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Pipkin 분류 I형 대퇴골두 전위 골절에 대한 관절 경하 골절편 절제술: 증례 보고
김채근 ( Che Keun Kim ),정우철 ( Woo Chull Chung ),송지훈 ( Ji Hun Song ),박진영 ( Jin Young Park ),정보현 ( Bo Hyun Jung ) 대한고관절학회 2014 Hip and Pelvis Vol.26 No.1
고관절 탈구와 동반되는 대퇴골두의 골절은 Pipkin의 분류에 따라 다양한 치료방법이 시행되고 있다. 이 중 I형 골절은 전위가 적은 경우에는 보존적 치료를 시행하지만 전위가 있거나 동심원적 정복에 방해를 주는 경우에는 수술적 치료로 관혈적으로 골절편을 제거하거나 정복 후 고정하는 방법이 일반적인 치료 방법이다. 이 증례에서는 Pipkin 분류 I형의 전위된 골절이 발생한 62세 남자 환자에게 관절경적 절제술을 시행하였고, 수술 전 영상학적 검사에서 확인이 어려웠던 작은 골편을 추가로 제거하여 만족할 만한 결과를 얻어 이를 문헌 고찰과 함께 보고하고자 한다. There has been a variety of options for treatment of femoral head fracture with hip dislocation according to the Pipkin classification. Pipkin type I fractures with minimal displacement have been treated conservatively. However, in cases where the fracture was displaced or reduced incongruently, it has been treated by open fragment excision or fixation after reduction. In our case, the patient was a 62-year-old man who sustained a displaced fracture of Pipkin type I. We achieved a satisfactory outcome by arthroscopic excision of a displaced bony fragment and small bony fragments that could not be confirmed by pre-operative imaging study. Therefore, we report on the case with a review of the literature.
항공 응용 분야 : Dynamic Pattern 기법을 이용한 주문형 반도체 결함 검출에 관한 연구
심우제 ( Woo Che Shim ),정해성 ( Hae Sung Jung ),강창훈 ( Chang Hun Kang ),지민석 ( Min Seok Jie ),안동만 ( Gyo Young Hong ),홍교영 ( Dong Man Ahn ),홍승범 ( Seung Beom Hong ) 한국항행학회 2013 韓國航行學會論文誌 Vol.17 No.5
본 논문에서는 일반적으로 사용되고 있는 개발 및 분석용 프로그램을 이용하여 시험요구서가 개발되지 않은 ASIC을 대상으로 결함을 검출하는 방법을 제안한다. 시험요구서가 없는 경우, 회로의 동작을 파악하기 힘들어 어떤 칩에서 결함이 발생하였는지 발견하기 어렵다. 따라서 ASIC의 로직 데이터를 분석하여 결함 검출을 위한 시험요구서를 작성하고, 시험요구서에 따라 제작된 Dynamic Pattern 신호를 이용하여 게이트 레벨에서 입출력 핀 신호 제어를 통해 고장진단을 한다. 실험결과 제안된 기법을 비메모리 회로에 적용하여 우수한 결함 검출 능력을 확인하였다. In this paper, it is proposed the fault detection method of the ASIC, without the Test Requirement Document(TRD), extracting internal logic circuit and analyzed the function of the ASIC using the multipurpose development program and simulation. If there don`t have the TRD, it is impossible to analyze the operation of the circuit and find out the fault detection in any chip. Therefore, we make the TRD based on the analyzed logic data of the ASIC, and diagnose of the ASIC circuit at the gate level through the signal control of I/O pins using the Dynamic Pattern signal. According to the experimental results of the proposed method, we is confirmed the good performance of the fault detection capabilities which applied to the non-memory circuit.
쥐 뇌의 아릴설파타아제 A 의 Sepharose 4B에의 고정화
정제훈,최명언 ( Che Hun Jung,Myung Un Choi ) 생화학분자생물학회 1987 BMB Reports Vol.20 No.4
Rat brain arylsulfatase A monomer was immobilized to CNBr-activated Sepharose 4B. The coupling of the enzyme could be accomplished up to the degree of 99%. The general properties of the immobilized arylsulfatase A were compared with those of the soluble enzyme. The enzymatic activity of the enzyme was conserved well by immobilization and the catalytic properties of the immobilized enzyme were similar to the soluble one except the increased Km value and the improvement of stabilities toward heat and pH. Thus the covalent coupling of the enzyme to Sepharose 4B did not affect vitally the functional groups of the active site of the enzyme. The two-pH optima profile of the immobilized enzyme imply that the multiple pH optima of the arylsulfatase A could not be explained solely by the monomer-dimer association.
Immobilization of Rat Brain Arylsulfatase A on Sepharose 4B
정제훈,최명언,Jung, Che-Hun,Choi, Myoung-Un 생화학분자생물학회 1987 한국생화학회지 Vol.20 No.4
브롬화 시안으로 활성화시킨 Sepharose 4B에 쥐 뇌로부터 정제한 arylsulfatase A단량체를 고정화시켰다. 효소의 99%까지 고정화 시킬 수 있었으며 본래의 효소와 고정화된 효소의 일반적 성질을 비교하였다. 고정후에도 효소활성이 잘 보존되었으며, Km 값의 증가 및 pH와 열에 대한 효소안정도의 향상이외에는 효소의 일반적 성질은 거의 변하지 않았다. 이는 Sepharose 4B에 공유결합으로 고정되는 효소의 활성부위가거의 영향을 받지 않고 있음을 나타낸다. 특히 고정화된 효소도 수소이온 농도변화에 따른 최적점이 두 개로 나타나는데, 이는 단량체-이량체 결속현상으로 만은 설명되지 못함을 암시해주고 있다. Rat brain arylsulfatase A monomer was immobilized to CNBr-activated Sepharose 4B. The coupling of the enzyme could be accomplished up to the degree of 99%. The general properties of the immobilized arylsulfatase A were compared with those of the soluble enzyme. The enzymatic activity of the enzyme was conserved well by immobilization and the catalytic properties of the immobilized enzyme were similar to the soluble one except the increased Km value and the improvement of stabilities toward heat and pH. Thus the covalent coupling of the enzyme to Sepharose 4B did not affect vitally the functional groups of the active site of the enzyme. The two-pH optima profile of the immobilized enzyme imply that the multiple pH optima of the arylsulfatase A could not be explained solely by the monomer-dimer association.