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오평수 한국미생물학회 1987 微生物과 産業 Vol.13 No.3
효소산업에 있어서 가장 큰 비중을 차지하는 것은 우량균주의 확보로서 이는 무한한 자원에서 보다 좋은 균주를 선별해야 하고 또 이를 계속 개량해야 한다. 즉, 경쟁대상보다 항상 우수한 균주를 확보하고 있어야 하는 것이다. 그 밖에도 여러 무제들이 산재해 있지만 여기서는 국내 공업적 효소 생산및 이용현황을 중심으로 하여 기술코자 한다.
미생물에 의한 $\beta$-Galactosidase의 생산 및 이용에 관한 연구 (제 1보) Penicillium sp.로부터 효소의 생산조건 및 정제
오평수,양한철 한국미생물 · 생명공학회 1981 한국미생물·생명공학회지 Vol.9 No.4
토양에서 분리된 여러가지 곰팡이류 가운데 $\beta$-galactosidase 분비력이 강하고 중성부근에서 효소안정성이 높은 Penicillium sp. 균주를 $\beta$-galactosidase 생산균주로 선정하였다. 이 균주는 밀기울고체배지에서 3$0^{\circ}C$ 72시간 배양에서 galactosidase 분비력이 가장 높았으며 질소원 첨가배지에서 질소원의 종류에 따라 14%~85%까지 증가되었다. 고체배지에서 얻은 효소추출액을 ammonium sulfate fractionation, SP-Sephadex C-50 chromatography, ultrogel AcA44 filtration, hrdroxrapatite chromatography등에 의하여 비활성도는 101 units/mg protein으로 5050배 정제되었다. 최종적으로 정제된 galactosidase는 analytical ultracentrifuge에서 단일단백으로 Schlieren pattern을 나타냈고 Disc electrophoresis에서는 단일 band로서 전기영동되었으며 영동된 $\beta$-galactosidase 활성 band와 일치하였다. A strain of Penicillium sp. which produces considerable amount of $\beta$-galactosidase was selected from extracellular $\beta$-galactosidase-producing fungi isolated from soil. The enzyme was found to be very stable in neutral pH range. Maximum enzymatic activity was reached after 72 hr of incubation in a wheat bran medium at 3$0^{\circ}C$. Productivity of the enzyme appeared not to be affected by the addition of carbon sources to the medium but the activity of the enzyme was increased from 14% to 85% by the addition of various nitrogen sources. The enzyme extracted from the wheat-bran culture of the Penicillium sp. was purified to 5050-fold by ammonium sulfate fractionation, SP-Sephadex C-50 chromatography, Ultrogel AcA 44 filtration and hydroxyapatite chromatography. The purified $\beta$-galactosidase was homogeneous on ultracentrifugation and disc electrophoresis.
Kim, Moo Sung,O, Pyong Su 한국산업미생물학회 1991 한국미생물·생명공학회지 Vol.19 No.2
耐熱性 α-amylase를 生産하는 Bacillus sp. No. 32를 士壤에서 分離하였다. α-amylase의 생산성을 높이기 위하여 이 No. 32 菌株에 반복적으로 突然變異原인 NTG를 처리하고 抗生劑 耐性을 이용하여 α-amylase 高 生産性 菌株를 探索한 結果, α-amylase 生産性이 약 90배 向上된 異變株 No. 32H417을 얻었으며 이 菌株는 rifampicin 耐性 및 胞子 刑性能이 缺餘된 特徵을 보였다. 變異株 No. 32H417의 耐然性 α-amylase는 95℃의 온도 및 pH 6.5에서 가장 높은 活性을 보였으며, 0.3 mM 이상의 Ca^2+에 의해 높은 安定性을 나타내었다. A bacterial strain No. 32 which produced thermostable α-amylase was isolated from soil and identified to genus of Bacillus. To enhance α-amylase productivity, a successive mutation of Bacillus sp. No. 32 was attempted with treatment of N-methyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine(NTG). The resulting mutant, Bacillus sp. No. 32H417, which is risistant to refampicin and deficient in spore formation, produced about 90-fold high level of α-amylase when compared with parental strain. The properties of the enzyme for thermostability were investigated. The optimal temperature and pH for enzyme reaction were 95℃ and pH 6.5, respectively, in the presence of 0.3 mM Ca^2+ as an effective stabilizer.
김무성,오평수,Kim, Moo-Sung,O, Pyong-Su 한국미생물 · 생명공학회 1991 한국미생물·생명공학회지 Vol.19 No.2
A bacterial strain NO. 32 which produced thermostable ${\alpha}$-amylase was isolated from soil and identified to genus of Bacillus. To enhance ${\alpha}$-amylase productivity, a successive mutation of Bacillus sp. No. 32 was attempted with treatment of N-methyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine (NTG). The resulting mutant, Bacillus sp. No. 32H417, which is risistant to refampicin and deficient in spore formation, produced about 90-fold high level of ${\alpha}$-amylase when compared with parental strain. The properties of the enzyme for thermostability were investigated. The optimal temperature and pH for enzyme reaction were 95$^{\circ}C$ and pH6.5, respectively, in the presence of 0.3mM $Ca^{2+}$ as an effective stabilizer.