La politique commerciale des etats-unis a l'egard des nouveaux pays industrialises d'asie sous l'angle du protectionnisme : aspects juridiques et institutionnels

국문 초록 (Abstract)

1970년대부터 급격한 경제발전을 시작한 아시아 신흥공업국 (한국, 대만, 홍콩, 싱가폴)의 대미수출에 대한 미국이 취한 무역정책을 법적인 관점에서 분석하였다. 분석의 대상이 되는 시기는 1970년대부터 1980년대 말 까지로 하였으며,1980년대 이후 누적되어온 미국의 엄청난 무역적자는 전통적으로 견지되어 온 미국의 무역정책방향을 1985년 9월 미 대통령의 신무역정책선언으로 전환하는 계기를 이루어 보호무역정책을 강화하게 되었다. 이에따라 아시아 신흥공업국에 대한 미국의 무역정책을 1985년을 기점으로 두 시기로 구분하여 미국의 무역정책이 1947년 GATT성립이후 견지되어온 자유무역정신에 반하는 보호무역주의 입장을 취하지 않았는가를 밝혀보려고 하였으며, 국제무역질서를 규율하는 GATT법체제에 대한 미국의 국제의무 준수여부를 분석하고자 하였다.
제1부는 아시아 신흥공업국에 대한 미국의 제한적 보호무역정책 설정이며, 세 개의 부분으로 구성되었다. 첫째, 아시아 신흥공업국의 불공정무역행위에 대해 미국 통상법상의 반덤핑법과 상계관세법을 통한 보호무역주의적 규제, 둘째, 불공정무역행위는 없으나 급격한 수입증가로 인하여 미국 국내산업이 심각한 피해를 받은 경우 GATT 19조의 긴급수입제한조치를 활용한 자발적 양적제한규제를 통한 국내산업보호, 셋째, 섬유 및 섬유제품에 관한 다자협정에 의해 국내산업 보호조치로서 허용된 섬유제품 수출국과의 양자조약을 통한 섬유제품수입규제 제도화를 살펴보았다.
제2부는 1985년 이후 취해진 아시아 신흥공업국에 대한 미국보호무역정책의 강화이다. 미국은 80년대 중반부터 미 의회에서 수많은 보호무역주의 법안이 나타났으며 아시아 신흥공업국에 대해서는 동국가들의 불공정무역행위의 제거, 즉 시장장벽의 철폐, 국제시장에서 경쟁력을 유지시키기 위한 아시아 신흥공업국의 인위적 환율조작정책 및 미국 지적재산권 보호에 중점을 두고, 이에따라 미 행정부는 미국 통상법상의 제301조와 일반특혜제도의 졸업조항을 활용하여 아시아 신흥공업국에 대한 무역압력을 행사하였다.
미국 통상법 제301조는 광범위한 적용범위와 다양한 대응조치로 인해 세계경제를 자유무역에 기초한 다자무역주의 보다는 보호무역주의 입장을 나타내었으며 유럽공동체에 의해서도 많은 비난을 받았다. 또한 아시아 신흥공업국에 대한 미국의 지적재산권 보호 및 투자장벽의 축소와 서비스무역에 대한 장애제거를 위해 일반특혜제도의 수혜국 지정을 연관짓는 미국의 정책은 일반특혜제도의 비차별과 비상호성의 원칙에 위반하였으며 일반특혜제도의 수혜를 미국의 이익을 위한 개도국 시장에의 접근으로 조건지움으로서 개도국을 통제하려는 목적을 나타내었을 뿐만 아니라, 무역양허를 얻기 위해 개도국에 대한 압력으로서 특혜제도의 이용은 국제무역의 자유로운 흐름을 방해하기 때문에 GATT에 의해 금지되는 조치라고 판단된다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

The bacteriophage λO protein localizes the initiation of replication to a unique sequence, ori λ through specific protein-DNA and protein-protein interactions.
Conformational changes at ori λ introduced by O protein binding have been reported and their roles have been implicated in the initiation of λ DNA replication. In our studies, we focused on detailed structural basis of the formation of the O protein-ori λ complex(O-some). This work was divided into five Chapters including a general introduction given in Chapter 1, a brief review of genetic, biochemical, and structural data for understanding the mechanism of the initiation of λ DNA replication. As shown in Chapter 2, we found that the O protein exists as a dimer and demonstrated that the active DNA binding species is also a dimer. Dimerization and sequence-specific DNA recognition are specifically mediated through the amino-terminal half of O(O1-162(아래첨자 1-162입력불가)). The binding affinity of O for a single copy of its 19 bp recognition sequence was 2-3 nM.
We also found that the O-some is composed of 4 dimers of O and ori λ DNA, which contains four 19 bp direct repeat recognition sites, i, e., a dimer of O is bound to each repeat(iteron). Moreover, we found that only the amino-terminal DNA binding domain is required for formation of the O-some.
To investigate the structural basis for the unique properties of O protein, we generated a number of carboxy-terminal and internal and internal deletion mutants of O. Experiments with purified mutant proteins, as shown in Chapter 3, indicated that (ⅰ) the deletion mutant retaining amino acid residues 19-110 is the smallest O protein species that can both bind to DNA and form a dimer, (ⅱ) the affinities of all mutant proteins for a single iteron are almost the same, ranging from 2 to 4 nM; (ⅲ) the portion of O that is responsible for dimerization is located between amino acid residues 19 and 85; (ⅳ) the carboxy-terminal domain (O 156-299(아래첨자 156-299입력불가)) is a monomeric species that does not recognize specific DNA sequences but instead, bind non-specifically to duplex DNA; (ⅴ) the linker joining the two structural domains is not required for O function, but its coding sequence of DNA contains several recognition sites for O protein (ori λ); and (ⅵ) a deletion!
m!
utant missing the amino-terminal portion of the carboxyl-terminal domain is still comparably active in the in vitro λdv replication assay.
In Chapter 4, the structural basis of the O protein-DNA complex was studied in detail. Hydroxy radical footprinting was employed to obtain the high resolution structural information about the contacts between the protein and the sugar-phosphate backbone of DNA. The missing nucleoside experiment allowed us to identify energetically important base moieties that may be in contact with bound O protein.
Quantitation of the extent of O-mediated DNA bending indicated that O induces a relatively sharp bend in an individual recognition sequence of 85。 ±5。 . Measurement of the O-induced topological change indicated that a region of DNA or specifically ori λis wrapped around the O protein core in a left-handed fashion with a linking number change of 0.7±0.1 turn.
In Chapter 5, we present direct evidence that the O protein also has the capacity to interact with single-stranded DNA, the first such interaction discovered among prokaryotic origin-binding proteins. The implication of this dual DNA binding specificity of O for the formation of the unwound structure at the A/T-rich region of ori λ is dis cussed. The addition of the λP-DnaB comple x to the O-some produces a new nucleoprotein species with a super-shift in migration. The presence of P and DnaB reduces significantly the amount of O required for binding to single-stranded DNA.
Based on these results, we propose a detailed model for sequential structural changes in ori λ as a consequence of O binding to the origin of λreplication.