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家兎眼의 색소상피세포에 존재하는 Cathepsin D의 정제 및 활성에 미치는 인자들에 관한 연구
류정아,석귀덕 대구효성가톨릭대학교 응용과학연구소 1995 응용과학연구논문집 Vol.4 No.-
백색 뉴질랜드계 가도의 망막색소상피세포로부터 lysosomal fraction을 얻어 산 철, 염석, gel filtration chromatography와 ion exchange chromatography의 정제조작을 거쳐 Cathepsin D를 정제하고, 효소반응의 특성을 밝혔다. 최종적으로 얻은 효소액은 crude extract에 비해 정제율 83.1배,회수률 16.4%였다. SDS-PAGE와 densitometry실시 결과 분자량 50,000부위에서 순수하게 정제되었음을 확인하였다. 효소반응의 온도에 대한 영향은 48℃에서 최고활성을 나타내었고, 온도가 상승함에 따라 점차 감소하여 72℃에서 30분간 반응시켰을 때 활성이 완전히 소실하였다. 기질로는 bovin hemoglobin의 반응성이 가장 컸으며, bovin albumin,human albumin순으로 효소활성치가 감소하였다.각각의 기질농도를 5%까지 증가시켰을 때 그 효소활성치가 점차 증가하는 경향을 나타내었다. FeCl_3, HgCl_2과 같은 금속이온에 의해 효소활성이 어느 정도 저해되었으나, EDTA, dithiothreitol과 sulfonylhydroxymethylbenzoate에 의해서는 영향을 거의 받지 않았다. urea는 6M농도에서 75%의 저해를 나타내었고, retinol palmitate도 강력한 저해작용을 나타내었다. pepstatin은 19mM농도에서 효소활성을 완전히 소실시켰다. Thiol reagent인 cystein, ascorbic acid와 2-mercaptoethanol은 activator로 작용하여 이미 보고된 다른 Cathepsin D와 차이점을 나타내었다. Cathepsin D(EC 3.4.23.5), one of the important lysosomal acid proteases, was purified from retinal pigment epithelium of rabbit eyes by precipitation at pH3.5 and ammonium sulfate fractionation. Then chromatographies were performed on Sephadex G-100 and DEAE0cellulose. A purification of 83.1 fold over the crude extract was achieved and the yield was 16.4%. The purified enzyme showed a single protein band corresponding to molecular weight of about 50,000 in SDS-PAGE. The hydrolysis of bovine hemoglobin by Cathepsin D was much higher than that of bovine albumin and human albumin. The op-timum temperature of Cathepsin D activity was 48℃ and the enzyme activity was lost at 72℃. Cathepsin D was inhibited by FeCl_3, HgCl_2, retinol palmitate and pepstatin whereas 2-mercaptoethanol, ascorbic acid and cystein showed activation effect to Cathepsin D.
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가토안에 존재하는 Cathepsin D의 정제, 특성 및 아미노산 조성
김영화,류정아,석귀덕 대구효성가톨릭대학교 응용과학연구소 1994 응용과학연구논문집 Vol.3 No.-
백색 가토의 망막색소상피로부터 Cathepsin D를 정제하고 효소 특성을 실험하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. Crude extract, acid treatment, ammonium sulfate 및 염석처리, DEAE-cellulose column chromatography의 정제과정을 거쳐 최종적으로 specific activity는 360.7로 crude extract보다 435배 정제되었고 회수율은 20.95% 였다. 2. 정제한 효소액은 SDS-PAGE 하여 얻은 분자량 50,000 부분의 band를 추출하여 아미노산 조성을 분석하였다. 3. 효소반응의 특성에서 hemoglobin을 기질로 하여 Cathepsin D의 Vmax는 1.4×10^-7mole/hr이고 Km은 10.68mg/ml를 나타내었다. 4. 효소활성에 미치는 pH의 영향에서 최적 pH는 3.6에서 최고의 효소활성을 나타내었다. Cathepsin D(EC.3.4.23.5) was purified from retinal pigment epithelium of rabbit eyes. The purification procedure involved a crude extract, acid treatment, ammonium sulfate fractio-nation and DEAE-cellulose chromatography. The end product represented about a 43.5 fold purification and about a 20.95% recovery. The purified enzyme migrates as two bands during electrophoresis on SDS-polyacrylamide gel. The purified enzyme was characterized with respect to kinetic properties Km, Vmax value det-ermined with hemoglobin is 10.68 mg/ml, 1.4×10^-7mole/hr. Optimum pH was observed at pH 3.6. Molecular weight is 50,000 by SDS-PAGE, amino acid composition is revealed a high con-tent of glutamine, glutamate, and alanine.
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