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박진서,Park, Jin-Seu 대한미생물학회 1996 Journal of Bacteriology and Virology Vol.26 No.2
본 연구에서는 $CD4^+$ T 세포를 일회성으로 감염시킬 수 있고 $CD4^+$ T 세포에 HIV-1 envelope 유전자를 전달할 수 있는 바이러스 입자를 생산하는 HIV-1 complementation system을 개발하였고 이 system을 이용하여 $CD4^+$ T 세포에 선택적으로 HIV-1 envelope 당단백질을 발현시켰다. 이 system은 Gag/Gag-Pol expressor와 Env expressor로 구성되어있다. Gag/Gag-Pol expressor는 바이러스 입자 생산에 필요한 구조단백질과 기능단백질을 발현시키지만 packaging signal이 결핍되어 바이러스 입자로 유전자가 들어가지 못하도록 제조되었다. Env expressor는 Tat, Rev와 envelope 당단백질을 발현시키고 packaging signal을 갖고 있어 바이러스 입자로 envelope 유전자가 들어가도록 제조되었다. Gag/Gag-Pol expressor로부터 Gag와 Gag-Pol의 발현은 Rev 단백질을 요구하였고 Env expressor로부터 Rev 단백질 이 제공될 때 Gag와 Gag-Pol 단백질은 효율적으로 발현되었다. Gag/Gag-Pol과 Env expressor로 cotransfection된 COS-1 세포에서 $CD4^+$ T 세포를 일회성으로 감염시킬 수 있는 바이러스 입자가 생산되었다. 생산된 바이러스 입자는 $CD4^+$ T 세포에 HIV-1 envelope 유전자를 전달하여 envelope 당단백질을 발현시켰고 복제 가능한 자손 바이러스의 생성을 유도하지 못하였다. 본 연구에서 개발된 방법은 $CD4^+$ T 세포에서 envelope 당단백질의 기능을 분석하고 관심 있는 유전자를 $CD4^+$ T 세포에 전달하는 바이러스 입자의 생산에 이용할 수 있다.
진핵세포에서 HSV-1 Envelope 변이 단백질의 발현 및 발현 단백질의 특성 연구
류지윤,박진서,Ryu, Ji-Yoon,Park, Jin-Seu 대한미생물학회 1999 Journal of Bacteriology and Virology Vol.29 No.3
Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) envelope glycoprotein is synthesized as a 160 KDa precursor, gp160, that is cleaved by a cellular protease to form the gp120 and gp41 subunits. Mammalian expression vectors were designed that are capable of efficient expression of various mutant envelope glycoproteins derived from a molecular clone of HIV-1. To construct these vectors, one type of mutation was made at the gp120-gp41 cleavage site by oligonucleotide-directed mutagenesis. And another mutation was made to change amino acids in the membrane spanning region of HIV-1 gp41 important for membrane anchorage. Next, these two mutations were combined to generate a vector to have double mutations in cleavage site and membrane-spanning region. These mutants were transiently expressed in mammalian cells. The effect of these mutations on envelope glycoprotein synthesis, proteolytic processing and secretion was determined. In addition, cell surface expression and ability of the glycoprotein to induce syncytium formation were examined. This study provides a mammalian expression system that is capable of efficient expression and secretion of soluble gp160.
파킨슨병 환자의 뇌에서 전기영동시 서행하는 α - Synuclein 발견
최주연(Ju Youn Choi),성영모(Young Mo Sung),박효진(Hyo Jin Park),허은혜(Eun Hye Hur),김지연(Ji Youn Kim),최의열(Eui Yul Choi),박진서(Jin Seu Park),민병례(Byung Re Min),강성만(Seong Man Kang),임향숙(Hyang Shuk Rhim) 한국유전학회 2001 Genes & Genomics Vol.23 No.4
α-Synuclein is a pivotal genetic factor implicated in the pathogenesis of Parkinsons disease(PD), since pathogenicα-synuclein gene mutations occur in rare familial PD and wild-type α-synuclein appears to be a major component of Lewy bodies observed in PD. The main goal of this study was to determine whether the expression patterns of α-synuclein are differentially affected in the brains of PD, compared to normal controls. Here, we showed that new forms of the slowly-migrating α-synuclein were detected from the striatum, a region selectively affected in PD, in the brain of the patients with PD, but not from cerebellum of PD and normal controls. Moreover, these forms of α-synuclein were observed from the right brain that has a unilateral 6-hydroxydopamine lesioned nigrostriatal system in a rat model of PD. The results suggest that the new differential alteration inα-synuclein might be associated with the pathogenesis of PD.