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피복된 미립 상변화물질 슬러리를 이용한 대류 열전달의 향상에 관한 연구
정동주,최은수,Jung, Dong-Ju,Choi, Eun-Soo 대한기계학회 2000 大韓機械學會論文集B Vol.24 No.9
To enhance heat transfer characteristics of water, micro-encapsulated octadecane of about $10{\mu}m$ diameter was added to water. Viscosity of the slurry was measured by using a capillary tube viscometer. The measured viscosity decreased as the temperature of the slurry increased, and it increased as the fraction of the capsules in the slurry increased. Thermal characteristics of the octadecane were studied by using a differential scanning calorimeter. The melting temperature and the melting energy of the octadecane were found to be $28.6^{\circ}$ and 34.4kcal/kg, respectively. The convective heat transfer characteristics of the slurry were investigated in a flow loop with a constant heat flux test section. Friction factor of the slurry flow was found to be similar to the expected curve by Petukhov. The Nusselt number of the slurry flow was highest when the octadecane melted. Effective thermal capacity of the 14.2% slurry was found to have 1.67 times of the thermal capacity of water.
동물 조직세포로부터 Mitogen-activated Protein(MAP) Kinase의 분리 및 성격규명
김태우(Tae-Ue Kim),정동주(Dong-Ju Jung),김윤석(Yoon-Suk Kim) 대한의생명과학회 1996 Biomedical Science Letters Vol.2 No.1
Mitogen-activated protein (MAP) kinase는 여러 세포증식 촉진인자들에 의하여 자신이 인산화됨으로써 활성화되어 다른 protein kinase를 인산화시키는 역할을 하는 세포내 신호전달의 중요한 효소이다. 본 연구에서는 P388 murine leukemia 세포 파쇄액에서 SP sephadex C-50, phenyl superose, Mono Q column을 통하여 MAP kinase를 분리한 결과, 44 kD와 66 kD의 isoform을 확인할 수 있었다. 면역 T 세포의 p56<SUP>kk</SUP>의 N-terminal로부터 유전자 재조합 방법을 통하여 glutathion-stransferase(GST) fusion protein을 얻은 후 분리한 MAP kinase의 기질로 사용하여 본 결과, wild type과 mutant 간에 인산화 정도의 차이를 확인할 수 있어 MAP kinase의 또다른 기질로 이용할 수 있는 가능성을 제시하였다. MAP kinases are a family of serine/threonine specific protein kinases becoming activated in response to different proliferative stimuli by phosphorylation at both threonine and tyrosine residue. Present study shows that MAP kinase was purified from P388 murine leukema cells by SP sephadex C-50, phenyl sup erose and Mono Q column chromatography and identified with anti-ERK1 antibody by western blotting. Immnublotting analysis to the crude extract of P388 cell lysate shows 44 kD and other minor bands but partial purified fraction eluted from phenyl supherose column have 44kD and 66 kD isoform. Subcloned GST-fusion protein from N-terminal of p56<SUP>kk</SUP> was tested as a substrate for MAP kinase phosphorylation. It was showed that the wild type and mutant forms(S42A) were fully phosporylated by purified MAP kinase fraction as compare with the other mutant form(S59A). This finding suggest that those GST-fusion proteins may be used as substrate for the in vitro test of MAP kinase.
3D 변환을 활용한 NFT 기반 메타버스 패션 컨텐츠 플랫폼
김민호 ( Min-ho Kim ),한수한 ( Su-han Han ),박민규 ( Min-gyu Park ),정동주 ( Dong-ju Jung ),이병정 ( Byung-jeong Lee ) 한국정보처리학회 2022 한국정보처리학회 학술대회논문집 Vol.29 No.1
본 연구에서는 하나의 2D 이미지를 StyleGAN을 통해 다각도의 이미지를 생성하고, 그것을 다시 Kaolin으로 구현한 역그래픽 렌더러의 입력으로 받아 3D 오브젝트로 변환한다. 또한, 클레이튼 기반의 블록체인을 통해 NFT 기술을 통하여 3D 오브젝트를 NFT로 만들 수 있도록 한다. 최종적으로 2D 이미지를 메타버스에서 활용할 수 있는 3D 패션 아이템으로 변환하고 NFT를 발행하여 거래한다. 본 연구는 개인이 자유롭게 메타버스 콘텐츠를 제공하고 거래하여 메타버스 활성화에 기여할 것으로 기대한다.
딥러닝 기반 3D 변환과 NFT를 활용한 패션 플랫폼 구축
박민규 ( Min-gyu Park ),김민호 ( Min-ho Kim ),한수한 ( Su-han Han ),정동주 ( Dong-ju Jung ),이병정 ( Byung-jeong Lee ) 한국정보처리학회 2022 한국정보처리학회 학술대회논문집 Vol.29 No.2
본 연구에서는 2D 이미지 파일을 NFT 3D 패션 아이템으로 변환하여 거래할 수 있도록 한다. 한 장의 2D 이미지가 SMR을 통해 3D 오브젝트로 변환된다. 변환된 오브젝트는 KIP-17 기반의 스마트 컨트랙트를 통해 NFT을 발행할 수 있도록 환경을 구축하고, 최종적으로 NFT를 거래할 수 있는 플랫폼을 제공한다.
동물 조직세포로부터 Mitogen-activated Protein (MAP) Kinase의 분리 및 성격규명
김태우,김윤석,정동주 THE KOREAN SOCIETY FOR BIOMEDICAL LABORATORY SCIEN 1996 Journal of biomedical laboratory sciences Vol.2 No.1
Mitogen-activated protein (MAP) kinase는 여러 세포증식 촉진인자들에 의하여 자신이 인산화됨으로써 할성화되어 다른 protein kinase를 인산화시키는 역할을 하는 세포내 신호전달의 중요한 효소이다. 본 연구에서는 P388 murine leukemia 세포 파쇄액에서 SP sephadex C-50, phenyl superose, Mono Q column을 통하여 MAP kinase를 분리한 결과, 44kD 와 66kD의 isoform을 확인할 수 있었다. 면역 T 세포의 P56kk의 N-terminal로 부터 유전자 재조합 방법을 통하여 glutathion-s-transferase(GST) fusion protein을 얻은 후 분리한 MAP kinase의 기질로 사용하여 본 결과, wild type과 mutant 간에 인산화 정도의 차이를 확인할 수 있어 MAP kinase의 또다른 기질로 이용할 수 있는 가능성을 제시하였다. MAP kinases are a family of serine/threonine specific protein kinases becoming activated in response to different proliferative stimuli by phosphory lation at both threonine and tyrosine residue. Present study shows that MAP kinase was purified from P388 murine leukema cells by SP sephadex C-50, phenyl superose and Mono Q column chromatography and identified with anti-ERK1 antibody by western blotting. Immublotting analysis to the crude extract of P388 cell lysate shows 44 kD and other minor bands but partial purified fraction eluted from phenyl supherose column have 44 kD and 66 kD isoform. Subcloned GST-fusion protein from N-terminal of p56kk was tested as a substrate for MAP kinase phosphorylation. It was showed that the wild type and mutant forms(S42A) were fully phosporylated by purified MAP kinase fraction as compare with the other mutant from(S59A). This finding suggest that those GST-fusion proteins may be used as substrate for the in vitro test of MAP kinase.