서스펜션 진공 플라즈마 용사 파라미터가 YSZ 코팅의 미세구조에 미치는 영향

유연우,김동영,남욱희,변응선 한국진공학회 2018 한국진공학회 학술발표회초록집 Vol.2018 No.2

제조 벤처기업에 대한 벤처인증과 이노비즈 인증의 효과 차이 분석

유연우,노재확 한국기술혁신학회 2011 기술혁신학회지 Vol.14 No.4

벤처를 지원하는 제도로써 벤처 인증과 이노비즈 인증, 경영혁신기업 인증의 제도 등이 있다. 본 연구는 ‘2010년 벤처기업정밀실태조사’의 데이터를 이용하여 벤처 인증과 이노비즈(InnoBiz) 인증의 생산적 측면과 기술적 비효율성 측면의 효과를 비교하였다. ‘벤처 인증’의 경우 정부에서 추측하는 6가지 벤처 인증의 효과 분야 중에서 재무적 효과에서는 생산성을 향상시키지만, 기술적 비효율성 제거에 대해서는 4개 분야에서 효과를 나타내는 것으로 나타났다. 반면 이노비즈 인증의 효과는 직접적 생산성 향상에는 효과가 적었고, 또한 기술적 비효율성 제거에도 다소 미미한 효과를 보였다. 그러나 이노비즈 인증의 경우 인증의 특색인 마케팅 능력제고 분야는 생산성과 기술적 비효율성 모두에서 유의적 효과를 나타내어 이노비즈 인증의 본래의 목표는 달성하고 있음을 보여 주었다. The government adopts mainly three venture-supporting systems such as Venture Certification, InnoBiz Certification, and MainBiz Certification. This study compares the policy effects of productive aspects and technical inefficiency aspects of Venture Certification and InnoBiz Certification using the data on ‘The 2010 Actual Conditions of Venture Enterprise.’With the estimation of production functions, it is found that only ‘financing and ease of investment’ produces a statistically significant effects on productivity. On the other hands, the other effects of ‘the venture certification’ do not produce positive effects. However, it is revealed that ‘the venture certification policy’ primarily reduces technical inefficiencies. The InnoBiz certification policy shows primarily insignificant effects in both sides of the production aspects and technical inefficiency aspects. However, the ‘marketing ability effect’ produces a positive effect on production and reduces the technical inefficiencies as well.

Purification and Characterization of Repressible Acid Phosphatase from Aspergillus niger

유연우,이현재,Ryu, Yon-Woo,Lee, Hyun-Jae 생화학분자생물학회 1977 한국생화학회지 Vol.10 No.3

낮은 농도의 제한된 무기인산을 함유시킨 배지에 의하여 성장시킨 Aspergillus niger로 부터 서로 다른 성질을 갖는 두 종류의 Acid Phosphatase를 분리하였으며 젤크로마토 그라피 방법에 의한 정제 과정을 통하여 비교적 순수한 효소분획, phosphatase I과 II를 얻을 수 있었다. 이를 효소분획의 분자량은 phosphatase I과 II에 대하여 각각의, 25,000과 40,000으로 얻어졌으며, 효소의 비활성도 각각 1,300과 463 units/mg protein이었다. 효소의 특성 실험결과 이들은 pH optimum(pH 5.0과 pH 3.0~3.5) 최적 활성 온도열에 대한 안정도 및 기질 특이성 등에 있어 각각 상이한 성질을 갖고 있음을 알았으며 특히 phosphatase I 은 p-nitrophenyl phosphate ($Km=5.3{\times}10^{-4}M$)과 phosphoenol pyrubate등에만 활성을 갖는 specific acid phosphatase로 간주되었으며 반면 phosphatase II는 p-nitrophenyl phosphate ($Km=2.5{\times}10^{-4}M$)을 포함한 대부분의 phosphomonoester등에 대하여 비교적 좋은 활성도를 나타냄으로서 nonspecific acid phosphomonoesterase로 간주할 수 있었다. 한편 이들 효소의 생화학적 기능과 역할에 대하여도 세포 내 인산화물의 대사와 비교 검토하였으며 무기인산에 의한 효소 생장 촉진 및 효소 활성도의 억제 현상과도 비교 고찰하였다. Two forms of inorganic phosphate repressible acid phosphatase, phosphatase I and II, were fractionated from extracts of the mycelium of Aspergillus niger grown under the limited phosphate medium, and were purified in relatively homogeneous forms having molecular weights of about 25,000 and 40,000 daltons, respectively. Each form of the enzymes showed their distinct properties differing in the pH optimum and substrate specificity. Phosphatase I showed its optimum activity at pH 5. a with p-nitrophenyl phosphate as a substrate while the activity of phosphatase II with the same synthetic substrate showed its optimum pH at 3.0~3.5. In substrate specificity, phosphatase I acted as a highly specific acid phosphatase reacting mostly against p-nitrophenyl phosphate and phosphoenol pyruvate, but phosphatase II as a non-specific acid phophomonoesterase showed a broad specificity on several phosphomonoesters as in the case of E. coli system. The Km values for pnitrophenyl phosphate were $5.3{\times}10^{-4}M$ and $2.5{\times}10^{-4}M$ with phosphatase I and II, respectively. Both forms of the enzyme did not showed any metal ion requirement for their activity, but inhibited by inorganic phosphate, Ki values on the hydrolysis of p-nitrophenyl phosphate were $2.6{\times}10^{-3}M$ and $3.8{\times}10^{-4}M$ for phosphatase I and II, respectively. The nature and role of acid phosphatase were also discussed in connection with the mycelial growth under the limiting phosphate medium.

Kluyveromyces marxianus 가 분비하는 inulase 에 대한 연구

유연우,김수일,김신제 한국농화학회 1984 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.27 No.1

Kluyveromyces marxinus LG contains an inulase activity which is inducible by growth on inulin. The highest enzyme activity obtained at the initial stage of stationary phase of growth curve. The partially purified inulase hydrolyzed inulin, sucrose and raffinose. This enzyme showed the maximal activity at pH 4.0 and temperature of 5.5℃ for inulin and sucrose. It was also markedly inhibited by Hg^+ and Ag ^+ but not EDTA. This inulase was charaturized as a undo type which contains invertase activity and Km values for inulin and sucrose were 1.2×10^(-2)M and 1.3×10^(-4)M respectively.

벤처 인증의 생산 및 기술적 비효율성에 대한 영향 분석

유연우,노재확 한국디지털정책학회 2011 디지털융복합연구 Vol.9 No.6

진공 플라즈마 용사법을 통해 형성된 TaC 코팅의 열충격 특성

유연우,변응선,남욱희 한국진공학회 2015 한국진공학회 학술발표회초록집 Vol.2015 No.2

Conductive Silk Ink for 3D Printing

유연우,양세준,조예진,이예희,조성현,이기훈 한국고분자학회 2023 한국고분자학회 학술대회 연구논문 초록집 Vol.48 No.1

Y-Balance Test 시 마커리스 시스템에서 산출된 하지운동학적 변인의 타당도

유연우,이기광 한국융합과학회 2024 한국융합과학회지 Vol.13 No.2

연구목적 본 연구는 Y-Balance Test를 수행하였을 때 마커리스 시스템에서 산출된 하지운동학적 변인의 타당도를 검증하는 데 목적을 두고 있다. 연구방법 건강한 20대 성인 남녀 21명의 실험참가자가 Y-Balance Test 동작을 실시하고 마커베이스 시스템인 Vicon과 마커리스 시슴템인 OpenCap, Theia3D로 동시에 측정한 후 하지운동학적 변인에 대하여 피어슨 상관계수, 일원배치분산분석, MAPE을 실시하여 연구결과를 도출하였다. 결과 OpenCap과 Vicon의 상관관계는 모든 구간의 관절에서 유의하게 나타났으나 일원배치 분산분석에서 PMP에서 발목관절에 유의한 차이가 발생하였고, MAPE에서 AP에서 엉덩관절과 PMP에서 발목관절에 불충분한 일치도가 나타났다. Theia3D와 Vicon의 상관관계는 모든 구간의 관절에서 유의하게 발생하였으나 일원배치 분산분석에서 AP의 엉덩관절, AP, PLP, PMP에서 발목관절에 유의한 차이가 있었고 MAPE는 AP와 PLP에서 엉덩관절 및 발목관절에 불충분한 일치도가 나타났다. 결론 Y-Balance Test 동작을 하였을 때 마커리스 시스템에서 산출한 하지운동학적 변인의 타당도가 특정 구간에서 일부 관절에 낮게 나타났지만 Y-Balance Test의 일부 구간에서는 활용 가능할 것으로 판단된다.

신생 쥐 간의 Progesterone 6α - Steroid Hydroxylase 에 대한 연구

유연우,박연희,조도현 한국농화학회 1984 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.27 No.2

Five subcellular fractions were obtained by successive centrifugation from the liver of rats within 6 hours of life and characterized by comparing marker compound or marker enzyms. After incubating 3β-hydroxy-5α-pregnan-20-one with the each fraction, the steroids were analyzed by TLC, GLC and GC-MS. A 6α-hydroxylase which hydroxylizes the tetra-hydrogenated compound of progesterone, 3β-hydroxy-5α-pregnan-20-one, was localized in the crude plasma membrane fraction, but not in the microsome fraction. The maximum 6α-hydroxylation was observed at pH 7.0. While this 6α-steroid hydroxylase was not able to hydroxlyze the progesterone, the 3α-isomer was hydroxylized at the 6α-position.

Aspergillus niger 의 Acid Phophatase 효소 정제 및 특성 연구

유연우,이현재 ( Yon Woo Ryu,Hyun Jae Lee ) 생화학분자생물학회 1977 BMB Reports Vol.10 No.3

Two forms of inorganic phosphate repressible acid phosphatase, phosphatase I and II, were fractionated from extracts of the mycelium of Aspergillus niger grown under the limited phosphate medium, and were purified in relatively homogeneous forms having molecular weights of about 25,000 and 40,000 daltons, respectively. Each form of the enzymes showed their distinct properties differing in the pH optimum and substrate specificity. Phosphatase I showed its optimum activity at pH 5.0 with p-nitrophenyl phosphate as a substrate while the activity of phosphatase II with the same synthetic substrate showed its optimum pH at 3.0∼3.5. In substrate specificity, phosphatase I acted as a highly specific acid phosphatase reacting mostly against p-nitrophenyl phosphate and phosphoenol pyruvate, but phosphatase II as a non-specific acid phophomonoesterase showed a broad specificity en several phosphomonoesters as in the case of E. toll system. The Km values for pni trophenyl phosphate were 5.3 × 10^(-4)M and 2.5 × 10^(-4)M with phosphatase 1 and 11 , respectively. Both forms of the enzyme did not shored any metal ion requirement for their activity, but inhibited by inorganic phosphate, Ki values on the hydrolysis of p-nitrophenyl phosphate were 2.6 × 10^(-3)M and 3.8 × 10^(-4)M for phosphatase I and II , respectively. The nature and role of acid phosphatase were also discussed in connection with the mycelial growth under the limiting phosphate medium