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      • Partial Purification of Nuclease $P_1$ from Penicillium citrinum by Tannin Adsorption Chromatography

        서원철,임번산,전문진,엠 써네쓰,Suh, W.C.,Lim, B.S.,Chun, M.,Sernetz, M. Korean Society for Biochemistry and Molecular Biol 1987 한국생화학회지 Vol.20 No.1

        효소 단백질에 대한 탄닌의 특이적 흡착성질과 흡착 크로마토그래피의 응용성에 대하여 검토하였다. 고정화 탄닌 1 g당 nuclease $P_1$의 흡착량은 40 mg 이었으며, 흡착된 nuclease $P_1$을 90%의 높은 수율로 회수할수 있었다. 황산 암모니움 염석과 단백질 정제의 새로운 시도방법으로서 탄닌 흡착 크로마토그래피에 의하여 nuclease $P_1$의 부분정제를 시도한 결과 nuclease $P_1$의 비활성은 15.6 배 향상되었으며, 이때 수율은 55.3% 였다. As a new approach for protein purification, affinity characteristics of tannin for enzyme protein and its applicability to adsorption chromatography were investigated. Crude nuclease $P_1$ was first purified by fractionation of ammonium sulfate followed by tannin adsorption chromatography. Result showed that adsorption capacity of nuclease $P_1$ onto one gram of immobilized tannin was 40 mg and recovery yield of the enzyme was 90%. Specific activity of the purified nuclease $P_1$ increased to 15.6 fold higher than that of crude extract, recovering 55.3% of enzyme yield.

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