, and KIF5C) in the yeast two-hybrid assay. These protein-protein interactions were also observed in the glutathione S-transferase (GST) pull-down assay and by co-immunoprecipitation. Anti-PAT1 antibody as well as anti-APP antibody co-immunoprecipitated KLC and KHCs associated with PAT1 from mouse brain extracts. These results suggest that PAT1 could mediate interactions between Kinesin-I and APP containing vesicles.
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Sang-Jin Kim(김상진),Young Joo Jeong(정영주),Sun Hee Choi(최선희),Chun Yeon Choi(최춘연),Hee Jae Jun(전희재),Il Soo Moon(문일수),Dae-Hyun Seog(석대현),Won Hee Jang(장원희) 한국생명과학회 2012 생명과학회지 Vol.22 No.9
γ-Aminobutyric acid (GABA)는 신경세포 밖으로 분비된 후 GABA 수송체들(GATs)에 의하여 다시 신경세포 안으로 재흡수 된다. 그러나, GABA 수송체들이 어떻게 연접전막의 위치에 안정적으로 존재하는지 또한 어떤 단백질과 결합하여 조절을 받는지는 알려져 있지 않다. 본 연구에서 효모 two-hybrid system을 이용하여 betaine-γ-aminobutyric acid transporter 1 (BGT-1/mGAT2)의 C-말단과 특이적으로 결합하는 Munc-18-interacting (Mint) 단백질을 분리하였다. BGT-1/mGAT2의 C-말단에 존재하는 “T-H-L” 아미노산배열은 Mint2와의 결합에 필수적으로 관여하였다. Mint2은 BGT-1/mGAT2와는 결합하지만, 다른 종류의 GAT와는 결합하지 않았다. 또한 HEK-293T 세포에 Mint2와 BGT-1/mGAT2을 동시에 발현시켜 면역침강한 결과 두 단백질은 같이 면역침강하였으며, 두 단백질은 세포 내에서 세포막 부위에 같이 존재함도 확인하였다. 이러한 결과들은 Mint2가 BGT-1/mGAT2와 결합하여 BGT-1/mGAT2을 조절하는 역할을 함을 시사한다. The action of neuronally released γ-aminobutyric acid (GABA) is terminated by uptake into the neurons by GABA transporters (GATs). The mechanism underlying the stabilization and regulation of GAT2 has not yet been elucidated. We used the yeast two-hybrid system to identify proteins that interact with and, thereby, regulate betaine-γ-aminobutyric acid transporter 1 (BGT-1/mGAT2). We found an interaction between BGT-1/mGAT2 and Munc-18-interacting proteins (Mints). The “T-H-L” motif at the C-terminal end of BGT-1/mGAT2 was essential for the interaction with Mint2 in the yeast two-hybrid assay. Mint2 bound to the tail region of BGT-1/mGAT2, but not to other GAT members. When co-expressed in HEK-293T cells, Mint2 was co-immunoprecipitated with BGT-1/mGAT2. In addition, we demonstrated the cellular co-localization of BGT-1/mGAT2 and Mint2 in the cells. These results suggest that Mint2 contributes to the regulation of BGT-1/mGAT2.
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Random Amplified Polymorphic DNA 분석을 통한 Methicillin 내성 황색포도구균의 분자역학적 조사
전희재,김정만,우종수 대한감염학회 2005 감염과 화학요법 Vol.37 No.1
목적 : 본 연구는 중환자실 환자 및 의료종사자에서 검출된 MRSA의 역학조사에 신속하고 간편한 방법인 random amplified polymorphic DNA (RAPD)의 유용성을 평가하고자 하였다. 재료 및 방법 : 1998년 10월부터 12월 및 2001년 5월부터 7월까지 동아대학교병원 중환자실 입원 환자 및 의료종사자의 검체 각각 10, 15예 및 8, 5예를 대상으로 mecA gene의 유무와 항균제 감수성 검사를 실시하고, 3가지 primer를 이용하여 RAPD를 시행하였다. 결과 : 환자에서 분리된 MRSA 25주 중 21주(84%)와 의료진에서 분리된 13주 중 12주(92%)가 mecA 양성이었고, mecA 양성 MRSA를 RAPD로 분석한 결과 모두 18가지 유형으로 분류되었다. 결론 : RAPD 방법을 이용한 유전자 형별 분석은 MRSA의 균주 분별에 유용하며, 또한 중환자실에서 유행 발생한 MRSA의 신속한 역학조사에 유용할 것으로 생각한다. Background : The random amplified polymorphic DNA (RAPD) analysis was investigated to see if this method could be a useful tool for monitoring of epidemic outbreaks of methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA) among patients and healthcare workers (HCW) in the intensive care units (ICU). Methods : Thirty-eight MRSA strains were isolated from patients and HCW in Dong-A University Hospital ICU from October, 1998 to December, 1998 (10 patients and 8 HCW) and May, 2001 to July, 2001 (15 patients and 5 HCW). All strains were typed according to antimicrobial susceptibility and RAPD analysis patterns. mecA genes were detected using polymerase chain reaction (PCR). Results : Twenty one of 25 (84%) and 12 of 13 (92%) MRSA, isolated from patients and HCW, respectively, were mecA positive. mecA positive MRSA were classified into 18 different types by RAPD analysis. Conclusion : DNA fingerprinting using RAPD analysis is a simple, effective, and rapid method for discriminating MRSA strains, and may be applicable in detecting outbreaks of S. aureus infections in the ICU.
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