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Penicillium verruculosum의 Avicelase 생성에 대한 Cellobiose Octaacetate 와 Avicel 및 KC - flock의 영향
조남철,김강화,전순배,정기철 한국산업미생물학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.4
Penicillium verruculosum 섬유소 분해효소의 유도물질인 KC-flock, avicel 및 cellobiose octaacetate(COA)를 유일한 탄소원으로 포함하는 배지에서 21일간 배양하면서 배양여액 중의 섬유소 분해효소 각 성분의 활성도와 전기영동상의 단백질 양상을 검토하였다. 배양여액 중의 총단백질 생정 및 섬유소 분해활성도의 유도효과는 COA 배지가 다른 두 배지의 3배 이상이었다. 배양기간의 증가에 따라 배양여액 중의 총단백질량이 증가되었는데 CMC 분해활성이나 β-glucosidase 활성도의 증가보다는 avicel 분해활성도의 증가가 총단백질량의 증가와 유사했다. 전기영동상의 단백질 양상은 배양 초기에는 각 배지의 경우 달랐으나 배양기간이 증가함에 따라 비슷해졌으며, 60,000 내지 75,000의 분자량을 갖는 단백질들이 배양여액 중의 전체 단백질의 거의 대부분을 차지했다. 각 배양여액 중의 단백질을 이온교환수지를 이용한 고속 액체크로마토그라피로 분리한 각 분획 중의 섬유소 분해효소 각 성분의 활성도와 전기영동상의 단백질 양상으로부터 배양여액 중의 단백질의 거의 차지하는 60∼75kDa의 단백질들의 avicel 분해활성과 관계가 있으며 이러한 단백질은 적어도 3종류가 있음을 추정할 수 있었다. During the cultivation of Penicillium verruculosum in the media containing cellobiose octaacetate(COA), avicel, or KC-flock as an inducer and as a sole carbon source for 21 days, cellulolytic activity and SDS-PAGE pattern of proteins in the culture broth were investigated. Protein concentration and cellulolytic activity were highest in the COA medium. As cultivation period was increased, protein content and avicel hydrolytic activity of culture broth were increased as similar extent but neither β-glucosidase nor CMC hydrolytic activity was correlated to protein content. When crude proteins from the culture broth were separated on DEAE column by HPLC, distribution of avicel-hydrolytic activities were well correlated with that of major proteins. From those results it was suggested that three major proteins having 60 K, 68 K, and 76 K of Mr. were acicel-hydrolytic enzymes.
조남철 중국한국(조선)어교육연구학회 2006 한국(조선)어교육연구 Vol.4 No.-
中國的朝鮮族文學在求全監界韓民族文學中占重要一席。 與其他地方的文學相比較中國的朝鮮族文學長期以來受中國政府少數民族政策的鼓舞和照耀下흔好的保存了自己民族的文化習俗和語言和文字。 該論文着重考察了1949年中華人民共和國成立到1966年文化大革命爆發之前這一階段中國朝鮮族小說文學的特点。 考察從文學的時代背景, 朝鮮族文學的形成及發展, 文學理論 等方面入手, 全面分析了朝鮮族文學的特点; 卽, 中國的朝鮮族文學不僅是中國少數民族文學的一部分, 也是韓民族文學的一部分。
〈논문〉 증기발생기 균열 데이터특성을 고려한 확률론적 건전성평가 프로그램의 유효성 분석
조남철,이재봉,박재학 대한기계학회 2008 대한기계학회 춘추학술대회 Vol.2008 No.5
The deterministic and probabilistic methodologies have been used in the integrity assessment of steam generator tubes. The uncertainties of the structural variables such as materials, relations and NDE measurement can be considered in the probabilistic assessment of steam generator tubes. And less conservative results can be obtained from the probabilistic assessment than the deterministic one. In this study several case studies of probabilistic integrity assessment of steam generator tubes in the nuclear power plant are performed using the developed probabilistic integrity assessment program and flaw data obtained from non-destructive inspection. And from the case studies usefulness of developed probabilistic assessment program is shown.
Penicillium verruculosum의 D-Xylanase와 β-Xylosidase의 활성부위 특성
조남철 한국식품영양학회 1994 韓國食品營養學會誌 Vol.7 No.1
P. verruculosum의 xylanase는 iodine, NBS, DEP, 그리고 2,3-butanedione에 의해 실활되는 것으로 보아 활성중심에 tyrosine, histidine, tryptophan 및 arginine 잔기가 존재함으로서 효소활성에 직접적으로 또는 간접적으로 관여하는 것으로 생각된다. 금속이온들 중 Hg^2+와 Mn^2+에 의해서 현저히 활성이 저해되었으나 Cu^2+에 의해서는 반대로 활성이 크게 증가되었으며 Hg^2+에 의한 활성의 저해효과는 β-mercaptoethanol의 첨가에 의해 보호되었다. P. verruculosum으로부터 분리한 β-xylosidase는 NBS와 SDS에 의해 효소활성이 크게 저해되는 반면 실험에 사용된 다른 수식제들에 의해서는 별 영향을 받지 않았으며 금속이온들 중 Hg^2+에 의해서 크게 활성이 저해됨으로써 효소활성에 tryptophan잔기가 관여할 것으로 생각된다. To investigate the characteristics of active sites of the D-xylanase and β-xylosidase purified from Penicillium verruculosum, effects of various chemicals on the enzyme activity were analyzed. The D-xylanase was activated by Cu2+^, however it was inhibited by metal ions, Hg^2+ and Mn^2+, by chemicals, N-bromosuccinimide, iodine, diethylpyrocarbonate, and 2,3-butanedione. These results suggested that the D-xylanase from Penicillium verruculosum contained tyrosine, histidine, arginine and tryptophan at the active center. The β-xylosidase was inhibited by Hg^2+, N-bromosuccinimide and sodium dodecyl sulfate, however it was not effected by Mn^2+ and Cu^2+. It was suggested that the enzyme contained tryptophan at the active center.